Enzimas

• Que es una enzima?

  Son proteínas formadas por las células a excepción de las ribozimas que son ácidos nucleicos con actividad catalitica
• ¿Qué tipo de proteínas son las enzimas?

  Proteínas globulares
• ¿Por que son producidas las enzimas?

  Producidas por células animales, vegetales, microorganismos, etc.
• ¿Que hacen las enzimas?

  Aceleran la velocidad de reacciones metabólicas y disminuyen la energía de activación (energía mínima necesaria para que ocurra una reacción química)
• ¿Las enzimas se agotan al finalizar las relaciones?

  No, vuelven a asumir su estructura original
• Generalmente de que requieren las enzimas

  De cofactores
• Que función tienen las enzimas (especifica)

  Función catalizadora = Transformar las cosas + rápido
• Velocidad de reacción 


  Cantidad o variación en la cantidad de producto formará por unidad de tiempo. Aumentando la velocidad de reacción
• ¿Qué es la Energía de activación?

  Energía mínima necesaria para iniciar una reacción
• ¿Qué es un Sustrato?


  Es una molécula sobre la cual actúa la enzima para formar productos
• ¿Qué es el sitio activo?

  Es el segmento de la enzima al cual se une el sustrato, para que se produzca una reacción
• ¿Qué es un producto?

  Producto de la actividad enzimática

  E + S -> ES = E + P

  
• Cambios conformacionales en el sitio activo

  • Ambiente NO polar (exclusión de agua, evita enlaces no deseados)
  • Aproximación de reactivos y los orienta de manera que favorece a la reacción
  • Formas de sitio activo y sustrato con complementarios
• ¿Cuales son los mecanismos de catálisis Enzimática?

  • Por orientación y proximidad
  • Por Tensión
  • Catálisis ácido-base
  • Enlace Covalente transitorio
• ¿Cual es el objetivo principal del mecanismo de catálisis por tensión?

  Romper los enlaces ya que se unen los sustratos en conformaciones poco favorables para que el enlace se rompa, entonces la tensión creada estira o deforma el enlace.

  
• ¿De qué se trata el mecanismo de orientación y proximidad?

  Se va a concentrar y a orientar dentro del sitio activo, aumentando así hasta mil veces + la tasa de la reacción
• ¿De qué se trata la PROXIMIDAD en el mecanismo de orientación y proximidad?

  La reacción entre sustratos no requiere la colisión aleatoria de las moléculas involucradas ya que se encuentran localizadas en el mismo lugar (incremento en las concentración local de sustratos)
• ¿De qué se trata la ORIENTACIÓN en el mecanismo de orientación y proximidad?

  Orientados en la posición óptima para llevar a cabo la reacción, así se elimina la probabilidad de colisión en la orientación incorrecta
• ¿De que se trata la Catálisis ácido-base?

  Las cadenas laterales de los aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases = Donar o aceptar protones = para hacer o romper enlaces químicos
• ¿Qué es la Catálisis específica para ácido o base?

  • El único ácido o base participante con H+ y OH-
  • Se ven afectadas por la concentración de protones (PH) pero es independiente a las concentraciones de ácidos y bases presentes en el sitio activo (presencia de otros aminoácidos con cadenas R ácidas o básicas)
• ¿Qué es la Catálisis por ácido general o base general?

  Son las reacciones que tienen capacidad de respuesta a todos los ácidos y bases presentes (puede reaccionar + de un aminoácido al intercambio de H+)

  • Ejemplo: Pepsina = enzima de tipo proteasa que participa en la digestión de proteínas
• ¿Cual es el aminoácido que generalmente participa en catálisis ácido-base?

  La HISTIDINA, ya que el pKa de su anillo es cercano al PH fisiológico (cercano al 7)
• ¿De que se trata la catálisis covalente?

  Es la formación de un enlace covalente transitorio con el sustrato, es frecuente en las enzimas que catalizan transferencia de grupos
• ¿Cuales son los aminoácidos que comúnmente participan en la catálisis covalente?

  Cisteína, Serina e Histidina
• Ejemplo de la Catálisis Covalente

  Quimiotripsina

  
• Clasificación de acuerdo a si adicionan o quitan grupos funcionales

  • Oxidorreductasas
  • Transferasas
  • Hidrolasas
  • Liasas
  • Isomerasas
  • Ligasas
• ¿Qué son las oxidoreductasas?

  Es la reacción de oxido-reducción = transferencia de electrones

  • Pasa cuando una se oxida y la otra que recibe es la que se reduce
  • Un ejemplo es el alcohol deshidrogenasa
• ¿Qué son las transferasa?


  Son las enzimas que transfieren grupos funcionales entre sustratos (glucosilo, metilo, fosforilo)

  • Quinasa = transfiere grupo fosfato desde el ATP a un sustrato específico
• ¿Qué son las hidrolasas?

  Son las que hacen la reacción de hidrólisis = rompimiento de enlaces con ayuda del agua

  • ejemplo: Lipasa = hidroliza enlaces éster en lípidos rompiendolos en ácidos grasos y glicerina
• ¿Qué son las Liasas?

  Son las que remueven grupos de sustratos o rompen enlaces por mecanismos diferentes a la hidrólisis

  • Ejemplo = Fosfoglicerato
• ¿Qué son las Isomerasas?

  Son las que hacen reacciones de isomerización = se mueven grupos de una localización específica de una molécula a otra
• ¿Qué son las Ligasas?

  Son las que forman enlaces covalentes (pueden involucrar hidrólisis de ATP para obtener energía)

  • ADN ligasa = une fragmentos de ADN durante la replicación = primer mecanismo de la glucolisis
• ¿como se nombran las enzimas?

  1. Por el sustrato sobre las que actúan (xantina oxidasa)
  2. Modo de regulación (lipasa sensibilidad a hormonas)
  3. La fuente donde se sintetizan (ribonucleasa pancreática)
  4. Mecanismo de acción (cisteína proteasa)
• ¿Qué es el Metabolismo?


  Los organismos vivos para mantenerse tienen que realizar un permanente intercambio con el medio natural involucrando la transformación de sustancias químicas así como la constante renovación, a este conjunto de transformaciones se le conoce como metabolismo
• ¿Cuales son los agentes activos del metabolismo?

  Los biocatalizadores, cuya función es acelerar las velocidades de las reacciones constituidos por una proteína especializada llamada enzima
• ¿Qué es una Apoenzima?


  Es la parte proteica de la enzima sin el cofactor, es catalíticamente inactiva, también se puede decir que es la holoenzima - el cofactor necesario para que la enzima sea funcional

  
• ¿Qué es un cofactor?

  Son las pequeñas moléculas, orgánicas o inorgánicas, que son necesarias para la actividad enzimática, es decir, lo que la apoenzima para ser activada

  
• ¿Cuales son los cofactores inorgánicos?

  Son los iones metálicos como el Zinc (Zn++), Hierro (Fe++), Magnesio (Mg++), Cobre (Cu++)
• ¿Anhidrasa Carbónica + Zinc?

  ​La anhidrasa carbónica incrementa significativamente la tasa de reacción, donde las típicas tasas catalíticas de las diferentes formas de esta enzima tienen valores que alternan entre 104 y 106 reacciones por segundo. ​ En el sitio activo de la mayoría de las anhidrasas carbónicas contiene un ion de Zinc (Zn).
• ¿Cuales son los Cofactores orgánicos?

  Son las coenzimas, las cuales son moléculas orgánicas que funcionan como cofactores, su precursor es la vitamina de complejo B (liposolubles e hidrosolubles) -> NADH, FADH, Biotina, etc.