tielouleh

• Watermolecule


  Een polaire molecule omdat: H-atomen en O-atoom delen elektronen en die verdeling is oneven, de elektronen hebben meer kans om dichter bij het O-atoom aangetrokken te worden, de oneven verdeling zorgt ervoor dat de zuurstofkant van het molecule gedeeltelijk positief is en de waterstofkant van het molecule gedeeltelijk negatief is
• Het atoom in zijn geheel is echter wel elektrisch neutraal
• Door het principe dat tegengestelden elkaar aantrekken, zullen watermoleculen zich steeds zo ordenen dat de positieve kant van de ene molecule gericht is naar de negatieve kant van de andere molecule – verbonden door H-bruggen
• Elementen waaruit levende organismen bestaan

  • Zuurstof
  • Koolstof
  • Waterstof
  • Natrium
  • Calcium
  • Fosfor
• Ons lichaamsgewicht wordt voor 60% veroorzaakt door water
• Water als oplosmiddel


  Vloeistof waarin andere substanties oplossen, water is een goed oplosmiddel omdat het een polaire vloeistof is op lichaamstemperatuur
• Oplosreactie met NaCl


  1. Als NaCl in water komt, komen er Na+ en Cl- ionen los

  2. De polaire watermoleculen gaan meteen rond de ionen zitten waardoor ze tegengehouden worden om opnieuw te binden

  3. De watermoleculen gaan rond de ionen zitten volgens de regel dat tegengestelden aangetrokken worden
• Hydrofiel


  Polaire moleculen die aangetrokken zijn tot water en er makkelijk mee interacteren

  
• Hydrofoob


  Niet-polaire, neutrale moleculen die niet interacteren met water en niet oplossen
• Water als vloeistof bij lichaamstemperatuur

  • Tussen 0 en 100°C is er voldoende warmte-energie om sommige H-bruggen te breken, er is thermische beweging
  • Onder 0°C is er niet meer voldoende warmte-energie en er worden stabiele, onveranderde lattice structuren gevormd
  • Boven 100°C zijn alle H-bruggen gebroken en verdwijnen de watermoleculen in de lucht als gas
• Water is een uitstekend middel om opgeloste stoffen doorheen ons lichaam te vervoeren en om lege ruimtes op te vullen
• Water kan warmte-energie absorberen en vasthouden + verdamping van water verbruikt warmte-energie


  • De mogelijkheid van water om warmte te absorberen en vast te houden helpt snelle veranderingen in lichaamswarmte te voorkomen wanneer er veranderingen zijn in het metabolisme of in de omgeving
  • Een manier dat we warmte verliezen is door verdamping van water (zweet) van op de oppervlakten van ons lichaam, we gebruiken de warmte-energie om de H-bruggen van het water te breken
• Water is een element in belangrijke chemische reacties
• 1. ionen


  Soms zullen de covalente bindingen tussen waterstof en zuurstof verbroken worden, de elektron van één H-atoom wordt volledig verplaatst naar de O-atoom, de watermolecule breekt in 2 ionen: een waterstofion (H+) en een waterstofoxide ion (OH-)
• Zuur


  Bevat meer H+ ionen dan neutraal water
• Base


  Bevat minder H+ ionen dan neutraal water
• Een zuur en een base kunnen elkaar neutraliseren
• pH-schaal


  Meting van de concentratie aan H+ ionen in een oplossing, schaal van 0 - 14 met pH 7 (waterstofconcentratie van 10^-7 mol/liter) voor neutraal water, zuur heeft pH < 7 en base heeft pH > 7, elke sprong van 1 eenheid in pH = een 10-voudige sprong in waterstofconcentratie in de tegengestelde richting
• De pH van bloed = 7,4 → natuurlijk evenwicht of homeostase
• Buffer


  Elke substantie die ervoor zorgt dat veranderingen in de pH, die normaal bij toevoegen van een zuur of een base optreden, tegengehouden worden, in bloed of urine: bufferparen van moleculen met tegengestelde effecten, zuurvorm: doneert H+ ionen wanneer een base toegevoegd wordt, basevorm: accepteert H+ ionen wanneer een zuur toegevoegd wordt
• Macromoleculen


  Organische moleculen met onbeperkte grootte, bestaan uit duizenden/miljoenen smallere moleculen
• Dehydratie synthese


  Kleinere moleculen (subeenheden) worden toegevoegd via covalente bindingen – elke keer als een subeenheid toegevoegd wordt, wordt het equivalent van een watermolecule verwijdert
• Hydrolyse


  Afbreken van macromoleculen – het equivalent van een watermolecule wordt toegevoegd elke keer wanneer een covalente binding tussen twee enkele subeenheden uit de ketting verbroken wordt
• Suikers of koolhydraten


  Opbouw: ruggengraat van C-atomen met H en O aan gehecht in dezelfde proportie als ze voorkomen in water - gehydrateerd, functie: als energie voor levende organismen en planten gebruiken cellulose als structurele ondersteuning

  
• Monosaccharides


  • Ribose
  • Deoxyribose
  • Glucose
  • Galactose
  • Fructose
• Oligosaccharides


  • Sucrose (disaccharide: fructose + glucose)
  • Lactose (glucose + galactose)
  • Maltose (glucose + glucose)
  • Glycoproteïns (aangrenzende cellen met elkaar verbinden en cel-cel herkenning en communicatie)
• Polysaccharides


  • Energieopslag: lange ketens van glucosemonosacchariden - bij mensen = glycogeen, bij dieren = zetmeel
  • Cellulose: structurele ondersteuning van planten

  
• Lipiden of vetten


  Triglycerides of vetten = gesynthetiseerd van een glycerol molecule en 3 vetzuurstaarten, verzadigde vetten: enkele bindingen tussen C in de staart, rechte staarten, vast bij kamertemperatuur, dierlijke vetten, onverzadigde vetten: één of meer atomen let een dubbele binding tussen C in de staart, vloeibaar bij kamertemperatuur
• Phospholipiden


  Gemodificeerde vorm van lipiden en primaire structurele component van celmembranen, glycerol molecule met 2 vetzuurstaarten, een negatief geladen fosfaatgroep en een andere positief geladen groep, speciale eigenschap: door geladen uiteinden is het ene uiteinde molecule oplosbaar in water en het andere uiteinde neutraal en relatief onoplosbaar
• Steroïden


  Opmerkelijke andere structuur, maar niet-oplosbaar in water dus als vet gezien, bestaan uit een ruggengraat van 3 6-ledige koolstofringen en 1 5-ledige koolstofring waaraan een willekeurig aantal verschillende groepen kan bevestigd worden, cholesterol: hoge niveaus in het bloed = hart- en vaatziekten, maar toch een zekere hoeveelheid nodig
• Proteïnen of eiwitten


  Macromoleculen opgebouwd uit lange reeksen aminozuren (20 verschillende), opbouw: aminogroep aan het ene uiteinde, carboxylgroep aan het andere uiteinde, COH-groep in het midden en een extra groep R die de rest vertegenwoordigt, verschillen in de lading en structuur beïnvloeden de vorm en functies van de eiwitten die daaruit opgebouwd zijn

  
• Polypeptide


  Enkele reeks van 3 tot 100 aminozuren aaneengemaakt d.m.v. dehydratie synthese
• Eiwit


  Polypeptide langer dan 100 aminozuren en met complexere structuur en functie - soms reeks van polypeptides

  
• Functies van eiwitten


  • Structurele ondersteuning
  • Spiercontractie
  • Deel van het celmembraan om informatie van materialen in en uit de cellen te brengen
  • Enzymen (regelen snelheid van chemische processen)

  
• Eiwitstructuur


  Gevormd door relatief zwakke H-bruggen, kan veranderen in aanwezigheid van geladen of polaire moleculen, kan permanent beschadigd geraken door veranderingen in T op pH, wat leidt tot verlies van biologische functie = denaturatie
• Eiwitstructuren die functie van het proteïne bepalen

  • Primaire structuur: weergegeven door de aminozuursequentie
  • Secundaire structuur: beschrijft hoe de keten van aminozuren in de ruimte is georiënteerd, alpha helix: rechtste spiraal gestabiliseerd door H-bruggen tussen aminozuren op regelmatige afstand, beta sheet: twee primaire sequenties van aminozuren verbonden door H-bruggen
  • Tertiaire structuur: hoe het eiwit draait en vouwt tijdens of na de synthese om een 3D vorm te vormen, hangt af van de volgorde van de aminozuren - locaties van polaire en geladen groepen bepalen hoe de H-bruggen gevormd worden om de reeks bijeen te houden
  • Quartaire structuur: aantal polypeptides waaruit het eiwit bestaat (als er meer dan 1 is) en hoe deze met elkaar associëren

  
• Enzymen


  Een eiwit dat als biologische katalysator fungeert (snelheid chemische reacties versnellen zonder deel te worden), kunnen enkel reacties versnellen die hoe dan ook zouden gebeuren, enkel vele trager, enzymen kunnen als eiwit van vorm veranderen: zal moleculen uit elkaar breken of samenv
• Beta sheet


  Twee primaire sequenties van aminozuren verbonden door H-bruggen
• Eiwitten kunnen zich oprollen tot oneindig veel willekeurige vormen, afhankelijk van de aminozuren waaruit de reeks bestaat

  
• Tertiaire structuur


  Hoe het eiwit draait en vouwt tijdens of na de synthese om een 3D vorm te vormen