biocell

Cards (151)

  • Les phospholipides sont des molécules amphiphiles avec une tête polaire et un corps hydrophobe
  • Les glucides membranaires ne sont pas situés sur la face interne et sur la face externe de la membrane plasmique
  • La localisation des protéines par rapport à bicouche lipidique membranaire est dépendante de leur glycosylation qui se produit sur la face luminale du réticulum et du Golgi
  • La localisation des protéines par rapport à la bicouche lipidique membranaire n'est pas dépendante de leur affinité pour les translocases qui les distribuent sur la face cytosolique du golgi.
  • Le glycocalyx contient les chaines glucidiques des glycolipides et des glycoprotéines.
  • Le glycocalyx porte les déterminants antigéniques des groupes ABO
  • Le glycocalyx augmente l’épaisseur de la membrane plasmique sur sa face externe et assure une protection mécanique de la cellule
  • Le glycocalyx n'est pas constitué en bicouche
  • Le glycocalyx ne contient pas une proportion importante de cholestérl
  • Les doubles liaisons augmentent la fluidité des membranes
  • Les radeaux lipidiques sont des plateformes d’assemblage
  • la fluidité membranaire est plus petite quand la membrane est riche en triglycérides
  • La cavéoline est localisée dans des radeaux lipidiques de la membrane plasmique qui sont riches en cholestérol
  • La cavéoline est localisée dans des radeaux lipidiques de la membrane plasmique qui sont riches en sphingomyéline et en cholestérol
  • L’entérocyte est une cellule polarisée
  • Les radeaux lipidiques (raft) sont des domaines résistants à l’action de certains détergents
  • La différenciation d’une cellule correspond à l’acquisition de caractères spécialisés. Le globule rouge ou érythrocyte est une cellule différenciée qui contient de l’hémoglobine qui permet les échanges d’oxygène et de gaz carbonique entre les tissus périphériques et les poumons
  • L'ovalocytose est une maladie qui affecte la forme des globules rouges et qui est liée à des mutations dans le gène de la bande 3
  • Les détergents ont pour action de déstabiliser la bicouche lipidique
  • La glycophorine et la spectrine ne sont pas des protéines transmembranaires de la membrane plasmique du globule rouge
  • L'ankyrine, la bande 4.1 et la bande 3 ne sont pas des protéines périphériques de la membrane plasmique du globule rouge
  • La diffusion facilitée par un canal se fait toujours selon le sens du gradient de concentration
  • La diffusion facilitée par un transporteur se fait toujours selon le sens du gradient de concentration
  • La diffusion facilitée par un canal n'est pas saturable
  • La diffusion facilitée par un transporteur est saturable
  • L’ouverture des canaux peut être déclenchée par la dépolarisation de la membrane plasmique ou par la liaison de molécules extracellulaires
  • La dégradation de l’acétylcholine par la choline estérase permet la fermeture du canal
  • La configuration ouverte-occupée du canal-récepteur n'est pas une configuration stable.
  • La pompe Na+K+ ATPase transporte les ions Na+ dans le même sens que les ions K+.
  • La pompe Na+K+ ATPase transporte les ions dans le sens inverse de leur gradient de concentration
  • La pompe Na+K+ ATPase échange des ions Na+ intracellulaires contre des ions K+ extracellulaires
  • La pompe Na+K+ ATPase consomme une molécule d’ATP pour le transport de 3 ions sodium et de 2 ions potassium.
  • Les transporteurs de la famille GLUT accélèrent la vitesse de transport du glucose.
  • Les transporteurs de la famille GLUT transportent le glucose dans le sens de son gradient de concentration
  • Les transporteurs de la famille GLUT peuvent transporter du fructose ou du galactose.
  • Les transporteurs de la famille GLUT sont présents à la surface de toutes les cellules humaines
  • le transport actif d’une molécule se fait contre le gradient de concentration
  • Le co-transport du sodium et du glucose par SGLT1 consomme secondairement de l’ATP
  • Les récepteurs couplés aux protéines G ont sept domaines transmembranaires
  • Les récepteurs des cytokines sont associés de manière constitutive à la protéine Jak