proteinas

• monomero: Aminoacidos
• moelcuals de elevado peso molecualar
• peptideos


  cadena de AA
• enantiomeros


  moleculas espejo, isomeros que no ueden ser sobreuestos en la naturaleza existen exclusivamente en forma L esto debido a que son mas solubles
• Proteínas

  Polímeros de aminoácidos
• As proteínas são ferramentas essenciais da célula, já que a maioria das funções celulares vão estar diretamente dependentes da ação de proteínas
• Graças ao projeto de descodificação do genoma humano, sabemos que no nosso genoma existem cerca de 20 000 genes que codificam material proteico
• Muitas proteínas têm um tempo de vida curto e têm de ser continuamente produzidas pelas células
• Proteínas

  Moléculas de elevado peso molecular
• Aminoácidos

  Existem 20 aminoácidos diferentes que se ligam em cadeias de dimensão variável
• Uma proteína pode ser constituída por uma ou mais cadeias de aminoácidos, também denominados de peptídeos

  
• Quiralidade dos aminoácidos

  Todos os aminoácidos, com a exceção da glicina, podem existir em duas formas, isómeros D e L, sendo que uma é a imagem espelho da outra

  
• As proteínas naturais são formadas com os L-aminoácidos

  
• Equilíbrio ácido-base dos aminoácidos

  O estado de ionização de um aminoácido depende do pH do meio

  
• A pH fisiológico os aminoácidos têm uma dupla carga, existindo na forma de zwitterion

  
• Natureza química da cadeia lateral

  Vai ser muito importante para o estabelecimento da estrutura 3D da cadeia de aminoácidos

  
• Ligação peptídica

  A polimerização dos aminoácidos ocorre nos ribossomas
• A maioria das cadeias polipeptídicas naturais contém entre 50 e 2000 resíduos de aminoácidos e são comumente chamadas de proteínas

  
• As cadeias peptídicas com um pequeno número de aminoácidos são chamados de oligopeptídeos ou simplesmente peptídeos

  
• O cross-linking pode ocorrer, devido à ligação química que se estabelece entre as cadeias laterais de dois aminoácidos de cisteína na mesma cadeia peptídica, ou entre cadeias peptídicas diferentes
• Estrutura secundária

  Arranjos tridimensionais de segmentos da cadeia principal que são mantidos por ligações de pontes de hidrogênio entre grupos carbonilo e o grupos amina das ligações peptídicas na cadeia principal (backbone)

  
• Estrutura terciária

  Estrutura 3D da proteína
• O enrolamento da cadeia é estabilizado pelas interações entre os grupos R dos aminoácidos

  
• Na superfície exterior da proteínas encontram-se, sobretudo, as cadeias R polares que podem formar pontes de hidrogênio e interações iônicas entre si
• Localizados preferencialmente no interior, os aminoácidos hidrofóbicos fazem interações hidrofóbicas entre si

  
• Mioglobina

  Transporta oxigénio nos tecidos musculares
• Estrutura terciária da proteína

  1. A estrutura secundária da cadeia polipeptídica vai enrolar-se sobre si mesma

  2. De forma que as cadeias R dos aminoácidos possam fazer interações favoráveis entre si

  3. Estabilizando a proteína

  
• Estrutura terciária da proteína

  • Aminoácidos apolares e hidrofóbicos ficam no interior
  • Aminoácidos polares e hidrofílicos ficam no exterior

  
• Estrutura quaternária


  Estrutura 3D de proteínas complexas da qual fazem parte duas ou mais cadeias peptídicas, cada uma delas com a sua estrutura terciária, e que se combinam entre si para formar a proteína
• DNA polimerase

  Enzima envolvida na replicação do DNA

  
• Hemoglobina

  Estrutura quaternária (4 peptídeos + 4 grupos heme)
• Aumento de complexidade é inevitável para que cada proteína tenha uma função biológica diferenciada
• A estrutura 3D de uma proteína é importante para a sua função biológica
• Existem padrões que associam certas características da estrutura 3D de uma proteína com a sua função biológica

  
• A estrutura 3D resulta da estrutura primária da proteína, i.e., do número, tipo, e sequência dos aminoácidos no péptido

  
• Alterações do enrolamento das proteínas provocam alterações na estrutura 3D da proteína (misfolded structure), o que resulta na perda de função da proteína
• As proteínas mal enroladas podem formar agregados que são tóxicos e que vão originar perda de função biológicas nos tecidos
• Enrolamento deficiente de proteínas está associado a muitas patologias
• Devido ao enrolamento deficiente formam-se novas estruturas proteicas que se agregam (por ex. placas de beta-amilóide que naturalmente é uma proteína solúvel na membrana das células nervosas). Estas novas estruturas não são compatíveis com as funções biológicas da proteína inicial

  
• A proteina Tau mal enrolada faz uns emaranhados sem estrutura bem definida