Hóa Sinh

• Ở điều kiện thích hợp, hầu kết các phản ứng enzyme xảy ra với tốc độ nhanh
• chất xúc tác là chất làm tăng cường phản ứng hóa học , nhưng sau hoàn thành quá trình phản ứng nó không bị biến đổi hoặc tiêu hao và không tham gia vào thành phần của sản phẩm
• Bản chất của enzyme là protein, có tính đặc hiệu cao, hiệu ứng xúc tác lớn
• Sự sống là quá trình trao đổi chất liên tục -> không trao đổi chất -> không sống (không có energy)

  Trao đổi chất -> gồm vô vàn những quá trình hóa học phức tạp, liên quan chặc chẽ đến nhau

  Chất xúc tác tự nhiên (hay chất xúc tác sinh học) có trong tất cả các quá trình -> được gọi là enzyme
• • Vai trò của enzyme

  + Không làm thay đổi chiều hướng p/ứ

  + ↓ năng lượng hoạt hóa

  + ↑ tốc độ phản ứng

  + giúp p/ứ nhanh đạt trạng thái cân bằng

  ở điều kiện thích hợp -> hầu hết các p/ứ enzyme xảy ra với tốc độ nhanh

  _từ 10^8 - 10^11 lần so với những phản ứng cùng loại mà không có sự xúc tác enzyme

  _

  có loại enzyme, trong một phút, một phân tử enzyme có thể biến đổi hàng triệu cơ chất
• Có bao nhiêu loại enzyme ?

  6 loại : theo đúng thứ tự

  1. Oxydoreductase
  2. Transferase
  3. Hydrolase
  4. Lyase (synthase)
  5. Isomerase
  6. Ligase(synthetase)
• Đặt trưng của oxydoreductase?

  xúc tác phản ứng oxh khử

  biểu thị : AH2 + B -> A + BH2

  ví dụ: dehydrogenase là những enzyme xúc tác cho phản ứng trao đổi hydro

  chú ý : dehydrogenase; oxidase

  
• Đặc trưng của Transferase?

  xúc tác phản ứng vận chuyển

  dạng p/ứ: AX + B -> A + BX

  ví dụ: Methyltransferase là những enzyme vận chuyển nhóm methyl

  Chú ý gốc kinase (glucosekinase); aminotransferase
• Đặc trưng của Hydrolase ?

  xúc tác phản ứng thủy phân

  dạng p/ứ: AB + H2O -> AH + BOH

  enzyme này thủy phân các liên kết ester, peptide, glucoside,...

  ví dụ: Acetyl choline + H2O -(cholinesterase)-> choline + acid acetic

  chú y : easterase; phosphatase
• Đặc trưng của Lyase (Synthase) ?

  • phân cắt, xúc tác phản ứng chia cắt phân tử lớn thành những phân tử nhỏ không có sự tham gia của nước
  • dạng p/ứ : AB -> A + B
  • ví dụ : F1.6 di-(P) -(aldolase)-> (P)- glyceraldehyde + dihydroxyacetone

  các enzyme thuộc loại này : hydratase, decarboxylase, deaminase
• Đặc trưng của isomerase?

  • xúc tác phản ứng đồng phân
  • dạng p/ứ: ABC -> ACB

  + L <-> D

  + Cis <-> Trans

  + aldehyde <-> ceton

  ví dụ : glucose -(isomerase)-> fructose
• Đặc trưng của ligase?

  xúc tác phản ứng tổng hợp

  dạng p/ứ: A + B -> AB

  ví dụ: Glutamate + NH3 -(Glutamine synthetase)-> glutamine

  
• Các cách đọc tên của enzyme ?

  • tên quy ước

  + tên cơ chất + ase (amylase; lactase; lipasel...)

  _ tinh bột -(amylase)-> dextrin + glucose

  _lactose -(lactase)-> galactose + glucose

  _ lipid -(lipase)-> glycerol + acid béo

  + tên cơ chất + loại phản ứng + ase (lactase dehydrogenase)

  + tên quốc tế

  _ tên enzyme = mã số + tên cơ chất + loại phản ứng + ase
• thành phần cấu tạo của enzyme?

  Chia làm 2 loại enzyme chính

  • enzyme thuần: cấu tạo chỉ bởi acid amin (vd: những enzyme thủy phân)
  • enzyme tạp (holoenzyme) -> gồm 2 phần : protein thuần (apoenzyme) và nhóm ngoại (cofactor)
• Nêu những đặc tính của protein thuần?

  • tính chất

  + không chịu được nhiệt độ

  + không qua màng thẩm tích

  • nâng cao hoạt tính xúc tác của cofactor
  • quyết định tính đặc hiệu của enzyme
  • chú ý: phụ thuộc vào bản chất protein
• • nhóm ngoại (cofactor)

  -thường là những chất hữu cơ

  -tác dụng cộng tác với enzyme trong quá trình xúc tác

  -những tính chất cơ bản của enzyme do apoenzyme, but thiếu cofactor -> enzyme kh hoạt động được

  -chia 2 loại

  +Prosthetic: gắn chặt vào apoenzyme bởi liên kết đồng hóa trị (đa phần là ion kl)

  +Coenzyme: gắn lỏng lẻo với apoenzyme bởi liên kết phối trí, ion, hdryo (đa số là dẫn xuất của các vitamin/ ptu hữu cơ)

  -tính chất

  +chịu được nhiệt độ

  +qua được màng thẩm tích

  -trực tiếp tham gia phản ứng xúc tác

  • quyết định được kiểu phản ứng
• Các tính chất của cofactor giúp ích gì ?

  _Khắc phục được những nhược điểm của protein thuần

  _Tăng độ bền của apoenzyme đối với các yếu tố gây biến tính

  _Quyết đinh kiểu phản ứng
• Trung tâm hoạt động của enzyme (Active site) là gì?

  -là bộ phận hoạt động đặc hiệu của phân tử enzyme

  +phần cơ chất trực tiếp liên hệ với enzyme

  +tham gia trực tiếp vào tạo thành và chuyển hóa phức chất trung gian giữa enzyme và cơ chất -> sản phẩm
• Vì sao đa phần trọng lượng phân tử của enzyme rất lớn ?

  VÌ nó có bản chất là protein
• Năng lượng hoạt hóa càng lớn -> vận tốc phản ứng càng chậm và ngược lại
• enyme nào có ở gan xúc tác cho phản ứng tạo acetaldehyde từ ethanol?

  ADH : alcolhol dehydrogenase
• Có kinase -> ta nhớ đến ?

  ATP, phản ứng vận chuyển nhóm phosphat
• Cách phân biệt lyases (synthases) và lygase (synthetases)?

  • Lyase xúc tác cho phản ứng phân cắt nhưng theo chiều ngược lại thì lại là phản ứng tổng hợp (synthase)
  • Ligase là tổng hợp nhưng theo chiều ngược lại là phân cắt (synthetase) phân loại được là do loại 6 có sự tham gia của 1 loại lk giàu nl XTP (X: A;T;G;C)

  
• Dựa vào yếu tố nào mà ta phân loại được các cofactor của enzyme

  loại lk mà apoenzyme gắn với cofactor
• Yếu tố nào quan trọng của cofactor?

  tăng độ bền của apoenzyme đối với các yếu tố gây biến tính
• Cơ chất phải có một cấu trúc phân tử nhất định phù hợp hoàn toàn với enzyme -> trung tâm hoạt động phải có hình dạng nhất định 


  thuyết " ổ khóa và chìa khóa " Fisher
• Thuyết Koshland " khớp cảm ứng"

  Trung tâm hoạt động ban đầu chưa có hình dạng rõ ràng chỉ khi cơ chất tiếp xúc vào -> sự biến đổi hình dạng phân tử nhờ các nhóm chức (có bản chất acid amin)
• Trung tâm dị lập thể ?

  trung tâm dị lập thể/tt điều chỉnh (Allosteric site)

  • điều chỉnh hoạt tính enzyme
  • có một số sản phẩm chuyển hóa, có trọng lượng phân tử nhỏ, tác động vào trung tâm dị lập thể -> yếu tố dị lập thể
  • gồm 2 loại
  • yếu tố dị lập thể (+) : activator -> tăng hoạt độ enzyme
  • yếu tố dị lập thể (-): inhibitor -> giảm hoạt độ enzyme

  
• Tại sao cần phải có tiền enzyme?

  Khi sx ra chưa cần thiết với nhu cầu sử dụng hoặc khi sx ra nếu hoạt hóa ngay thời điểm đó có thể làm tiêu biến luôn cơ quan sản cuất ra enzyme đó
• Bản chất của tiền enzyme là gì?

  Dạng bất hoạt của enzyme

  
• Isoenzyme là các dạng phân tử khác nhau của cùng enzyme, có đặc điểm là

  • cùng xúc tác cho 1 loại cơ chất
  • tồn tại dưới nhiều dạng phân tử khác nhau
  • phân biệt được là do có tính chất hóa lý, miễn dịch khác nhau
• LDH1 có nhiều trong cơ tim -> chuẩn đoán nhồi máu cơ tim

  LDH5 có nhiều trong gan -> chẩn đoán bệnh lý gan
• Phức hợp enzyme -> gồm nhiều enzyme có liên quan với nhau trong một quá trình chuyển hóa nhất đinh
• • Tính đặc hiệu của enzyme:
  • mỗi enzyme đề có tác dụng chọn lọc đối với một cơ chất nhất định và đối với một loại phản ứng hóa học nhất định
  • đặc hiệu tuyệt đối (đặc hiệu cơ chất)
  • enzyme chỉ tác dụng lên 1 cơ chất nhất đinh
  • Fisher
  • đặc hiệu tương đối (đặc hiệu theo kiểu phản ứng hay loại lk)
  • thường mỗi enzyme có tính đặc hiệu với một loại phản ứng nhất định
  • Koshland
• Các yếu tố ảnh hưởng đến tốc độ phản ứng

  • enzyme
  • nồng độ cơ chất
  • các chất ức chế
  • nhiệt độ
  • pH môi trường
• Phương trình Michaelis Menten


  tốc độ phản ứng enzyme phụ thuộc vào nồng độ cơ chất
• Thuyết Michaelis Menten


  Thuộc

  
• Phương trình Lineweaver Burk?


  thuộc

  
• Ý nghĩa của Km?

  thuộc

  
• • ảnh hưởng của nhiệt độ đến hoạt tính của enzyme
  • 0* - 40* -> tăng 10* -> v p/ứ tăng 2 lần
  • 40* - 70* -> nhiệt độ tăng -> v p/ứ giảm
  • > 70* -> enzyme mất hoạt tính/ biến tính