aminoacidos (bioquimica)

• ¿Cuáles son los temas de la Unidad II en Bioquímica Básica con laboratorio?

  • Aminoácidos y Proteínas
  • Generalidades de proteínas
  • Digestión de las proteínas y absorción de los productos terminales
  • Metabolismo y utilización de los aminoácidos
  • Síntesis de compuestos con acción fisiológica
• ¿Cuál es la función principal de las proteínas en el cuerpo?


  Las proteínas tienen muchas funciones en el cuerpo.
• ¿Qué son las proteínas en términos de abundancia y diversidad funcional?


  Las proteínas son las moléculas más abundantes y de mayor diversidad funcional en los sistemas vivos.
• ¿Qué determina la estructura primaria de una proteína?


  La estructura primaria de una proteína está determinada por la secuencia lineal de aminoácidos.
• ¿Cómo afecta la estructura primaria a la función de una proteína?


  La estructura primaria determina cómo se puede plegar y cómo interactúa con otras moléculas.
• ¿Cuántos aminoácidos se utilizan para sintetizar las estructuras primarias de las proteínas humanas?


  20 aminoácidos
• ¿Qué son las modificaciones postraduccionales en las proteínas?


  Son modificaciones específicas de aminoácidos que ocurren después de la traducción, como fosforilación y oxidación.
• ¿Qué aminoácidos no son estándar y se encuentran en el colágeno?


  Hidroxiprolina e hidroxilisina
• ¿Qué grupos tiene cada aminoácido en su estructura?


  Cada aminoácido tiene un grupo carboxilo, un grupo amino primario y una cadena lateral distintiva.
• ¿Qué forma adoptan los aminoácidos a pH fisiológico?


  Los aminoácidos libres existen en forma de iones dipolares.
• ¿Qué caracteriza a la prolina en comparación con otros aminoácidos?


  La prolina tiene un grupo amino secundario y forma una estructura de anillo rígido.
• ¿Qué es un ion dipolar o zwitterion en aminoácidos?


  Es la forma de un aminoácido que tiene cargas positivas y negativas.
• ¿Cómo se forman las cadenas polipeptídicas en las proteínas?

  Las cadenas polipeptídicas se forman mediante enlaces peptídicos entre el grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.
• ¿Qué determina el patrón de plegamiento de una proteína?

  Las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos y el esqueleto peptídico determinan el patrón de plegamiento.
• ¿Qué es el hemoglobina en relación con los polimorfismos?


  La hemoglobina existe en la población humana como polimorfismos, variaciones en la estructura primaria.
• ¿Qué es el hematocrito?


  El hematocrito es la cantidad de sangre total compuesta de glóbulos rojos.
• ¿Cómo se clasifican los aminoácidos según las propiedades de sus cadenas laterales?


  • Aminoácidos con cadenas laterales no polares (apolares)
  • Aminoácidos con cadenas laterales polares
  • Aminoácidos con cadenas laterales cargadas
• ¿Qué ocurre con las cadenas laterales de los aminoácidos apolares en un medio acuoso?


  Tienden a agruparse en el interior de la proteína debido al efecto hidrófobo.
• ¿Cuál es el aminoácido más simple y cómo se clasifica?


  La glicina es el aminoácido más simple y no se ajusta bien a ninguna clasificación.
• ¿Qué tipo de cadenas laterales tienen la alanina y los aminoácidos de cadena ramificada?


  Tienen cadenas laterales alifáticas no polares y pesadas.
• ¿Cuáles son las características de los aminoácidos apolares en las proteínas?


  • Cadenas laterales no polares
  • Agrupación en el interior de la proteína en medios acuosos
  • Interacción con el medio lipídico en membranas
• ¿Qué son los aminoácidos apolares?


  Son aminoácidos que no tienen carga y son hidrofóbicos.
• ¿Cuál es el aminoácido más simple y qué lo caracteriza?


  La glicina, que tiene una cadena lateral de solo un átomo de hidrógeno.
• ¿Dónde se encuentra generalmente la glicina en las proteínas?


  En pliegues o en cadenas estrechamente empacadas de proteínas fibrosas.
• ¿Qué son los aminoácidos alifáticos no polares?


  Son aminoácidos con cadenas laterales de hidrocarburos de cadena abierta que son hidrofóbicos.
• ¿Qué propiedad tienen los electrones en las cadenas laterales de los aminoácidos alifáticos no polares?


  Se comparten de modo equivalente entre los átomos de carbono e hidrógeno.
• ¿Qué se forma dentro de las proteínas a partir de las cadenas laterales de los aminoácidos alifáticos no polares?


  Se agrupan para formar centros hidrófobos.
• ¿Qué tipo de aminoácidos tienen cadenas laterales polares sin carga?


  Aminoácidos como serina, treonina y tirosina.
• ¿Qué grupos funcionales contienen la serina, treonina y tirosina?


  Cada uno contiene un grupo hidroxilo (-OH) polar.
• ¿Qué pueden hacer los grupos R de la asparagina y glutamina?


  Pueden participar en la formación de puentes de hidrógeno.
• ¿Qué tipo de enlace se forma entre dos cisteínas en las proteínas?


  Un enlace disulfuro (-S-S-).
• ¿Qué es la cistina?


  Es el resultado de dos cisteínas unidas por un enlace disulfuro.
• ¿Qué función tiene la albumina en la sangre?


  Funciona como transportadora para una gran diversidad de moléculas.
• ¿Qué son los oligosacáridos?


  Son moléculas formadas por la unión covalente de 2 a 10 monosacáridos.
• ¿Qué es una sustancia ácida?


  Es una sustancia química que emite iones de hidrógeno (H+) en el agua.
• ¿Qué es una sustancia básica (alcalina)?


  Es un hidróxido metálico que actúa como base fuerte y es soluble en agua.
• ¿Qué hacen los aminoácidos con cadenas laterales ácidas a pH fisiológico?


  Se ionizan totalmente y contienen un grupo carboxilato con carga negativa.
• ¿Cuáles son las formas totalmente ionizadas de los aminoácidos ácidos?


  Se llaman aspartato y glutamato.
• ¿Qué ocurre con los aminoácidos básicos a pH fisiológico?


  Se ionizan totalmente y poseen una carga positiva.
• ¿Qué propiedad tiene la histidina en relación con su carga?


  Puede tener una carga positiva o neutra, dependiendo del medio iónico.