Bioenergía y enzimas

• energía libre de Gibbs → energía disponible para que un sistema ocurra.
• delta H (entalpía)→ energía disponible liberada/absorbida (grado energético)
• delta S (entropía)→ cuanto se desordena el sistema (grado de desorden)
• una reacción es espontanea cuando Gibs es negativo
• enlace fosfodiester y fosfoanhidrico --> covalentes

  
• qué son los cofactores?

  MOLÉCULAS (minerales, vitaminas) que CEDEN o RECIBEN ELECTRONES
• las reacciones catabólicas poseen delta G negativo

  las reacciones anabólicas poseen delta G positivo
• las reacciones acopladas son dos reacciones (endergónica y exergónica) pero donde el delta G final es negativo
• qué hacen las enzimas?

  reducir la energía de activación aunque no participen
• de qué sirven los aminoácidos auxiliares en las enzimas?

  conformación nativa y sitios activos
• qué es una holoenzima?

  una enzima activa

  A) apoenzima

  B) cofactor

  C) holoenzima

  
• qué es la constante de michaelis Km?

  la [C%] de sustrato a la cual se llega a (velocidad máxima) ÷ 2
• Velocidad máxima→ enzima 100% saturada por sustrato y alcanza su mayor velocidad. Depende de la cantidad de enzima
• la afinidad y el km son inversamente proporcionales
• ecuacion Km

  A) vmax x sustrato

  B) km + sustrato

  
• inhibidor enzimático → factor EXTERNO que modifica la actividad enzimática
• competitivo→ COMPITE CON EL SUSTRATO PARA OCUPAR EL SITIO ACTIVO. Afecta eje x. Reversible. No afecta V.

  no competitivo→ MODIFICAN A LA ENZIMA. Afecta eje y. irreversible

  
• linea de lineweaver-burk

  A) competitivo

  B) no competitivo

  
• la regulación proteolítica rompe el enlace entre la enzima y su inhibidor para su activación
• define alosterismo


  tipo de regulación enzimática donde una molécula "sensor" se une al sitio de regulación en la subunidad de regulación de una enzima, causando un cambio en la forma de la subunidad catalítica
• describe una enzima alostérica

  posee una subunidad reguladora no catalizadora y una subunidad catalizadora. Son siempre CUATERNARIAS! El sitio regulador puede ser positivo o negativo

  A) centro alostérico

  B) centro activo

  C) modulador negativo

  D) modulador positivo

  
• la subunidad reguladora regula la qué de la subunidad catalizadora

  la afinidad. Es sigmoide.
• la modificación covalente es de ACCIÓN RÁPIDA y produce un enlace covalente para activar o inactivar la enzima. On-Off
• la fosforilación es una modificación covalente

  
• las isoenzimas:

  • Poseen la misma función metabólica pero se diferencian por su forma molecular
  • medidas por distintas subunidades
• la LDH y troponinas poseen son isoenzimas que varian según tejido