Protéines

• La charge totale d’une protéine dépend de ses chaînes latérales (et extrémités) => protonation / déprotonation
• Plus le pH est élevé, plus les groupes déprotonables ont tendance à perdre un H+

  • pH bas = charge nette positive
  • pH élevé = charge nette négative
• Le pI est est un point où, à un pH précis, la charge totale de la protéine est nulle (charges positives et négatives s’annulent).
• La structure primaire correspond à la séquence d’acides aminés déterminée par l’information génétique héritée (traduction de l’ARN)
• Liaison peptidique = C — N 
• la liaison peptidique est pas du tout flexible => pas de rotation à cause de la résonance électronique.
• Les rotations se font autours des carbones α dans les protéines
• Seules les chaînes latérales peuvent faire des réactions (protonation/déprotonation)
• La structure primaire est toujours écrite de N-terminal (+) —> C-terminale (-)
• La structure secondaire est l’organisation tridimensionnelle des chaînes d’acides aminés grâce aux liaisons hydrogène entre les groupe peptidiques NH et CO.
• la structure secondaire est composée de: Hélice alpha, Feuillet plissé beta, Tours et boucles
• L’Hélice α Est une Structure enroulée stabilisée par des liaisons hydrogène entre les chaînes. L’Hélice droite est énergiquement plus favorable

  Rotation de 100° par résidu = 3.6 résidus par tour

  Pont H entre résidu 1-5 ou 2-7 
• Les protéines transmembranaires peuvent traverser une membrane cellulaire hydrophobe grâce à une hélice alpha qui va exposer ses chaînes latérales hydrophobes vers l’extérieur. 
• Une Hélice amphipathique est composée à la fois d’acides aminés hydrophiles (+/-) et hydrophobes. Elle est capable d’interagir latéralement avec une membrane et avec une autre hélice hydrophobe => surenroulement  
• Les acides aminées ont plutôt des liaisons peptidiques trans car cis = encombrement
• La proline fait des liaison cis ce qui provoque des changements drastiques dans la structure d’une protéine. Il n’y jamais de proline dans une hélice alpha
• Feuillet plissé ß 

  rotation de 180° par résidu = 2 résidus par tour

  Ponts H entre les chaînes 
• Les virages ß sont importants pour la connexion des feuillets, stabilisés par des ponts H entre N et O des liaison peptidiques
• Les feuillets ß parallèle ont une distance identique entre les ponts H
• les feuillets ß anti-parallèles ont une distance qui varie entre les ponts H. L’angle est de 180° => plus stable => permet la formation de tonneau beta
• La structure tertiaire est le repliement de la structure secondaire. Ce processus est réversible pour des petites protéines diluées. Ce processus est irréversible pour des protéines dépliées et concentrées => formation d’agrégats
• la structure secondaire est stabilisée par des interactions: liaisons peptidique, Ponts disulfures, Ponts salins/H, Forces de Van der Waals, Effet hydrophobe
• les ponts disulfures sont des liaisons covalentes très fortes
• La structure tertiaire peut faire des ponts H:

  entre 2 liaisons peptidiques => seuls ponts H possibles dans structure secondaire

  entre liaison peptidique et chaîne latérale

  entre 2 chaînes latérales
• Modification post-traductionelle:

  • Collagène: hydroxylation des prolines => stabilisation par pont H
  • GPI: phosphorylation 
  • Repliement des polypeptides => cacher les parties hydrophobes en milieu aqueux