Proteínas

• Clasificación de las proteínas

  • Fibrosas/Insolubles
  • Globulares/Solubles
• Proteínas Fibrosas/Insolubles

  • Colágeno -> tejido conectivo y tendones
  • Queratina -> cabello, uñas y piel
  • Elastina -> tejido conectivo elástico
• Proteínas Globulares/Solubles

  • Insulina
  • Mioglobina y Hemoglobina
  • Albúmina
• La mioglobina transporta oxígeno al músculo
• La insulina es una hormona que regula la glucosa en sangre
• Proteínas de tipo fibroso


  Los elementos de las estructuras secundarias realizan torciones ligeramente longuitudinales
• Proteínas de Tipo Globular


  Son las + frecuentes y no predomina ninguna dimensión sino que suelen ser esféricas

  
• Proteínas de Tipo Globular



  Cadenas polipeptídicas se pliegan en estructuras mas compacta -> mioglobina y hemoglobina

  
• Proteínas de Tipo Fibroso


  No se doblan sobre sí mismas -> forman filamentos y son alargadas -> queratinas y colágeno

  
• Gracias a que estudiamos a las proteínas podemos:


  • Identificación de proteínas
  • Cuantificación de proteínas
  • Localización de proteínas
  • Modificación de proteínas
• Podemos aplicar el conocimiento sobre proteínas a:

  • Identificar proteínas útiles en diagnóstico, pronóstico y seguimiento de enfermedades
  • Diseño de fármacos (proteínas como blancos terapéuticos)
  • Proteínas como tratamiento (anticuerpos monoclonales)
  • Biología de las infecciones (interacciones huésped-patógeno)
  • Paleoproteómica (evolución de las proteinas)
• Estructura Primaria

  Determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas.

  
• Estructura de las Proteínas

  • Primaria
  • Secundaria
  • Terciaria
  • Cuaternaria

  
• Estructura Secundaria

  Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

  
• Estructura secundaria -> Hélice α (alfa)


  Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación denominada hélice α.

  Se forma cuando la cadena polipeptídica se enrolla de manera helicoidal, como una estructura en espiral, sobre un eje imaginario o sobre si misma. El grupo carboxilo de cada aminoácido se une mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro aminoácido

  
• Estructura secundaria -> Lámina plegada β (beta) 


  es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. La cadena queda estirada y en forma de zigzag formando láminas. Los grupos R sobresalen de la lámina en ambos sentidos y de manera alterna.

  
• Estructura Terciaria

  La estructura terciaria ocurre cuando existen atracciones entre Láminas β y Hélices α. Esta estructura es específica para cada proteína y determinará la función de dicha proteína. La estructura terciaria da lugar a dos tipos de proteínas: Fibrosas y Globulares

  
• Estructura Terciarias

  Las interacciones hidrofóbicas también son importantes para la estructura terciaria, ya que los aminoácidos con grupos R no polares hidrofóbicos se agrupan juntos en el interior de la proteína, dejando a los aminoácidos hidrofílicos en el exterior para interactuar con las moléculas de agua circundantes.

  
• Estructura Terciaria


  Existe un tipo especial de enlace covalente que puede contribuir a la estructura terciaria: los puentes disulfuro. Estos enlaces covalentes, formados entre los azufres de las cadenas laterales de las cisteínas, son mucho más fuertes que los otros tipos de enlaces que contribuyen a la estructura terciaria. Actúan como "pasadores de seguridad" moleculares al mantener todas las partes del polipéptido bien unidas entre sí.

  
• Estructura Cuaternaria

  La hemoglobina: transporta el oxígeno en la sangre y está formada por cuatro subunidades, dos del tipo α y dos del tipo β. 

  
• Desnaturalización

  Cuando una proteína pierde su estructura de mayor orden, pero no su secuencia primaria, se dice que ha sido desnaturalizada y ya no es funcional.
• Desnaturalización


  Cada proteína tiene su propia forma única.

  Si se cambia la temperatura o el pH del entorno de una proteína o si está expuesta a sustancias químicas, estas interacciones pueden alterarse, provocando la pérdida de la estructura tridimensional de la proteína y convirtiéndola en una cadena de aminoácidos sin estructura.
• Desnaturalización Reversible


  En algunas proteínas, la desnaturalización puede revertirse: dado que la estructura primaria del polipéptido sigue intacta (los aminoácidos no se han separado), es posible que recupere su funcionalidad si regresa a su entorno normal.
• Desnaturalización Irreversible

  En otras ocasiones está desnaturalización es permanente: un ejemplo de desnaturalización irreversible de la proteína ocurre al freír un huevo. La proteína albúmina de la clara líquida se vuelve opaca y sólida conforme se desnaturaliza por el calor de la estufa, y no regresará a su forma original cruda incluso cuando se enfría.
• Plegamiento de Proteínas

  Algunas proteínas pueden volver a plegarse después la desnaturalización incluso en un tubo de ensayo. Dado que estas proteínas pueden pasar por sí mismas de una forma no estructurada a una plegada, sus secuencias de aminoácidos deben contener toda la información necesaria para el plegamiento.

  Sin embargo, no todas las proteínas son capaces de hacer esto y la manera en que se pliegan normalmente en una célula parece ser más complicado. Muchas proteínas no se pliegan por sí mismas, sino que reciben ayuda de proteínas conocidas como chaperonas (chaperoninas).
• Clasificación de Proteínas de acuerdo a su función:

  • Enzimas
  • Hormonas
  • Transporte
  • Señalización Hormonal
  • Estructural
  • Defensa
  • Almacenamiento
  • Contracción
• Clasificación de acuerdo a su función -> Enzimas (Proteasa, Reductasas, Fosfatasas)

  Actúan como catalizadores en las reacciones bioquímicas (es decir, las aceleran). Cada enzima reconoce uno o más sustratos, las moléculas que sirven como material de partida para la reacción que cataliza. Diferentes enzimas participan en distintos tipos de reacciones y pueden descomponer, unir o reorganizar sus sustratos
• Clasificación de acauerdo a su función -> Hormonas


  Las hormonas son señales químicas de larga distancia liberadas por las células endocrinas (como las de la glándula pituitaria) que controlan procesos fisiológicos específicos, tales como el crecimiento, desarrollo, metabolismo y reproducción. Mientras que algunas hormonas se basan en esteroides, otras son proteínas. Estas hormonas basadas en proteínas se llaman hormonas peptídicas.
• Proteínas Protectoras = Anticuerpos 


  Protege el cuerpo de patógenos externos
• Proteínas de Almacenamiento 


  Caseína y Albúmina
• Proteínas Estructurales

  Colágeno, Actina y Miosina
• Proteínas de Transporte

  Hemoglobina = Transporta sustancias por el cuerpo en la sangre o linfa
• Proteínas de Reconocimiento

  Receptores y HLA
• Péptidos

  Son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Para la formación de péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable.
• Enlaces Peptídicos

  Los peptidos y las proteínas están formados por la unión de enlaces petidicos el cual es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, esto implica la perdida/desprendimiento de una molecula de agua.

  
• Estructura Cuaternaria


  Implica la interacción de más de una cadena polipeptídica. Es, por lo tanto, la asociación de diferentes subunidades para formar complejos funcionales, en forma de dímeros, (unión de dos monómeros) trímeros (unión de tres monómeros), etc.
• Enlace peptidico


  Dado el caracter parcial de doble enlace del enlace peptídico, podemos encontrar dos conformaciones en de dicho enlace, las conformaciones Trans y Cis

  
• Enlace Trans (domina entre todos los enlaces)


  En la conformación TRANS los dos carbonos alfas de residuos adyacentes se situan en diferente lado del enlace peptídico, en esquinas opuestas del rectángulo formado por el grupo peptídico

  El primer aminoácido queda del lado del enlace en el que estab el segundo aminoácido.

  
• Enlace CIS 


  Los dos carbonos alfa están en el mismo lado del enlace peptidico y se sitúan + cerca uno del otro (los carboneos quedan enfrentados)

  
• Enlaces que estabilizan a las proteínas

  • Covalentes
  • No covalentes