metabolizm

• Powiązanie fotosyntezy i oddychania tlenowego

  Fotosynteza - proces anaboliczny, dostarczający substratów potrzebnych do oddychania tlenowego - procesu katabolicznego
• Czym różni się szlak metaboliczny o cyklu metabolicznego?


  Szlak metaboliczny sachodzi tylko w jednym kierunku, natomiast cykl jest zamknięty, a produkt reakcji końcowej jest substratem kolejnej.
• Budowa ATP


  • ryboza
  • adenina
  • trzy reszty fosforanowe
• Między resztami fosforanowymi (V) występują tzw. wiązania energetyczne. Wiązania te są niestabilne, dlatego ATP łatwo ulega hydrolizie i uwalnia energię, która jest szybko zużywana.
• Fosforylacja


  przyłaczenie reszty kwasu fosforanowego do dowolnego substartu organicznego np.cukru, białka lub do ADP
• Hydroliza ATP


  rozpad wiązań energetycznych z udziałem wody i uwolnienie reszt fosforanowych(V) od cząsteczki ATP, co skutkuje uwolnieniem energii

  
• Synteza ATP


  przyłączenie reszt fosforanowych do ADP
• 3 typy fosforylacji


  1. substartowa
  2. oksydacyjna
  3. fotosyntetyczna
• fosforylacja substratowa


  substart organiczny przekazuje swoja resztę fosforanową na ADP; ma miejsce na szlakach oddychania beztlenowego
• fosforylacja oksydacyjna

  zachodzi w mitochondrach, czerpie energie z różnicy stężeń H+ po obu stronach błony mitochondrialnej

  
• fosforylacja fotosyntetyczna


  zachodzi w chloroplastach, a napędza je światło wybijajace elektron z chlorofilu
• Cykl przemian ATP -> ADP

  
• Synteza ATP w chemiosmozie


  1. Powstanie gradientu protonowego
  2. Wykorzystanie gradientu protonowego przez syntazę ATP do syntezy ATP

  
• Lokalizacja chemosmozy w komórce


  zdj

  
• Budowa syntazy ATP 


  • duży kompleks białkowy
  • zbudowana z podjednostek białkowych: główki, trzonka oraz kanału jonowego dla H+

  
• Działanie syntazy ATP


  1. transport H+ przez kanał jonowy zgodnie z gradientem ich stężeń
  2. szybki obrót rotora oraz przyczepionego do niego trzonka
  3. przyłaczenie reszt fosforanowych (V) do ADP przez podjednostki białkowe główki, co skutkuje syntezą ATP
• Wymień 3 najważazniejsze uniwersalne przenośniki elektro

  1. NADP+
  2. NAD+
  3. FAD
• Enzymy


  katalizatory, przyspieszają reakcje obniżając energie aktywacji
• Wlaściwości enzymów

  • są swoiste względem substratu - enzym wiąże się z opkreślonym substartem
  • maja wysoką specyficzność reakcji
  • nie zuzywają się w przebiegu reakcji
• oksydoreduktazy


  utlenhianie i redukcja
• transferazy


  przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku na drugi
• hydrolazy

  hydroliza
• liazy


  rozkład bez udziału wody
• izomerazy


  izomeryzacja - przenoszenie grup funkcyjnych w obrębie tej samej cząsteczki
• ligazy


  synteza związków chemicznych poprzez tworzenie wiązań z wykorzystaniem energii
• Wiekszośc enzymów oprócz częsci białkowej nazywanej apoenzymem ma część niebiałkową nazywaną kofaktorem
• kompleks enzym - substrat

  
• Jak temperatura wpływa na szybkośc reakcji

  wzrost w zakresie (0 - 45 stopni C) zwieksza szybkość reakcji, natomiast powyżej powoduje zmniejszenie szybkości lub nawet jej zatrzymanie, gdyż białka enzymatyczne ulegaja denaturacji prowadzacej do zniszczenia struktury białka, a w konsekwencji do utraty zdolności katalitycznych
• pepsyna - pH = 2

  amylaza ślinowa - pH = 7

  trypsyna - pH = 8,2
• Wpływ stężenia substartu na szybkość reakcji enzymatycznych


  Wzrost stężenia substaru zwieksza szybkość reakcji do okreslonej wartości - szybkości maksymalnej. Po jej osiągnieciu centra aktywne wszystkich cząsteczek enzymu są zajęte przez substrat i nie mogą przyłączyć jego kolejnych cząsteczek
• Co to są inhibitory enzymów?

  Inhibitory to substancje, które hamują aktywność enzymów.
• Jakie są rodzaje inhibitorów enzymów?

  Wyróżniamy inhibitory nieodwracalne i odwracalne, kompetycyjne i niekompetycyjne.
• Jak działają inhibitory nieodwracalne?

  • Trwale łączą się z enzymem.
  • Wiążą się z centrum aktywnym enzymu kowalencyjnie.
  • Usunięcie inhibitora nie zwiększa aktywności enzymu.
• Podaj przykład inhibitora nieodwracalnego.

  Jonek potasu jako inhibitor cytazy cytochromowej.
• Jakie są inhibitory odwracalne?

  Inhibitory odwracalne to te, które można usunąć z enzymu, przywracając jego aktywność.
• Jak działają inhibitory kompetycyjne?

  • Mają podobną strukturę do substratu.
  • Współzawodniczą z substratem o centrum aktywne.
  • Inhibicję ogranicza zwiększenie stężenia substratu.
• Podaj przykład inhibitora kompetycyjnego.

  Metotreksat jako antywitamina B₁₂.
• Jak działają inhibitory niekompetycyjne?

  • Mają różną strukturę od substratu.
  • Wiążą się z enzymem poza centrum aktywnym.
  • Zmieniają kształt enzymu, obniżając jego aktywność.
• Podaj przykład inhibitora niekompetycyjnego.

  Pepstatyna A jako inhibitor pepsyny.
• Co to są aktywatory enzymów?

  • Substancje zwiększające aktywność enzymów.
  • Nie biorą bezpośrednio udziału w reakcji katalizowanej.