Proteinas

• las proteinas se definen como:

  polímeros de L-alfa aminoácidos unidos mediante enlaces peptidicos
• funciones de las proteinas

  -enzimatica

  -transporte

  -estructural

  -humoral

  -inmunològica

  -respiratoria

  -contractil

  -sanguinea

  -vision

  -receptores

  -represores
• cuando un aminoacido se encuentra en un PH en el cual no tiene carga neta se denomina:

  Aminoácido anfótericos o zwiterions
• 1. ¿Qué es punto isoeléctrico?


  Es el Ph al cual el aminoácido no tienen carga neta, es decir, no se mueve a un campo eléctrico por tener igual número de cargas.
• Las formas D de los aminoácidos son las más importantes para el ser humano. a. FALSO b. VERDADERO:


  Falso. Los aminoácidos de la serie L, forman las proteínas.
• los aminoácidos no formadores de proteínas


  -Citrulina: ciclo de la urea.

  -Ornitina: ciclo de la urea

  -Taurina: configuración de sales biliares

  -GABA: neurotransmisor cerebral

  -DOPA: etabolismo de atecolaminas.
• ¿Cuántos son aminoácidos que forman parte de las proteínas humanas?


  20 aminoácidos
• aminoácidos hidroxilados


  Serina y treonina
• Nombra un aminoácido alifático.


  Glicina, alanina, isoleucina, valina y leucina
• Nombra un aminoácido ácido.


  Glutamato y aspartato
• aminoácidos esenciales


  Fenilalanina, histadina, isoleucina, lisina, valina, leucina, treonina, metionina, triptófano.

  Arginisa: solo en niños.
• De acuerdo a su radical la metionina se clasifica como:


  Azufrados
• Glicina, valina y tirosina por su importancia nutricional se clasifican como aminoácidos:


  Glicina, tirosina: no esenciales

  valina: escencial
• Fenilalanina y triptófano de acuerdo a su importancia nutricional se clasifican como aminoácidos:


  esenciales
• aminoácidos polares:


  Alanina, valina, fenilalanina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, triptófano.
• aminoácidos no polares


  Glicina, serina, treonina, tirosina, cisteína, asparagina, glutamina
• El enlace que se establece ente el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido se denomina:

  Enlace peptídico
• hidrólisis del enlace amida:


  Se incorpora un enlace de agua para romper el enlace péptido, y se restituya el grupo COOH de un aminoácido y el grupo NH2 del otro aminoácido.
• Los puentes disulfuro, fuerzas de Van der Waals son características de la estructura:


  Terciaria
• La estructura primaria de las proteínas se mantiene mediante:


  Enlaces peptídicos.
• Las dos formas de estructura secundaria son:


  Alfa-helice y Hoja plegada beta
• La asociación de dos o más cadenas polipeptídicas entre sí a través de enlaces no covalentes es la característica de la estructura:


  Cuaternaria
• Define desnaturalización.


  Perdida de la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, conservándose estructura primaria.
• ¿Cuál estructura proteica no es afectada por la desnaturalización?


  Primaria
• ¿Cuál es la diferencia entre proteólisis y desnaturalización?


  -Proteólisis: fragmenta una molécula proteica.

  -Desnaturalización: se pierde las estructuras secundaria, terciaria, cuaternaria, pero se mantiene la estructura primaria
• ¿Cuántos enlaces peptídicos hay en un octapéptido?


  7 enlaces
• ¿Cómo se clasifican las proteínas de acuerdo a su forma?


  Fibrosas, globulares
• Para que una proteína se considere completa debe contener:


  Todos los aminoácidos esenciales.
• En qué tipo de alimentos encontramos proteínas incompletas?


  Proteína de trigo y maíz
• tres ejemplos de proteínas simples


  -Albumina

  -Globulinas

  -histonas
• características de las proteínas compuestas y nombra tres ejemplos.


  Además de aminoácidos contienen grupos prostético Glucoproteínas

  Fodfoproteinas

  Lipoproteínas
• ¿A qué se le llama grupo prostético?


  Compuesto de naturaleza no proteica unido a las proteínas
• Características químicas del colágeno


  -Formado por tres fibras, cada fibra contiene 1000 aminoacidos.

  
  

  -3 hebras poli peptídicas entre cruzadas giran a la izquierda y se --enrollan girando hacia la derecha para formar una triple hélice que se estabiliza por puentes de hidrogeno.

  
  

  -Cada tercer residuo de aminoácido es glicina.
• Aminoácido no esencial alifático presente en forma importante en el colágeno.


  glicina
• La osteogénesis imperfecta es una patología en la que se encuentra deficiente el colágeno tipo:


  tipo 1
• El síndrome Ehlers Danlos se caracteriza por hiperlaxitud de la piel y es debido a deficiencia congénita del colágeno tipo:


  Colágeno tipo 3
• Vitamina hidrosoluble esencial para la hidroxilación de prolina y lisina en la estructura del colágeno que se encuentra deficiente en el escorbuto:

  Vitamina c
• Todas las proteínas plasmáticas se sintetizan en el hígado excepto:


  y-globulina se sintetixan en células plasmáticas y células del tejido linfático, como medula ósea, bazo y ganglios linfáticos.
• De acuerdo a su migración electroforética las proteínas se clasifican en tres grupos (fracciones) que son:


  Albumina, globulina alfa-1, alfa-2, beta, Y-globulina
• Función de la albúmina.


  Estabiliza el volumen sanguíneo y regula el intercambio de líquidos en los capilares. Una disminución de esta produce edema, padecimientos renales o hepáticos