Enzymkinetikk

• Kompetitiv


  Vmaxs samme, KM
• Sulfanilamid


  Inhibitorer binder til det aktive setet
• Ukompetitiv


  Vmaxs↓, KM ned
• Roundup


  Binder bare til enzym-substratet ikke-allosterisk
• Ikke-kompettiv


  Vmaks ned, KM samme
• Doxocycline


  Inhibitor og substrat kan binde til enzymet samtidig
• Mekanisme basert


  DIPF, Penicilliner
• Inhibitor typer


  • Affinitetsmerkende
  • Gruppespesifikke
• Km (Michaelis constant) represents the substrate concentration where the initial velocity is half of its maximal value.
• Enzymer


  Proteiner og katalysatorer
• Enzymer


  • Øker reaksjonshastighet uten å bli endret
  • Kraftige og svært spesifikke katalysatorer
  • Spesifikke for selve reaksjonen og i valg av substrater
• Hovedklasser av enzymer


  • Oksidoreduktaser
  • Transferaser
  • Hydrolysaser
  • Lyaser
  • Isomeraser
  • Ligaser
• Kofaktorer


  Molekyler nødvendig for noen enzymer
• Koenzymer


  Organiske molekyler avledet fra vitaminer
• Holoenzym


  Enzym med kofaktor
• Apoenzym


  Enzym uten kofaktor
• Gibbs frienergi


  Termodynamisk funksjon for enzymforståelse
• Frienergiendring (ΔG)


  • Forskjell i frienergi mellom produkter og reaktanter
  • Forteller om spontaniteten til en reaksjon, ikke reaksjonshastigheten
• Beregning av ΔG


  ΔG = ΔG° + RT ln [produkter]/[reaktanter]
• Enzymer endrer reaksjonshastighet, men ikke reaksjonslikevekt
• Aktivt sete


  3D kleft eller sprekkdannet av aminosyrer fra ulike steder av primærstrukturen
• Bindingsenergi mellom enzym og substrat

  Viktig for katalyse
• Overgangstilstand


  Minst stabile reaksjonsintermediat
• Michaelis-Menten modell


  Beskriver kinetikken til mange enzymer
• Michaelis konstant (Km)


  Substratkonsentrasjon som gir 1/2 Vmaks
• Allosteriske enzymer


  Katalysatorer og informasjonssensorer som reguleres av konsentrasjonen av produkter de produserer
• Katalytiske strategier


  • Kovalent katalyse
  • Syre-base katalyse
  • Metallion katalyse
• Reversible inhibitorer


  Konkurrerer med substrat om binding til aktivt sete
• Ukompetitiv hemmer


  Binder seg kun til enzym-substrat komplekset
• Ikke-kompetitiv hemmer


  Binder seg til et annet sted enn det aktive setet
• Irreversible inhibitorer


  Danner kovalente eller ikke-kovalente bindinger med enzymet
• Typer av inhibitorer


  • Gruppe-spesifikke modifikatorer
  • Substrat-analoger
  • Mekanisme-baserte (suicidal) inhibitorer
  • Affinitets-merkende inhibitorer