Metabolismo protéico

• Funciones de las proteínas 

  • Síntesis de bases nitrogenadas ➡️ son fuentes de nitrógeno 
  • Regulación ➡️ Producción de hormonas, enzimas, neurotransmisores 
  • Estructura ➡️ queratina, colágeno, elástica 
  • Defensa ➡️ inmunoglobulinas 
  • Transporte ➡️ hemoglobina 
  • Energía ➡️ en situaciones extremas
• Nucleótidos

  • NO SON MACRONUTRIENTES ➡️ no obtenemos energía a partir de ellos.
  • NO SON ESENCIALES ➡️ producción endogena de nucleotidos 

  SON IMPORTANTES ➡ ️ alteraciones en su producción causan problemas metabólicos.
• • 20 aminoácidos 
  • Esenciales ➡️ no los podemos fabricar por lo que depende del aporte dietario.
  • No esenciales ➡️ los producimos.
  • Semiesenciales ➡️ producción endógena de tasa metabólica muy baja (lentos)
• La producción protéica es altamente específica (ley de todo o nada).

  • NO AMBIGUA --> cada codón genera 1 AA
  • Varios codones pueden producir el mismo AA
  • No se almacenan.
• Pool de aminoácidos ➡️ reserva de aminoácidos libres esenciales y no esenciales. 100g.
• la principal fuente de AA en el pool de AA es la degradación de proteinas endógenas
• pool de AA

  A) dieta

  B) degradación proteinas endógenas

  C) sintesis de AA en el hígado

  D) pool

  E) sintesis proteica

  F) sintesis de nucleotidos

  G) uso energético de cadena hidrocarbonada (Acetil-Coa)

  
• AA

  A) desaminación

  B) amonio NH4

  C) alfa cetoácidos

  
• Requerimientos proteicos depende de:

  1. Calidad de la fuente ➡️ aporte de AA esenciales (puntuación aminoacídica 100% animal)
  2. Digestión 
  3. Metabolismo del individuo
• Balance nitrogenado

  • Balance nitrogenado en equilibrio ➡️ ingesta = excreción
  • Balance nitrogenado positivo ➡️ ingesta > excreción.
  • Balance nitrogenado negativo ➡️ ingesta < excreción.
• La desnutrición protéica causa un balance nitrogenado negativo

  • Marasmo ➡️ sin aporte proteico.
  • CATABOLISMO
  • Borde cepillo plano
  • Kwashiorkor ➡️ aporte proteico de mala calidad
  • Edema (falta de albumina)
• Zimógeno --> enzima inactiva.

  • pepsinógeno es el zimogeno de la pepsina, enzima gástrica
• Pepsina 

  • Proteasa 
  • Puntos de cortes específicos dentro de la cadena sin cortar los extremos ➡️ endopeptidasa 
  • Formación de Oligopéptidos
• En el estómago se activa el zimogeno, origen gástrico, a través del pH. Producción de oligopéptidos. Es considerada endopeptidasa.

  A) pepsinogeno

  B) pepsina

  
• Duodeno y yeyuno

  1. Secreción de exopeptidasas y endopeptidasas pancreáticas.
  2. perdida de estructura primaria de las proteinas a través de la hidrólisis.
  3. Colesistoquinina, secretada por los enterocitos, retrasa la motilidad y estimula la secreción pancreática de enteropeptidasa
  4. Enteropeptidasa produce la activación proteolítica de los zimógenos de las peptidasas
• Exopeptidasas 

  • Carboxipeptidasas ➡️ cortan extremo carboxilo 
  • Aminopeptidasas ➡️ cortan extremo amino
• Zimógenos pancreaticos y sus proteasas

  • Tripsinogeno ➡️ tripsina 
  • Quimotripsinogeno  ➡️ quimotripsina
  • Proelastasa ➡️ elastasa
  • Procarboxipeptidasa ➡️ carboxipeptidasa
• 1. Estómago --> desnaturalización y enzima pepsina produce oligopéptidos
  2. duodeno y yeyuno --> Enterocitos liberan colesistoquinina. Revierte el pH y desactiva pepsina. Pancreas libera enzimas proteolíticas en forma de sus zimógenos. Colesistoquinina estimula la secreción de enteropeptidasa. Enteropeptidasa, por activación proteolítica activa a zimógenos y se convierten en proteasas. Degradación de oligopeptidos a dipeptidos y aminoácidos libres, perdiendo su estructura primaria por hidrólisis.
  3. Absorción al plasma
  4. pool de aminoácidos
• Desaminación: consiste en la separación del grupo amino de la cadena hidrocarbonada.

  • la cadena hidrocarbonada queda como un alfa-cetoácido, el cual puede:

  1. entrar al ciclo de krebs y producir Co2 y H2O
  2. gluconeogénesis
  3. Convertirse en Acetil-CoA y producir lípidos o glicógeno en presencia de insulina
  4. producir cuerpos cetonicos en presencia de glucagón
• Durante la desaminación del AA se producen alfa cetoácidos y Amoniaco (NH3)--> amonio (NH4).
• Hiperamonemia

  • Exceso de AMONIO NH4+
  • AMONIO NH4+ es neurotóxico, por lo que se elimina a través de la urea.
• Destino de esqueleto carbonado 

  • Hay AA glucogénicos y/o cetogénicos
• HIPERAMONEMIA

  • cuando hay exceso de amoniaco en el CEREBRO, glutamato deshidrogenasa revierte su acción para producir glutamato. Glutamina sintetasa produce glutamina y este viaja a la sangre hacia el hígado.
  • se sacrifica el alfa cetoglutarato del ciclo de krebs
  • no se puede producir ATP
  • letargo
• HIPERAMONEMIA TIPO 1

  • ausencia de CPS 1 (carbamoil fosfato sintetasa 1)
  • presente en lactantes
  • no se puede eliminar amoniaco a través de la producción de urea
  • letargo y daño neuronal
• HIPERAMONEMIA CONGENITA

  • sobreconsumo de etanol el bebidas alcoholicas
  • letargo
  • daño hepático y cirrosis
• DIETAS HIPERPROTÉICAS

  • carga renal por sobreconsumo de proteinas y y urea en el plasma
  • deshidratación (ciclo de la urea consume agua)
  • pueden ganar de peso porque los alfa cetoacidos derivados de los AA se convierten en Acetil-CoA y lípidos.
• transaminación y transporte de "glutamato" al hígado

  A) alfa cetoglutarato

  B) transaminasa

  C) alfa cetoácido

  D) glutamato

  E) músculo

  F) piruvato

  G) alanina

  H) amidación

  I) glutamina

  J) NH3

  K) glutamina sintetasa

  L) glutamina

  
• previa a la desaminación --> producción de glutamato

  • higado produce glutamato a partir de aminoácidos y alfa cetoglutarato, derivado del ciclo de Krebs
  • en tejido extrahepatico se produce glutamato y a traves de la glutamina sintetasa se transporta al higado, donde la glutaminasa revierte a glutamato
  • en el músculo esqueletico glutamato + piruvato se transamina a alanina. En el higado se transamina de vuelta a glutamato
• amidación del glutamato:

  • glutamato + nh3 --> glutamina
  • en cerebro!!
• desaminacion del glutamato

  A) nadp

  B) nadph

  C) adp

  D) atp

  E) glutamato deshidrogenasa

  F) alfa cetoglutarato

  G) nh3

  
• regulación del ciclo de la urea

  • glutamato + acetil-coa--> N-acetil glutamato
  • regula a Carbamoil fosfato sintetasa 1
  • CPS 1 convierte a NH3 a carbamoil fosfato para el ciclo de la urea.
  • regulacion ALOSTERICA POSITIVA
• la transaminasa posee una constante K=1, depende de la concentración de sustrato-producto

  A) alfa cetoglutarato

  B) glutamato

  C) alfa cetoácido

  
• transaminasas

  A) GOT

  B) aspartato

  C) urea

  D) GPT

  
• la presencia de GOT en la sangre indica daño hepático

  
• ocurre en todos los tejidos--> desaminación

  A) glutamato deshidrogenasa

  B) nadp

  C) nadph

  D) adp

  E) atp

  F) alostérica

  G) alfa cetoglutarato

  
• ciclo de la urea

  A) krebs

  B) alfa cetoglutarato

  C) GOT

  D) glutamato deshidrogenasa

  E) aspartato

  F) acetil coa

  G) n-acetilglutamato

  H) regulador alosterico +

  I) NH3

  J) CPS1

  K) carbamoil fosfato

  L) urea

  M) orina

  
• AA ramificados que participan en la regulación de la síntesis de proteínas. Ejemplo leucina
• Triptófano ➡️ AA esencial. Precursor de melatonina (ciclo del sueño) y ayuda a la formación de serotonina (felicidad).
• Carnitina ➡️ metabolismo de grasas. AA.