Dynamique de proteine

• Qui a proposé la liaison peptidique en 1902?

  1. Hofmeister
• Quel est le 22e acide aminé protéinogène découvert?

  Pyrrolysine
• Quelle est la masse moléculaire de l'hémoglobine humaine?

  64 500 Da
• Quelle est la fonction principale des enzymes?

  Catalyser des réactions biologiques
• Quelles sont les différentes fonctions des protéines?

  • Enzymes : catalyseurs des réactions
  • Protéines de structure : charpente des tissus
  • Protéines de défense : protection cellulaire
  • Protéines régulatrices : régulation cellulaire
  • Protéines de transport : transport de molécules
  • Protéines contractiles : mouvement
  • Protéines de stockage : préservation d'énergie
• Quelle est la structure primaire des protéines?

  Composition et séquence des acides aminés
• Quel est le rôle des angles φ et ψ dans les protéines?

  Permettre une liberté de rotation
• Qu'est-ce que le diagramme de Ramachandran montre?

  Combinaisons favorables des angles φ et ψ
• Quelles sont les deux catégories principales de protéines selon leur structure?

  1. Protéines fibreuses ou scléroprotéines
  2. Protéines globulaires ou sphéroprotéines
• Pourquoi est-il important de comprendre le reploiement des protéines?

  Pour prédire leur structure et fonction
• Quel super-ordinateur est dédié à l'étude du reploiement des protéines?

  Blue Gene
• Quels sont les principaux thèmes du cours sur la dynamique des protéines?

  1. Reploiement des protéines

  • Stabilisation de la structure fonctionnelle
  • Information dans la séquence primaire
  • Compromis thermodynamique
  • Cinétique du reploiement
  • Rôle des chaperons
  • Défaut de reploiement et pathologies

  II. Modifications post-traductionnelles

  • Diversité des modifications
  • Stabilité des structures
  • Régulations des fonctions
  • Durée de vie
  • Dégradation
• Comment la structure fonctionnelle des protéines est-elle stabilisée?

  Par des liaisons faibles
• Quel est l'impact des modifications sur des acides aminés externes?

  Impactent peu la structure
• Que se passe-t-il lors de la dénaturation des protéines?

  Dégrade la fonction des protéines
• Quelle expérience a démontré que l'information de reploiement est dans la séquence primaire?

  Expérience d'Anfinsen
• Quel est le résultat de l'expérience d'Anfinsen?

  1% active à 100% active
• Quelle est l'équation de l'énergie libre en relation avec le reploiement?

  ΔG = ΔH - TΔS
• Que signifie ΔH < 0 dans le contexte du reploiement?

  Les produits sont plus stables que les réactants
• Que se passe-t-il à l'équilibre dans le reploiement des protéines?

  ΔG = 0
• Quel effet a une augmentation de T sur ΔS?

  Augmente l'influence de ΔS
• Quel effet a une diminution de T sur ΔH?

  Augmente l'influence de ΔH
• Quelles sont les contributions au reploiement des protéines?

  • Interactions non liées
  • Force hydrophobe
• Quelle information détermine le reploiement des protéines?

  La séquence Iaire
• Quel type de compromis représente le reploiement des protéines?

  Un compromis thermodynamique
• Quelle est la nature de la structure des protéines?

  Résultat d'un équilibre fragile
• Quelle est l'équation de l'énergie libre?

  ΔG = ΔH - TΔS
• Que représente l'enthalpie dans le contexte du reploiement des protéines?

  Stabilité des produits par rapport aux réactants
• Que signifie ∆H<0 dans le reploiement des protéines?

  Les produits sont plus stables que les réactants
• Que signifie ∆S>0 dans le reploiement des protéines?

  Les produits sont plus désordonnés que les réactants
• Que se passe-t-il à l'équilibre dans le reploiement des protéines?

  ∆G = 0
• Quel effet a une augmentation de T sur ∆S?

  Elle augmente l'influence de ∆S
• Quel effet a une diminution de T sur ∆H?

  Elle augmente l'influence de ∆H
• Quelles sont les contributions au reploiement des protéines?

  • Force hydrophobe (majoritaire)
  • Forces de van der Waals (0.4 kJ/mol)
  • Liaison hydrogène (16 kJ/mol)
  • Ponts salins (12.5 kJ/mol)
• Quelles sont les contraintes au reploiement des protéines?

  • Ponts disulfures (170 kJ/mol)
• Quel est l'effet hydrophobe dans le reploiement des protéines?

  Maximiser la surface enfouie
• Combien chaque Å de surface enfouie contribue à ∆G?

  Environ 6 J/mol
• Quelle est la plage de formation d'oligomères?

  1000 à 5000 Å
• Quelle est la valeur typique de ∆G pour T = 298 K?

  Entre -20 à -60 kJ/mol
• Que représente ∆∆G dans le reploiement des protéines?

  Différence de stabilité entre wildtype et mutant