Las proteinas

avatar
Created by
Manu Kirby

Subdecks (1)

Cards (65)

  • La estructura primaria de las proteinas es lineal y compuesta de enlaces peptídicos.
  • La estructura secundaria es tridimensional con interacción de puentes de H, SIN interacción de grupos R.
    1. alfa --> intracadena
    2. beta --> intercadena entre dos cadenas
    3. paralela
    4. antipararela
  • La estructura terciaria es tridimensional con interacción de radicales.
    1. interacción dipolo polar
    2. interacción dipolo apolar
    3. puentes de hidrógeno
    4. puente disulfuro covalente (oxidación de la cisteína)
  • La estructura cuaternaria involucra múltiples cadenas con interacciones entre grupos R. No posee puentes disulfuros.
  • qué determina el pliegue de las proteinas y las diferencia entre si?
    los grupos R
  • Qué es una conformación y una conformación nativa?
    La conformación es la estructura 3D que adopta una proteina. La NATIVA es la estructura posee función.
  • Qué es el dominio estructural?
    sitio específico de una estructura plegada
  • Los aminoácidos pueden ser clasificados por su grupo R como:
    1. polares [C-H]
    2. apolares [C-O]
    3. ácidos
    4. bases
  • Cuáles son los únicos aminoácidos que se metabolizan y que caracter confiere esto?
    Los L. Gracias a la isomeria espacial
  • Por qué la estructura cuaternaria no posee puentes disulfuros?
    Al ser enlaces covalentes dan gran estabilidad y son dificiles de romper.
  • Describe el comportamiento anfótero de los aminoácidos
    En pH neutro el grupo carboxilo y amino se encuentran en estado iónico. Se llama zwitterión. En un medio ácido se reduce y en uno básico se oxida.
  • La estructura cuaternaria, dependiendo del tipo de cadena puede ser:
    homóloga y eteróloga
  • Qué es una proteína conjugada
    Una proteína que aunque tenga su estructura funcional REQUIERE de un grupo químico no protéico para adquirir su función biológica.
  • Cómo se llama la parte protéica de una proteina conjugada?
    apoproteina
  • Cómo se llama la parte no protéica de una proteina conjugada?
    grupo prostético
  • Qué agente pliega las proteinas en la célula?
    Las proteinas chaperonas
  • Por qué los aminoácidos son buenos buffer?
    Porque resisten el cambio de pH al tener un caracter anfótero. A pH neutro se ionizan.
  • Por qué proceso se produce y rompe el enlace peptídico?
    Por condensación e hidrólisis de las proteinas
  • Qué es la direccionalidad de las proteinas
    La cadena va desde un grupo amino terminal a un grupo carboxilo terminal
  • Qué tipo de enlace es el peptídico
    Covalente
  • Por qué en enlace peptídico es un doble parcial?
    la diferencia de electronegatividad [C-O] y [C-N] son muy similares y la formación del doble enlace se vuelve REVERSIBLE.
  • Cuáles son las consecuencias moleculares de el doble enlace parcial entre aminoácidos?
    1. Estructura rigida
    2. molécula coplanal
  • Qué es la desnaturalización de una proteina?
    La pérdida de la conformación nativa y función.
    No afecta la estructura primaria.
  • Qué es la hidrólisis?

    La pérdidad de la estructura primaria de una proteina al romper los enlaces peptídicos.
  • La hidrólisisi de una proteina es irreversible
  • Para que haya hidrolisis debe haber una previa desnaturalización.