Protein Struktur

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Diana Levchenko

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Die vier Strukturebenen der Proteine reichen von der Primärstruktur (Aminosäuresequenz) bis zur Quartärstruktur (richtige dreidimensionale Struktur).
Woraus besteht ein Protein?
Peptidbindung - Primärstruktur - Sekundärstruktur - Tertiärstruktur - Quartärstruktur
Regelmäßig wiederholender Teil: Hauptkette (Rückgrat) Variabler Teil: Seitenkette
Ein Protein besteht aus einer Kette von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind.
Wie sind die Bausteine eines Proteins miteinander verknüpft?
Die Bausteine eines Proteins → die Aminosäuren, sind durch Peptidbindungen miteinander verknüpft.
Jede Aminosäure enthält eine
Carbonylgruppe – Wasserstoffbrückenakzeptor (außer Prolin) Aminogruppe – Wasserstoffbrückenspender
Was ist eine Peptidbindung? Zeichnen Sie sie auf.
Verknüpfung zweier Aminosären unter der Freisetzung eines Wassermoleküls → Kondensation
Eine Peptidbindung entsteht durch eine chemische Reaktion zwischen der Aminogruppe (-NH2) einer Aminosäure und der Carboxylgruppe (-COOH) einer benachbarten Aminosäure.
Bei dieser Reaktion wird Wasser abgespalten, und es bildet sich eine kovalente Bindung zwischen dem Kohlenstoffatom der Carboxylgruppe und dem Stickstoffatom der Aminogruppe.
Aminoterminus → Carboxylterminus (N-Terminus) (C-Terminus)
Die Planarität der Peptidbindung ermöglicht die Bildung von regelmäßigen Sekundärstrukturen wie α-Helices und β-Faltblättern, da die Hauptkette in einer Ebene angeordnet ist.
Die Tatsache, dass die Peptidbindung ungeladen ist, bedeutet, dass sie keine zusätzlichen Ladungen zum Protein beiträgt und die Ladungsverteilung beeinflusst.
Der Teilweise Doppelbindungscharakter der Peptidbindung ermöglicht die Bildung von Resonanzstrukturen, die zur Stabilität der Peptidbindung beitragen.
Die Mesomerie der Peptidbindung, also das Vorhandensein von zwei Resonanzstrukturen, trägt zur Stabilität der Peptidbindung bei.
Die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der Carbonylgruppe und der Aminogruppe einer Peptidbindung trägt zur Stabilität der Proteinstruktur bei.
Insgesamt tragen die charakteristischen Eigenschaften der Peptidbindung zur Stabilität und Struktur von Proteinen bei und beeinflussen deren Funktion und Faltung.
Peptidbindungen sind planar, liegen in einer Ebene, die durch das Kohlenstoffatom der Carbonylgruppe, das Kohlenstoffatom der Aminogruppe, den Sauerstoff der Carbonylgruppe und den Wasserstoff der Aminogruppe definiert ist.
Peptidbindungen sind ungelenkt, da das Stickstoffatom der Aminogruppe nicht deprotoniert ist.
Peptidbindungen haben einen teilweisen Doppelbindungscharakter aufgrund von Resonanzstrukturen.
Peptidbindungen sind stabil aufgrund von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der Carbonylgruppe und der Aminogruppe.
Die charakteristischen Eigenschaften von Peptidbindungen werden durch die chemische Reaktion zwischen der Aminogruppe und der Carboxylgruppe verursacht, bei der Wasser abgespalten wird und eine kovalente Bindung zwischen den beiden Aminosäuren entsteht.
Warum nimmt Prolin eine Sonderstellung ein?
Die trans-Konformation ist stabiler außer -X-Pro- als cis
Proline hat einen fünfgliedrigen Ring, der zwei Rückgratatome enthält. Dies verhindert eine Rotation um die Ca─ N-Bindung und fixiert einen Winkel von etwa -65º. Proline tritt wahrscheinlich nicht in einer Helix auf.
Carbonylgruppe – Wasserstoffbrückenakzeptor (außer Prolin)
Was ist die Primärstruktur?
Die Primärstruktur definiert als die lineare Anordnung der Aminosäuren vom N zum T Terminus .
• Kann experimentell durch die Sequenzierung des Proteins bestimmt werden. • Wird durch die DNA-Sequenz festgelegt.
Wodurch werden Sekundärstrukturen (SEEs) ausgebildet und stabilisiert?
Die Sekundärstruktur wird entweder durch das regelmäßige Wasserstoffbrückenbindungs-Muster zwischen dem Aminowasserstoff und dem Carbonylsauerstoff des Rückgrats definiert oder durch das regelmäßige Muster der Rückgrat-Diederwinkel, was zu Strukturen wie der α-Helix oder der β-Strang (β-Faltblatt) führt.
Annotationen werden auf der Grundlage experimentell bestimmter Strukturen berechnet.
Strukturebene, die durch Wasserbrücken im Rückgrad der Peptidketten stabilisiert werden
Welche Sekundärstrukturen kenne Sie?
Beschreibung der regelmäßigen, sich wiederholenden, lokalen Konformationen des Rückgrats
Strukturen:
α-Helix
β-Faltblatt
G-Helix
I-Helix
β-Helix
rechtshändige α-Helix & die linkshändige α-Helix
Beta-Hairpin (Beta-Schleife)
Beta-Bulge (Beta-Ausbuchtung)
Biegung (Bend)
Betta Fass
α-Helix
Alle Hauptketten-CO- und NH-Gruppen sind über Wasserstoffbrückenbindungen miteinander verbunden.
Abstand zwischen den Resten entlang der Helixachse: 1,5 Å
Anzahl der Reste pro Umdrehung: 3,6, i+ 4 → i Wasserstoffbrückenbindung
Die meisten α-Helices in Proteinen sind rechtshändig, d.h. sie winden sich im Uhrzeigersinn. Dominanz der rechtshändigen α-Helix in natürlichen Proteinen ist auf ihre strukturelle Stabilität zurückzuführen,
Linkshändige α-Helices sind selten, aber möglich. (Bsp. Kollagen)
β-Faltblatt:
In einem β-Faltblatt liegen die Polypeptidketten nebeneinander und bilden eine ausgedehnte Faltung.
Die benachbarten Stränge im β-Faltblatt können in der gleichen oder entgegengesetzten Richtung verlaufen.
Die Stabilität des β-Faltblatts beruht auf Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den CO- und NH-Gruppen der benachbarten Stränge.
G-Helix:
Die G-Helix ist eine spezielle Art von α-Helix, die an den Enden von α-Helices vorkommen kann.
In der G-Helix gibt es drei Aminosäurereste pro Umdrehung der Helix.
Die Wasserstoffbrückenbindung erfolgt zwischen dem i+3 und dem i Rest.
I-Helix:
Die I-Helix ist eine seltene Art von α-Helix.
In der I-Helix gibt es fünf Aminosäurereste pro Umdrehung der Helix.
Die Wasserstoffbrückenbindung erfolgt zwischen dem i+5 und dem i Rest.
β-Helix:
Die β-Helix besteht aus mehreren β-Strängen, die sich wie eine Spirale um eine zentrale Achse winden.
Es gibt sowohl rechtshändige als auch linkshändige β-Helices.
Beta-Hairpin (Beta-Schleife):
Das Motiv besteht aus zwei antiparallelen Strängen, die durch eine kurze Schleife aus zwei bis fünf Aminosäuren miteinander verbunden sind. Beta-Hairpins können isoliert oder in Beta-Faltblättern auftreten.
Beta-Bulge (Beta-Ausbuchtung):
Eine lokalisierte Unterbrechung der regelmäßigen Wasserstoffbrückenbindung eines Beta-Faltblatts, normalerweise durch das Einfügen einer Aminosäure mit helikalen Diederwinkeln in einen oder beide H-gebundenen Beta-Stränge.
Biegung (Bend):
Bestimmt durch κ (Kappa) - den virtuellen Bindungswinkel (Biege-Winkel), definiert durch die drei C-alpha-Atome der Reste i-2, i, i+2. Nicht durch Wasserstoffbrückenbindungen definiert.
Betta Fass
besteht aus mehreren antiparallelen Beta-Strängen, die sich zu einem zylindrischen Fass formen
Beta-Stränge sind durch Wasserstoffbrückenbindungen miteinander verbunden
Jeder Beta-Strang liegt parallel zur zentralen Achse des Fasses und die Seitenketten der Aminosäuren zeigen abwechselnd nach innen und nach außen.
Ω-Schleifen:
sind flexible Bereiche in der Proteinstruktur.
Schleifenform , die an den Seiten der Proteinstruktur liegt.
enthalten hydrophile Reste und befinden sich auf der Oberfläche des Proteins.
Sie können α-Helices und β-Faltblätter miteinander verbinden und tragen zur Stabilisierung der Proteinstruktur bei.
Ω-Schleifen spielen eine wichtige Rolle bei der Funktionalität von Proteinen, da sie Interaktionen mit anderen Molekülen ermöglichen und wichtige Bindungsstellen bilden können.
Supersekundärstrukturen :
Antiparalleles β-Faltblatt
Wasserstoffbrückenbindungen zwischen NH- und CO-Gruppen verbinden jede Aminosäure mit einer Aminosäure des benachbarten Strangs.
Paralleles β-Faltblatt.
Wasserstoffbrückenbindungen verbinden jede Aminosäure mit zwei Aminosäuren des benachbarten Strangs.
Gemischtes β-Faltblatt:
Kombination aus antiparallelen und parallelen β-Strängen innerhalb desselben Faltblatts.
Verdrehtes Faltblatt:
Ein β-Faltblatt mit einer gedrehten oder verdrehten Anordnung der Stränge.
β-Helix:
Eine Helixstruktur, die aus β-Strängen anstelle von α-Helices besteht.
Was sind Supersekundärstrukturen?

Diese Strukturen entstehen durch die räumliche Anordnung und Interaktion mehrerer Sekundärstrukturelemente und prägen die dreidimensionale Form von Proteinen.
Sekundärstrukturelemente, die sich in spezifischer Geometrie kombinieren.
Supersekundärstrukturen entstehen hauptsächlich durch Wechselwirkungen der Seitenketten.
Kleine Motive (3 oder weniger Elemente)
β-Schleifen
β-α-β
HTH (Helix-Turn-Helix)
Große Motive (mehr als 3 Elemente) - Große Motive entstehen durch die Kombination von kleineren Motiven.
Griechische Treppe (Greek key)
Wie kann man Supersekundärstrukturen klassifizieren?
Klassen:
Hauptsächlich Alpha
Hauptsächlich Beta
Gemischt Alpha und Beta
Wenige Sekundärstrukturelemente
Was ist Ihr Lieblingsprotein?
Mein Lieblingsprotein ist das Hämoglobin. Hämoglobin ist ein Protein, das in den roten Blutkörperchen vorkommt und für den Sauerstofftransport im Körper verantwortlich ist. Es besteht aus vier Untereinheiten, die jeweils eine Häm-Gruppe enthalten.
Charakteristische Eigenschaften einer Peptidbundung
Planar (Ca1, C-O, N, H und Ca2 in einer Ebene)
Ungeladen (N ist nicht deprotoniert)
Teilweiser Doppelbindungscharakter
Mesomerie (zwei Resonanzstrukturen
Glycin:
weist viel mehr erlaubte (φ, ψ)-Kombinationen auf als andere Aminosäuren aufgrund seiner kleinen Seitenkette, die aus einem Wasserstoffatom besteht. Glycin ermöglicht dem Rückgrat, Wendungen zu machen, die mit anderen Resten nicht erlaubt sind.
Beschreiben Sie ein Supersekundärstruktur‐Motiv im Detail.
Triosephosphatisomerase (TIM) aus der Muskulatur des Huhns
In Proteinen unterschiedlicher Funktion zu finden
Manchmal sehr schwache Sequenzähnlichkeit.
TIM-Barrel, α/β-Fass:
8 parallel verlaufende β-Stränge bilden das Fass, das von Helices umgeben ist.
Abwechselnde Anordnung von Strängen und Helices in der Sequenz

Struktur: Zylindrisches Fass aus α-Helices und β-Faltblättern, geschlossen durch Verbindungselemente.
Zusammensetzung: Zentrale Achse von β-Faltblättern, äußere Schichten von α-Helices.
Was ist das TIM‐Barrel?

Supersekundärstruktur
Triosephosphatisomerase (TIM) aus der Muskulatur des Huhns
Zylindrisches Fass aus abwechselnd α-Helices und 8 parallel verlaufenden β-Faltblättern

etwa 10% aller bekannten Enzyme weisen dieses Domäne (TIM-Barrel) auf . In folgenden Prozessen involviert:
Glykolytischer Weg
Aminosäurestoffwechsel
Nukleotidstoffwechsel
Andere
alle die gleiche tertiäre Faltung aufweisen, gibt es sehr wenig Sequenzhomologie zwischen ihnen.
Uhrsprung TIM Barrel ( 2 Theorien)
Sie sind durch konvergente Evolution zu einer stabilen Faltung entstanden.
Sie sind durch divergente Evolution von einem gemeinsamen Vorfahren entstanden und haben sich aktuell zu vier strukturellen Familien entwickelt, die sehr unterschiedliche Reaktionen katalysieren.
Charakterisieren Sie das TIM-Barrel

Klasse: gemischt Alpha- und Beta
Architektur: Fass
Topologie: TIM-Fass
Homologene Superfamilien: Triosephosphat-Isomerase
Was sind Torsionswinkel?
Drehung um bestimmte Bindungen im Rückgrat der Aminosäuren.

Torsionswinkel beeinflussen die Ausbildung der sekundären Proteinstrukturen wie α-Helices, β-Faltblätter und Schleifen. ( besonders Phi uns Psi )