Bioch chap 4

• Structure primaire


  La séquence des acides aminés liés par des liaisons peptidiques

  
• Liaison peptidique


  • Résiste à l'hydrolyse
  • Est plane
  • Possède à la fois un donneur de liaison hydrogène (-NH) et un accepteur de liaison hydrogène (-CO)
  • N'est pas chargée
• Liaison peptidique


  • Est polaire
  • Deux configurations possibles: cis et trans
  • Trans est plus stable

  
• Structure secondaire


  Les chaines polypeptidiques peuvent se reployer en structures régulières

  
• Hélice α


  • Enroulée, droite ou gauche (gauche déstabilisée par une interference sterique des O carbonyle avec les chaines latérales)
  • Le -CO de chaque aa est lié par une liaison hydrogène avec le -NH de l'aa situé 4 résidus plus loin (en aval du coté C-terminal)
  • Les liaisons H sont paralleles à l'axe de l'helice
  • Les chaines R s'écartent vers l'extérieur
  • Est la structure secondaire la plus stable

  
• Acides aminés prépondérants dans l'hélice α


  • Ala
  • Gly
  • Pro
• Le taux d'hélice α des protéines globulaires varie

  
• Feuillet β


  • Etirée, les brins β sont liés par des liaisons hydrogène à peu près perpendiculaires à l'axe des chaines étirées
  • S'assemblent pour former des feuillets β
  • Peuvent être parallèles, antiparallèles ou mixtes
  • Les chaines R se dressent d'un côté du plan du feuillet puis de l'autre

  
• Coudes


  • Formés de 4 résidus d'aa
  • Liaison H entre l'oxygène carbonyle d'un 1er réidu et l'azote amide d'un 4e résidu
• Boucles


  • Souvent relient 2 brins β antiparallèles
  • Sont necessaires au reploiement de la chaine polypeptidique
  • Se trouvent à la periphérie des proteins globulaires
  • Sont souvent riches en aa hydrophiles
  • Participent aux interactions

  
• Les protéines globulaires contiennent des régions non répétitives (coudes et boucles) indispensables à leur structure et à leur fonction

  
• Feuillet β parallèle


  • Pour chaque aa, le groupe NH est lié par liaison hydrogène au groupe CO d'un aa sur le brin adjacent alors que le groupe CO est lié par Liaison hydrogène au groupe NH sur l'aa deux résidus plus loin le long de la chaîne
• Feuillet β antiparallèle


  • Groupe NH et le groupe CO de chaque aa sont respectivement liés par hydrogène au groupe CO et le groupe NH d'un partenaire sur la chaîne adjacente
• Structure tertiaire


  Un peptide, contenant des regions d'hélices α et de feuillets β, se reploie en un agencement globulaire parfaitement tassé

  
• Structure tertiaire des protéines hydrosolubles

  • Des corps non polaires
  • Surface constituée d'aa hydrophiles
  • Stabilisé par des internactions non covalentes surtout hydrophobes entre les R des aa de la région interne
  • Les ponts disulfure

  
• Structure quaternaire


  Protéines constituées de plus d'une chaine polypeptidique

  
• Structure quaternaire


  • Chaque chaine = sous unite = monomère ou protomère
  • L'arrangement est symétrique
  • Simple (2 sous unités identiques) → complexe (12 sous unités différentes)
  • Sous unités maintenues ensemble par des liaisons non-covalentes
• Structure supersecondaire


  Un ensemble stable de quelques éléments de structure secondaire
• Motif


  Des similitudes de la structure tridimensionnelle entre des protéines différentes

  
• Motif β-α-β


  • Formé de deux brins β parallèles connectés à une hélice α intermédiaire par 2 anses
  • Très fréquent
  • Produit un pli dans la molécule
  • De nombreuses protéines possèdent un site de fixation des nucléotides au centre duquel on trouve un motif typique β-α-β-α-β, dit pli de Rossmann

  
• Motif tonneau β


  • Formé de feuillets β disposés en cercle pour former un tube

  
• Motif hélice-tour-hélice


  • Constitué de deux helices alpha séparées par une courte chaine d'acide amines
  • Hélice-boucle-hélice: present dans plusieurs protéines fixatrices de calcium
  • Hélice-coude-hélice: Utilisé par de nombreuses protéines pour se fixer à la double hélice d'ADN

  
• Motif béta-tour-béta


  • 2 brins β antiparallèles adjacents relies par un tournant en épingle à cheveux

  
• Motif clé grecque


  • Au moins 4 brins β
  • 2 tournants en épingle à cheveux
  • Une anse large
• La présence de motifs à fonction connue dans une protéine nouvellement identifiée permet d'inférer la fonction de cette protéine

  
• Domaine


  Unités fonctionnelles et/ou structurales distinctes au sein d'une structure protéique

  
• Domaines


  • Formés de divers éléments de structure supersecondaire
  • Responsables d'une fonction ou d'une interaction particulière et contribuent à la fonction de la protéine
  • Considérés comme des substructures dans la structure tertiaire
  • La plupart des protéines sont constituées de plusieurs domaines
  • Peuvent aider la protéine à se replier pour acquérir sa forme spécifique
  • Chaque domaine acquiert sa structure tridimensionnelle propre
  • Les différents domaines de la protéine sont reliés entre eux par des petits segments polypetidiques
  • Peuvent correspondre à la structure des gènes qui les encodent

  
• Domaine structurel le plus souvent observé


  • Le tonneau α/β fait d'une suite d'éléments αβ

  
• Les protéines peuvent présenter un, deux ou plusieurs domaines

  
• Le reploiement d'un segment de chaîne polypeptidique en domaine se produit plus ou moins indépendamment du reploiement des autres domaines de la chaîne
• Protéines globulaires


  De forme sphérique, comprennent par exemple les enzymes et les protéines de transport comme la myoglobine

  
• Protéines globulaires


  • Doivent à leur structure singulière fixer d'autres molécules de manière sélective et transitoire (site actif,...)
  • Les sites de fixation sont hydrophobes
  • Certaines protéines globulaires contiennent des cofacteurs essentiels à leurs fonctions

  
• Holoprotéine


  Porte le cofacteur
• Apoprotéine


  Sans le cofacteur
• Myoglobine


  • Molécule extrêmement compacte
  • C'est le transporteur d'oxygène des muscles
  • Formé de 153 aa (globine)
  • La capacité de fixer l'oxygène dépend de la présence de l'hème, groupement prosthétique non polypeptidique
• 70% de la chaine de la myoglobine est reployée en hélice α
• Il y a des coudes et des boucles entre les helices de la myoglobine

  
• Partie interne de la myoglobine


  • Constituée de résidus non polaires (leu, val, met et phe)
• Partie externe de la myoglobine


  • Les résidus chargés (asp, glu, lys et arg) sont présents à la surface
• Les seuls résidus polaires internes de la myoglobine sont deux histidines (E7 et F8) qui jouent des rôles critiques dans la liaison du fer et de l'oxygène