I

• Função das proteínas e exemplos

  Catálise enzimática (Enzimas)

  Transporte (Hemoglobina)

  Movimento (Actina e miosina)

  Suporte mecânico (Colágeno)

  Proteção imune (Anticorpos e Imunoglobulinas)

  Sinalização intra e extrcelular (Glicocálix)
• A estrutura funcional da proteína é a terciária, sendo formada por uma cadeira polipeptídica alfa-hélice ou beta pregueada enovelada entre si.
• A organização de nucleotídeos para a formação da proteína, pode formar a mesma proteína (mutação silenciosa) ou outra (mutação).

  Ex.: na anemia falciforme, a alteração do aa Glutamina pela Valina, confere às hemácias o formato de foice característico dessa patologia.
• Função dos carboidratos e exemplos

  Fornecimento e armazenamento de energia (glicogênio)

  Constituintes de membrana (celulose)

  Comunicação celular (glicocálix)
• Os lípideos apresentam baixa solubilidade em água devido ao longo tamanho de sua cadeia
• Enzimas são catalizadores, reduzindo a energia necessária para que aconteça, podendo ou não estar ligado a um cofator (vitaminas).

  Podem ter sua atuação comprometida pela concentração de substrato, temperatura, pH.
• Numa reação, geralmente, a enzima separa o substrato nos produto A e B, e retorna para catalizar outra reação -- saindo sem ser consumida na reação
• No caso de uma enzima ligada a um cofator, esse cofator aumenta o número de ligações entre o substrato e a enzima, aumentando sua afinidade com o sítio ativo.

  As ligações enzima-substrato podem ser por pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e eletrostáticas
• As coenzimas atuam na reação com o papel de transportadoras de é, prótons e grupos de substrato.

  Frequentemente são vitaminas e íons metálicos
• As enzimas podem ser reguladas e, consequentemente, a velocidade da rota metabólica pela inibição ou ativação da enzima regulatória ou a quantidade de enzima disponível no meio.

  Regulação por ligação irreversível no sítio ativo, na alteração da conformação do sítio ativo, alteração na concentração de enzima.