Synthèse des Protéines

• Fonction des protéines:

  • enzymes
  • de structure
  • de transport
  • motrice
  • signal
  • récepteurs
  • régulation des gènes
• Structure primaire:

  séquence des acides aminés d'une protéine.
• Structure secondaire: 2 conformations

  • hélice alpha: 1 chaine polypeptidique tourne autour d'elle meme, formée en placant plusieur sous unités identiques.
  • feuillet beta plissé: structure plate plus rigide
• Structure tertiaire:

  conformation tridimenstionnelle
• Structure quaternaire:

  association de plusieurs polypeptides et formation de la protéine.
• Sous unité protéique peut former:

  • Des filaments
  • Des microtubules creux
  • Capside d'un virus
• Protéines activés par liaison à l'ADP

  (catalyse)
• Chaperones : 2 possibilités :

  • Liaison à la nouvelle protéine, aide à l'adoption da la meilleure disposition, necessite l'ATP
  • Formation du chambre d'isolation, acquisition de la meilleure disposition, necessite l'ATP pour la fermeture de la chambre
• Domaine protéique : tt segment d'une chaine polypeptidique qui peut se replier indépendamment en une structure compacte stable, possède une fonction.
• Erreurs de fabrication:

  • amylose: dépot insoluble, durcissement des tissus, altération de la fonction.
  • Maladies infectieuses neuro-dégénératives: prions ( Creutzfeldt jakob )
• Interet du changement conformationnel des protéines:

  • régulation
  • fonction éphémère
  • mouvement
• La protéine a 3 mouvements qui nécessite d'énergie par l'hydrolyse de l'ATP.
• Modifications des polypeptides: - Protéolyse: clivage en petits fragments - Glycosylation: addition des glucides - Phosphorylation: addition des groupe phosphate à partir d'une molécule d'ATP par une protéine kinase, et elimination de ce groupe par une phosphatase.
• Séquence signal : dirige la protéine vers la bonne direction.
• Etapes d'adressage:

  1. liaison du SRP au SS et au ribosome
  2. ralentissement de la synthèse
  3. SRP ribosome se lie à récepteur sur la membrane du RE
  4. SRP libérée
  5. passage du ribosome du récepteur à une protéine translocatrice sur la membrane
  6. reprise de la synthèse
  7. transfert des polypeptides grace au translocateur via la membrane
• Adressage d'une protéine soluble:

  le translocateur se lie à la SS, rentrer de la protéine sous forme de boucle, le signal peptidase clive le SS et le translocateur se ferme.
• Protéine transmembranaire single pass:

  + séquence hydrophobe secondaire : stop transfer sequence.

  la protéine transmembranaire reste fixée et le reste de la synthese se fait dans le cytosol.
• Protéine transmembranaire double pass :

  SS est interne, déplacement des 2 séquences vers la membrane lipidique quand séquence stop, pas de clivage.

  si plusieurs séquence signal et stop: multi pass
• Adressage vers la mitochondrie: (2 membranes)

  Séquence signal sur la protéine reconnu par un récepteur et translocateur, ce trio bouge latéralement jusqu'à trouver un second translocateur, les 2 translocateur transporte la protéine jusqu'à la matrice, SS enlevé dans la matrice par signal peptidase.
• Importation des protéines : 3 mécanismes (énergie +)

  • à travers les pores nucléaires ( conformation respectée )
  • à travers les membranes (c. non r. )
  • à travers les vésicules ( c.r. )
• Vésicule d'endocytose : transport d'une molécule cargo

  • formation de la vésicule à partir de la membrane plasmique
  • fixation de la molécule par un récepteur cargo lié à l'adaptine lié à la clathrine.
  • tirer la vésicule
  • cerclage du collet de la vésicule par la dynamine
  • détachement de la vésicule
  • les protéines manteaux: adaptine + clathrine se détachent
• Plusieurs protéines manteaux:

  • clathrine + adaptine 1 : du golgi vers lysosome.
  • clathrine + adaptine 2 : du plasma membranaire aux endosomes
  • COP protéines : re , golgi.
• Fusion de la vésicule d'endocytose:

  • protéine tethering : filamenteuse membranaire, se fixe à Rab
  • protéine Rab : reconnaissance initiale ( + tethering)
  • 2 SNAREs complémentaires : catalysent la fusion