Metabolismo

• 2do principio


  La entropía aumenta inevitablemente, el desorden
• El universo es desordenado, porque está en expansión. Este desorden es mas fácil o más probable de que pase.
• Equilibrio térmico


  • Misma temperatura que el ambiente, la misma temperatura es desorden
• Todo en la naturaleza tiende a estos estados, cuando uno quiere ir en contra de este principio, a costo de energía podemos crear orden. Podemos decir que se crea desorden para crear orden
• Metabolismo


  Conjunto de reacciones físico-químicas que permiten extraer materia y energía
• Enzimas


  Catalizadores biológicos (aceleran reacciones químicas). Permiten ser eficiente, ordenado y regulado al metabolismo
• Aspectos del catabolismo


  • Molecular: mol. compleja → simple
  • Energético: Libera E (Exergónica)
  • ΔG (Energía libre de Gibbs): ΔG < 0
• Aspectos del anabolismo


  • Molecular: mol. simple → compleja
  • Energético: Utiliza E (Endergónica)
  • ΔG (Energía libre de Gibbs): ΔG > 0
• Ejemplos de catabolismo y anabolismo

  • Hidrólisis de moléculas grandes, oxidación de moléculas pequeñas
  • Respiración celular, la degradación completa mitocondria y rompe glucosa
  • Fermentación, la degradación parcial, igual de glucosa
  • Traducción (síntesis de proteínas)
  • Transcripción (síntesis de ARN)
  • Replicación (síntesis de ADN)
  • Síntesis de lípidos
  • Síntesis del glucógeno (glucogenogenesis)
  • Síntesis de glucosa (gluconeogénesis)
• Energía libre de Gibbs


  La energía que posee el sistema. Esto depende de la energía contenida en enlaces o el grado de desorden
• Acidos grasos y la glucosa son fuente de energía, lo que son oxidados por mitocondria y peroxisoma, se da una beta oxidación en mitocondria para AG de cadena corta
• Enzimas


  Proteínas específicas (globulares monoméricas o oligoméricas) pueden ser simples o conjugadas
• Existen pocas enzimas que no son proteínas, sino de ARN (ribosomas)
• Enzimas


  • Son regulables
  • Específicas: Todas las enzimas tienen sitio activo (un hueco concavo) donde encaja un molécula "sustrato". Cada enzima tiene determinada forma para cada sustrato, siendo complementarias
  • Son saturables, alcanzan su máxima velocidad de trabajo
• Saturación de enzimas


  Se da cuando hay mucho sustrato
• Vmax de enzimas


  • Depende de la cantidad de enzimas
  • Que alcance vmax depende de la cantidad de sustrato.
• Cooperatividad de enzimas


  Mejora de afinidad debido al aumento de concentración de sustrato. Esto pasa a enzimas con varios sitios activos (oligoméricas)
• Enzimas


  • Tienen otros huequitos aparte de los sitios activos, sitios alostéricos, alli entra el regulador alostérico (cambio en la actividad de la enzima)
• Catalizadores / enzimas


  • Actúan en bajas concentraciones
  • No se gastan
  • No se consumen
  • Son recuperables
  • No alteran el ΔG (variación de energía del sistema)
  • Disminuyen la energía de activación: Disminuye la barrera energética (la cual evita que la reacción ocurra), por lo que requiere menos energía de activación (energía externa dada al sistema) para que la reacción ocurra
  • No alteran el equilibrio químico: En el producto encontraremos producto y reactivo, lo que ellos hacen es alcanzarlo más rápido