Aminosyrer

• Aminosyre


  8 α-karbon bundet til aminogruppe, karboksylgruppe, hydrogen, sidekjede (R)
• α-aminosyrer er kirale (unntatt glycin)
• Aminosyreisomerer


  • L-isomer
  • D-isomer
• Kun L-aminosyrer i proteiner (ukjent årsak)
• Lav pH


  Protonerte grupper
• Nøytral pH


  Zwitterioner (dipolare ioner)
• Høy pH


  Deprotonerte grupper
• Lav pKa


  Sterk proton (egner seg for protoner)
• Høy pKa


  Svak proton
• Essensielle aminosyrer kan ikke syntetiseres i kroppen (9)
• Ikke-essensielle aminosyrer kan syntetiseres i kroppen (11)
• Hydrofobiske aminosyrer


  • Alanin
  • Valin
  • Isoleucin
  • Leucin
  • Metionin
  • Fenylalanin
  • Tyrosin
  • Tryptofan
• Polare aminosyrer


  • Serin
  • Treonin
  • Asparagin
  • Glutamin
• Positive aminosyrer


  • Arginin
  • Histidin
  • Lysin
• Negative aminosyrer


  • Asparaginsyre
  • Glutaminsyre
• Spesielle aminosyrer


  • Cystein
  • Glycin
  • Prolin
• Primærstruktur


  Lineær polymerisk kjede
• Peptidbinding


  1. Karboksylgruppe bundet til aminogruppe

  2. Vann spaltes av
• Polypeptid


  En serie aminosyrer knyttet sammen med peptidbindinger
• Peptidbindinger


  • Seks atomer (Cα, C, O, N, H, Cα) ligger i en plan
  • Sterk kovalent binding
  • Delvis dobbeltbindingskarakter
  • Trans-konfigurasjon av nabo-Cα-atomer
  • Sidekjeder kan rotere fritt på begge sider
• Ramachandran-plot


  Viser mulige konformasjoner og begrenser antall mulige peptidbindingskonformasjoner
• Peptidbindinger har ikke en tendens til å være plan
• Peptidbindinger er vanligvis trans og sjelden cis-konfigurasjon
• Karbonylnitrogenet i peptidbindinger er ikke protonert for å gi en positiv ladning
• Peptidbindinger inneholder en sterk karbon-nitrogen-binding
• Aminosyresekvenser avgjør 3D-strukturen til proteiner
• Aminosyresekvenser kan belyse proteinets funksjon
• Endringer i aminosyresekvenser kan produsere abnormale funksjoner og sykdommer
• Aminosyresekvenser kan si mye om proteinets evolusjonære historie
• Bindinger i proteiner


  • Kovalente peptidbindinger
  • Disulfidbroer (oksiderte cysteiner)
  • Hydrogenbindinger
  • Ioniske bindinger
  • Hydrofobiske interaksjoner
• α-helix

  Stang-lignende struktur stabilisert av hydrogenbindinger mellom NH- og CO-grupper i hovedkjeden
• Alle α-helixer i proteiner er høyrehendte
• Prolin bryter α-helix pga manglende hydrogenbindingsdonor/-akseptor
• β-sheet

  To eller flere polypeptidkjeder stabilisert av hydrogenbindinger mellom stander
• β-sheets kan være antiparallelle eller parallelle, men antiparallelle er mer stabile
• β-sheets består vanligvis av 4-6 strender
• Løkker og bøyninger


  Ligger på overflaten og deltar i interaksjoner mellom proteiner og miljøet
• Tertiærstruktur


  Komplett tredimensjonal form av et gitt protein
• Hydrofobiske sidekjeder er pakket i det indre av proteiner, mens polare/ladede kjeder er på overflaten
• Globulære proteiner


  Har en svært kompakt tredimensjonal struktur, utfører de fleste kjemiske reaksjoner i celler