bioq 1er parcial

• Composición molecular de una célula

  70% agua, proteínas, ácidos nucleicos, DNA, RNA, polisacáridos, lípidos, monómeros e intermediarios, iones inorgánicos
• Agua


  Se une por puentes de hidrógeno, es un gran solvente, es solvente de biomoléculas
• Estructura nativa


  Estructura 3D más estable porque maximiza las interacciones intra e intermoleculares, interacciones NO covalentes (débiles), 4 tipos de interacciones, muchos puntos de interacción generan efecto acumulativo
• Función biológica


  Resultado de la estructura nativa
• Composición de proteínas


  • Carbono
  • Hidrógeno
  • Oxígeno
  • Nitrógeno
  • Azufre

  
• Aminoácidos

  Formados por un grupo ácido carboxilo (-COOH) y un grupo básico amina (-NH2) unido a un carbono alfa
• Isómeros


  Compuestos diferentes con la misma fórmula molecular, contienen igual número y clase de átomos, pero unidos entre sí de manera distinta
• Carbono asimétrico


  Cuando cada una de las valencias está saturada por elementos o grupos atómicos diferentes, la molécula es asimétrica
• Isómeros L y D

  Los grupos unidos al carbono asimétrico central pueden ser dispuestos en el espacio de dos maneras diferentes, cada una de las cuales es la imagen en el espejo de la otra
• Los aminoácidos L son incorporados a proteínas y presentan mayor interés

  
• Clasificación de aminoácidos


  • Polares sin carga: Serina, Asparagina, Glutamina, Treonina, Cisteína
  • Polares con carga positiva: Lisina, Histidina, Arginina
  • Polares con carga negativa: Aspartato, Glutamato
  • No polares alifáticos: Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina
  • No polares aromáticos: Fenilalanina, Tirosina, Triptófano

  
• Aminoácidos no polares


  Hidrofóbicos y no reactivos (o poco), se ubican en el interior de la proteína

  
• Cisteína


  Único aminoácido capaz de formar puentes disulfuro, determinante en la formación de la estructura tridimensional de la proteína

  
• Glicina


  El aminoácido más pequeño, capaz de adaptarse tanto a medios hidrofóbicos como hidrófilos

  
• Prolina


  Presenta una cadena lateral que está unida tanto al carbono alfa como al NH3+ formando un anillo, lo vuelve particularmente resistente y a su vez esto lo hace una fuerte influencia en la estructura de la proteína

  
• Aminoácidos con carga


  Los más hidrofílicos
• Aminoácidos con cadenas laterales ionizables

  Aspartato, Glutamato, Histidina, Lisina, Cisteína, Tirosina, Arginina, únicos capaces de interactuar formando uniones iónicas

  
• Punto isoeléctrico


  Valor de pH característico para cada aminoácido, en el cual la disociación de cargas positivas y negativas se iguala y la carga total del aminoácido es nula
• Formación de enlace peptídico


  Los aminoácidos pueden establecer enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de uno y el nitrógeno del grupo alfa-amina de otro, con pérdida de agua, requiere ATP

  
• Extremo amino-terminal (N-terminal)


  Aminoácido con su grupo alfa-amina libre, considerado el comienzo de la cadena
• Extremo carboxilo-terminal (C-terminal)


  Grupo carboxilo unido al carbono alfa, extremo final de la cadena
• Puente de hidrógeno

  Fuerza eminentemente electrostática atractiva entre un átomo electronegativo y un átomo de hidrógeno unido covalentemente a otro átomo electronegativo
• Uniones peptídicas


  Presentan estabilidad en resonancia, tienen un carácter de doble unión, evitan rotaciones en el péptido y vuelven plana la estructura del esqueleto peptídico

  
• Configuración trans y cis

  Formas en las que se pueden distribuir los átomos del esqueleto peptídico, la configuración trans es más favorable y se encuentra en las proteínas

  
• Estructura primaria


  Secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica, única para cada proteína y determina su estructura tridimensional y función

  
• Estructura secundaria


  Orientación espacial de una parte de la proteína, sin tener en cuenta las cadenas laterales ni su relación con otros segmentos

  
• Estructuras secundarias


  • Hélice alfa, lámina plegada beta, enrollamiento al azar

  
• Hélice alfa


  Enrollamiento sobre un eje central, una vuelta completa cubre 0,54 nm y requiere 3,6 residuos aminoacídicos, se mantiene por puentes de hidrógeno
• La presencia de prolina es incompatible con la formación de hélice alfa, y la presencia de restos voluminosos con carga localizados próximos entre sí impiden su formación
• La alanina es el residuo con mayor tendencia intrínseca a formar hélice alfa

  
• Giro de hélice


  1. Sentido de las agujas del reloj

  2. Hélice dextrógira o derecha
• Puentes de hidrógeno


  Enlaces entre dos átomos electronegativos
• Formación de hélice alfa

  1. La estructura primaria debe cumplir ciertas condiciones

  2. Presencia de prolina es incompatible

  3. Presencia de restos voluminosos con carga localizados próximos entre sí originan fuerzas electroestáticas que afectan la disposición espacial de la cadena e impiden la formación de hélices alfa

  
• Alanina


  Residuo con mayor tendencia intrínseca a formar hélices alfa

  
• Glicina y prolina


  Residuos menos proclives a formar hélices alfa

  
• Posición de un residuo aminoácido


  • Las interacciones entre los R de dos aa pueden estabilizar o desestabilizar la estructura
  • Los residuos localizados cerca de los extremos de la hélice también pueden estabilizar o desestabilizar la estructura de acuerdo a su identidad

  
• Lámina beta


  • Cadena polipeptídica más extendida que en la hélice alfa
  • Puentes de H entre grupos =NH de una cadena con grupos =CO de otra
  • Cadenas apareadas pueden ser paralelas o antiparalelas

  
• Enrollamiento al azar


  • Cadena polipeptídica sin estructura regular
  • Se tiende a adoptar la disposición espacial termodinámicamente más favorable
  • Proteínas globulares presentan segmentos en hélice, en lámina y al azar
  • Proteínas fibrosas presentan exclusivamente estructuras en hélice o en lámina

  
• Estructura terciaria


  • Disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína
  • Aminoácidos alejados en la secuencia polipeptídica y en diferentes tipos de estructura secundaria pueden interaccionar
  • Interacciones que mantienen la estructura terciaria: enlaces débiles como interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van del Wals, y algunos enlaces covalentes (puentes disulfuro)

  
• Proteínas fibrosas


  • Cadenas polipeptídicas ordenadas paralelamente formando fibras o láminas extendidas
  • Poco solubles o insolubles en agua
  • Función estructural (soporte, forma y protección)