AA, peptides et P

• Légender

  A) Cooh

  B) NH2

  
• Les 8 AEE

  • la valine
  • l’isoleucine
  • la leucine
  • l’histidine
  • la lysine
  • la méthionine
  • la phénylalanine
  • le tryptophane
  • la thréonine
• Les AA ont des isomères, les AA dans P sont en forme L

  Ils sont très solubles
• si R porte COOH : pHi = (pK1+pKr)/2

  si R porte NH3+ pHi = (pKr+pK2)/2
• Les acides aminés non ionisables ont trois formes différentes selon le pH. Leur forme changera à deux pH : le pK1 (où le COOH passe à la forme COO-) et le pK2 (où le NH3+ passe à la forme NH2). Ils seront chargés neutreau pHi, à la moyenne des pK1 et pK2.
• Les acides aminés ionisables portant un COOH supplémentaire auront un pKr acide supplémentaire. Ils auront donc 4 formes possibles et leur forme neutre sera au pHi, moyenne des deux pK acide (pK1 et pKr).
• • Les peptides :
  • Oligopeptides : de 2 à 10 AA.
  • Polypeptides : de 11 à 100 AA.
  • Les protéines : à partir de 101 AA.
• Hétéroprotéines : une partie non protéique (apoprotéines) la partie protéique est appelée “groupement prostétique”
• • Glycoprotéines : résidu glucidique
  • lipoprotéines : lipide + protéines, permet un transport des lipides
  • métalloprotéines : métal
  • phosphoprotéines : estérifié par un phosphate inorganique
• Holoprotéines : uniquement des AA
• Protéogenèse = biosynthèse de P, phénomène anabolique
• Protéolyse est un phénomène catabolique, c'est hydrolyse des P et peptides en AA.
• Conformation primaire : séquence d’AA.
• Conformation secondaire : les liaisons hydrogènes qui forment des hélices alpha et feuillets bêta.
• Conformation tertiaire : des liaisons faibles se font entre radicaux d’AA pour donner une réelle conformation tridimensionnelle active à la protéine