Bio- Enzymatik

• Enzyme


  Eine Art von Proteinen, die als Biokatalysatoren die Geschwindigkeit von chemischen Reaktionen im Körper beschleunigen, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen
• Aminosäuren


  • 20 verschiedene Aminosäuren, aus denen unsere Proteine bestehen
• Aminosäure


  Enthält ein zentrales Kohlenstoff-Atom, Wasserstoff-Atom, Carboxylgruppe und eine Aminogruppe. Die Aminogruppe ist auf der linken Seite und die Carboxylgruppe auf der rechten Seite, verbunden durch eine Peptidbindung. Der "Rest" unterscheidet sich von Aminosäure zu Aminosäure und macht die 20 verschiedenen Aminosäuren aus.
• Primärstruktur


  Lineare Aminosäurensequenz, Aminosäuren verbinden sich durch Peptidbindungen
• Sekundärstruktur


  Kann Alpha-Helix und Beta-Faltblatt umfassen, stabilisiert durch Disulfidbrücken, Wasserstoffbrücken und Ionenbindungen
• Tertiärstruktur


  Räumliche Anordnung des Proteins, stabilisiert durch Disulfidbrücken, Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen und Van-der-Waals-Kräfte
• Quartärstruktur


  Wenn mehrere Proteinmoleküle eine gemeinsame Funktionseinheit bilden, stabilisiert durch verschiedene Kräfte
• Wechselwirkungen


  • Intramolekulare (innerhalb desselben Moleküls)
  • Intermolekulare (zwischen verschiedenen Molekülen)
• Schlüssel-Schloss-Prinzip


  Bestimmte Enzyme können sich nur mit bestimmten Substraten verbinden, wie ein bestimmter Schlüssel nur zu einem bestimmten Schloss passt (Substratspezifität)
• Enzym-Substrat-Komplex


  Das Gebilde aus Enzym und Substrat
• Wirkungsspezifität (Reaktionsspezifität)


  Ein Enzym verändert ein Substrat immer auf eine bestimmte Art und Weise, ein anderes Enzym würde das gleiche Substrat anders verändern
• Aktives Zentrum


  Verbindung von Substrat und Enzym, an der die Reaktion stattfindet
• Aktivierungsenergie (EA)


  Energie, die vom Start bis zum Übergangszustand (Energieschwelle) aufgebracht werden muss. Enzyme erniedrigen die Energieschwelle und vermindern so die benötigte Aktivierungsenergie.
• Sättigungskonzentration (Vmax)


  Nach der "Sättigung" sind alle Enzyme mit ihren Substraten besetzt, die Reaktionsgeschwindigkeit bleibt dann gleich trotz weiterer Steigerung der Substratkonzentration
• Michaelis-Menten-Konstante (KM-Wert)


  Direktes Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat. Je kleiner der KM-Wert, desto höher die Affinität.
• Amylase


  Spaltet den Amylose-Anteil der Stärke, Produkt ist Maltose
• Iod-Kaliumiodid-Lösung


  Weist bei Anwesenheit von Stärke eine blau-violette Färbung auf
• Salzsäure


  Hat einen pH-Wert von 0
• Weißbrot-Versuch


  Wenn Weißbrot gekaut wird, versüßt sich der Geschmack, da Enzyme (Amylase) im Speichel die Stärke spalten und so zu Maltose werden lassen
• Enzyme zerteilen Kohlenstoffketten, je kürzer die Kohlenstoffketten, desto süßer der Geschmack
• Substratkonzentration


  Je mehr Substrat einem Enzym zur Verfügung steht, desto wahrscheinlicher ist es, dass es zufällig auf ein Substrat trifft. Ab einer bestimmten Konzentration tritt Sättigung ein.
• Temperatur


  Je höher die Temperatur, desto schneller bewegen sich die Substrate und desto höher die Reaktionsgeschwindigkeit. Ab einer bestimmten Temperatur sinkt die Enzymleistung rapide ab, da Denaturierung eintritt.
• Die RGT-Regel besagt, dass bei einer Temperaturerhöhung um 10°C eine Verdopplung der Reaktionsgeschwindigkeit erfolgt.
• pH-Wert


  Saure Lösungen enthalten einen Überschuss an Wasserstoff-Ionen (H+), basische Lösungen einen Überschuss an Hydroxid-Ionen (OH-). Änderungen des pH-Werts können zur Denaturierung und Funktionsverlust von Enzymen führen.
• Hemmstoffe (Inhibitoren)


  Dauerhafte Hemmung (irreversibel): Binden sich an Seitenketten im aktiven Zentrum, so dass das Enzym nicht mehr mit seinem Substrat zusammentreffen kann. Rückgängige Hemmung (reversibel): Inhibitor und Substrat konkurrieren um das aktive Zentrum.