Aminosäuren

• Eigenschaften Proteine

  • lineare Polymere
  • freie Aminosäuren
  • je nach pH zwitterionische, kationisch, anionisch
  • bei hohem pH: Anion
  • bei niedrigem pH: Kation
  • in natur nur L-Aminosäuren
  • bestehen aus 2 funktionellen Gruppen: Carboxygruppe (Säure) + Aminogruppe (Base)
• Bildung Proteine

  Kondensation von Aminosäuren
• Kondensation von Aminosäuren

  • benötigt Aktivierung der Aminosäuren
  • chemische Peptidsynthese
  • Proteinbiosynthese am Ribosom
• Eigenschaften Aminosäuren

  • chirale Moleküle
  • Gruppe mit größter Wertigkeit oben (Carboxygruppe)
  • Aminosäurerest links -> L-Form
  • Aminosäurerest rechts -> D-Form
• Allgemeines zu Proteinen und Aminosäuren

  • Modifikationen von Aminosäureresten in Proteinen
  • Enzyme verändern die Seitenketten zielgerichtet
• Eigenschaften Peptidbinung

  • Cispeptidbindung 0
  • Transpepditdbindung 180
• Modifikationen der Aminosäuren

  • Phosphorylierung
  • Carboxylierung
  • Hydroxylierung
  • Methylierung
  • Acetyllierung
• Funktionen Proteine

  • mechanische Stabilität (Keratin, Kollagen )
  • Stoffwechsel -> Enzyme = Biokatalysatoren
  • Transport (Hämoglobin, Ferritin)
  • Intrazellulärebewegung, Muskelbewegung -> Motorproteine (Kinesin, Myosin)
  • Immunabwehr (Antikörper)
  • Signalverarbeitung (Ionenkanäle, Hormone)
• Proteinfaltung

  • Hydrophobe Reste im inneren
  • hydrophile Reste an der Oberfläche
  • Wechselwirkung zwischen Aminosäuren zur Stabilisierung der Struktur
• Hydrophober Effekt

  • Entropie basiert
  • Freisetzung von zuvor geordneten Wassermolekülen
• Hierarchie der Proteinstruktur

  • Primärstruktur 0,1nm (1 Å)
  • Sekundärstruktur 1nm
  • Tertiärstruktur 10nm
• Sekundärstruktur

  • Stabilisierung durch H Brücken im Peptidrückrat
  • α-Helix
  • β-Faltblatt
  • β-Schleife
• α-Helix

  • rechtsgängig
  • H Brücken
  • (C=O)n - - - (H-N)n+4
  • 1 Windung = 3,6 Reste = 0,54nm
• β-Faltblatt

  Parallel vs. Anti-parallel
• Tertiärstruktur

  • Stabilisierung durch Wechselwirkung der Seitenketten
  • H Brücken
  • Disulfidbrücken (kovalent)
  • Salzbrücken (ionisch)
  • hydrophobe Wechselwirkung
• Quartärsturktur

  • Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Proteinuntereinheiten
  • -> Hämoglobin
  • Strukturänderung wenn Sauerstoff an Eisen Ion bindet
  • Bindestellen sind nicht unabhängig (Kooperativität)
• Größe von Proteinen in Dalton

  1 Da=1 g/mol

  110 Da pro Aminosäure
• Keratin und Kollagen

  in Bindegewebe und Haut
• Hämoglobin

  Sauerstofftransport
• Ferritin

  Eisen Depot
• Kinesin

  Transport von Vesikeln entlang von Mikrotubuli

  -> benötigt Energie (ATP) gerichtete Bewegung
• Antikörper

  Immunoglobulin G (IgG)
• Ionenkanäle

  Kalium Kanal
• Oligomer

  Molekül dass aus mehreren strukturelle gleichen oder ähnlichen Einheiten aufgebaut ist (10 bis 30 Einheiten)
• Polymer

  größere Anzahl von Monomeren als bei Oligomeren
• Peptidbundung

  • Bindung zwischen Carboxygruppe und Aminogruppe
  • planar
• Aliphatisch

  Moleküle mit einem oder mehreren offenen, kettenförmigen Kohlenwasserstoffresten

  Gegenteil zu Aromatisch