enzymy

• energia aktywacji to ilosc energi potrzebnej do zapoczatkowania reakcji chemicznej
• enzym pełni funkcje katalizatora - obniza energie aktywacji
• enzymy zbudowane tylko z łancuchów polipeptydowych to amylaza ślinowa, pepsyna i trypsyna
• budowa enzymu: apoenzym (czesc białkowa) i kofaktor (czesc niebialkowa)
• kofaktorem moga byc jony metali (wiąza sie trwale, np. mg2+, k+) i czasteczki organiczne (moga laczyc sie trwale - grupa prostetyczna, np. pochodne witamin lub nie trwale - koenzym, np. NAD+, NADP+, FAD)
• w enzymie wystepuja centrum aktywne - wiaza ono substrat, zawiera odpowiednio ulozone w przestrzenii grupy funkcyjne aminokwasow co umozliwia laczenie sie tylko z okreslonym substratem, tworza sie tam wiazania tylko na czas reakcji
• enzymy allosteryczne zbudowane sa z kilku podjednostek kazda z nich ma centrum aktywne, enzymy te maja rowniez meijsca allosteryczne do ktorych przylanczaja sie czasteczki regulatorowe, ktore zmieniaja ksztalt miejsca aktywnego co zmienia zdolnosc wiazania substratu
• cechy enzymów:

  • swoistosc substratow - wiaza sie tylko z okreslonym substratem
  • specyficznosc katalizowanej reakcj - dany enzym katalizuje tylko okreslona reakcje
  • obnizaja energie aktywacji
  • przyspieszaja przebiej reakcji
  • nie zuzywaja sie w czasie reakcji
• mechanizm działania substratów:

  • dopasowanie przestrzenne centrum aktywnego do substratu
  • utworzenie nietrwałego kompleksu enzym-substrat
  • oddzielenie produktu od enzymu
• kompleks ES

  • model indukowanego dopasowania - centrum aktywne zmienia sie pod wplywem substratu
  • model klucza i zamka - ksztalt centrum aktywnego jest komplementarny z ksztaltem susbtratu
• co wpływa na szybkosc reakcji enzymatycznych:

  • stezenie substratu
  • temperatura
  • pH
  • stezenie soli
  • aktywatory
  • inhibitory
• wzrost stezenia substratu zwieksza szybkosc reakcji, az do osiagniecia wartosci maxymalnej dalsze zwiekszanie stezenia substratu nie zwieksza szybkosci reakcji gdyz wszystkie centra aktywne sa wypelnione substratem
• stala michaelisa - to takie steznie substratu przy ktorym szybkosc reakcji enzymatycznej osiaga polowe predkosci maxymalnej

  im wieksza wartosc Km tym mniejsze powinnowactwo enzymu do substratu i mniejsza efektywnosc dzialania enzymu
• zwrost temperatury = zwrost szybkosci reakcji do momentu az temperatura = 42 stopnie
• pH - wiekszosc enzymow jest aktywna w pH =7
• stezenie soli - okreslone stezenie soli aktywuje enzymy, np. Mg2+, inne sole powoduja denaturacje białek, np. sole metali ciężkich
• aktywatory - zmieniaja strukture przestrzenna centrum aktywnego, a to ulatwia wiazanie substratu
• inhibitory - hamuja przebieg reakcji
• rodzaje inhibici -

  • odwracalna
  • nieodwracalna
• odwracalna dzieli sie na kompetycyjna i niekompetycyjna
• nieodwracalna - inhibitor laczy sie trwale z centrum aktywnym, powstaje kompleks EI, aktywnosc enzymow zostaje zahamowana, np. trucizmy (cyjanekpotasu, penicylina)
• odwracalna:

  • kompetycyjna - wspol inhibitor laczy sie odracalnie z enzymem w centrum aktywnym, ma strukture przestrzenna zblizona do struktury czasteczki substratu, inhibitor konkuruje z substratem ta inhibicja jest znoszona przez zwiekszenie stezenia substratu - moze ona wypszec inhibitor z centrum aktywnego
• inhibicja niekompetycyjna - wiaza sie z enzymem w innym miejscu niz centrum aktywne (miejsce allosteryczne), ten typ inhibitorów nie wspolzawodniczy z substratem o centrum aktywne, enzym zwiazany z tym inhibitorem jest nieaktywny bez wzgledu na to, czy zwiaze sie z substratem czy nie, ten typ mozna ograniczyc przez usuniecie inhibitora ze srodowiska
• regulacja przebiegów szlakow metabolicznych - produkt reakcji hamuje aktywnosc enzymów - UJEMNE SPRZEZENIE ZWROTNE