Ензими–9 клас

• Ензими


  биологични катализатори -вещества с белтъчна природа , които ускоряват химичните реакции в живите системи.
• Колко са установените в природата ензими?

  над 4000
• На ниво третична структура какви са ензимите?

  глобуларни ензими
• глобурални белтъци


  осъществяват каталитичното действие чрез своя активен център, наричан още каталитичен център
• какви са ензимите според състава си?

  еднокомпонентни и двукомпонентни
• еднокомпонентни ензими


  съставени са изцяло от белтъци и са изградени от една или няколко полипептидни вериги.
• двукомпонентни ензими


  съставени са освен от белтъчна съставка така и от небелтъчна съставка,която се включва в активният център.Тя бива два вида- простетична и коензимна.
• простетична група


  небелтъчната съставка е здраво свързана с белтъчната съставка.
• коензимна група


  има слаби връзки между двете съставки
• свойства на ензимите


  действат при нормална температура, специфични са спрямо веществата и вида на реакцията , активността им се променя под действието на веществата-ефектори.
• общи свойства на ензимите с неорганичните катализатори


  променят скоростта на химичните реакции, на променятпосоката на реакцията, действат в малки количества и в края на реакцията остават непроменени.
• обясни ензимна реакция


  В началото на ензимната реакция изходно- то вещество субстратът (S), се свързва с ак- тивния център на ензима (Е). Образува се ензим- но-субстратен комплекс (ES). В него ковалентни връзки в субстрата се разкъсват и възникват нови, характерни за продукта. Така ES се преобразува в ензимно-продуктен комплекс (ЕР). Накрая про- дуктът (Р) се отделя от ензима. Ензимът остава непроменен и може да свърже следваща субстрат- на молекула
• как може да се представи съкратено ензимната реакция


  E+SE(обратима)S → EP → E + P
• фактор 1- температура


  белтъчната природа на ензилите позволяват оптимален диапазон на активната им дейност, който е между 20-40 градуса па целзи, влияпието и е свързано с постигането на максималната скорост на протичане на реакцията при определени оптимални стойности на този фактор, като те са разлечни за всеки конкретен ензим и честов са в сравнително тесни граници.
• фактори, които вляят върху активностт па ензимите

  температура, pH, концентрация на субстрата
• ефектори


  вещества,които променят активността на ензимите.Те биват инхибитори и активатори
• инхибитор


  подтиска активността на ензимител биват два вида необратими и обратими
• активатори


  повишава активността на ензимите
• Фактор 2-pH

  свързано е с достигането на максималната скорост на протичане на реакцията при определени оптимални стойнсти на тези фактори. оптималните стойности са специфични за всеки ензим и са в сравнитолно тесни граници.Повечето ензими са активни в неутрална среда.В кисела среда води до денатурация.
• денатурация

  процесът разрушаване на пространствената молекулна структура на нуклеиновите киселини и белтъци, под влиянието па висока температура, налагяне, киселини и основи
• необратими инхибатори

  денатурират ензимите или блокират активните центрове като се свързват трайно с тях.това са редица токсични вещества,някои бойни отрови,пеницилинът,аспиринът
• обратими инхибитори

  свързват се обратимо с ензимната молекула.те биват конкурентни и неконкурентни.
• конкурентни обратими инхибитори


  структурни аналози на субстрата и се конкурират с него, за да заемат мястото му в активният център- сулфонамидите
• неконкурентни обратими инхибитори

  свързват се е ензима на място, зазлично от това на субстрата, затова не се конкурират а него. свързването им променя активният център, така че губи сродството си към субстрата - дракулин
• алостеричен център

  регулаторен център, различен от активният, който се свързва а алостеричен ефектор и свързването им променя пространствената структура на ензима.Те са от тип неконкурентни и понижават сродството на ензима към субстрата, а алостеричните активатори го повишават.Повечето ензими с алостерична регулация имат четвъртична структура, като една полипептидна верига носи активния център, а друга-алостеричния. Регулацията на ензимната активност чрез алостерични инхибитори и активатори позволява съгласуваното протичане на химичните реакции и съответно на жизнените процеси.
• фактор 3-концентрация на субстрата


  При некатализираните реакции с увеличаването на концентрацията на сустрата скоростта на реакцията нараства слабо. При ензимно катализираните реакции зависимостта е същата, но нарастването на скоростта става много бързо, достига се максимална стойност (V) и max тази скорост се поддържа независимо от по-нататъчното увеличаване на концентрацията на субстрата.
• Причина за спиране на нарастването е, че при излишък на субстрат активните центрове се насищат включват се в ензимно-субстратни комплекси и работят с максимална скорост. Едва след като се получи продукт и се отдели, активният център може да свърже нова субстратна молекула.