Biomoleculen 1

• Biomoleculen


  Belangrijke voedingsstoffen en spelen een rol in het metabolisme (stofwisseling)
• Biomoleculen


  • Micromoleculen (water, ionen, aminozuren)
  • Macromoleculen (Proteїnen, Nucleїnezuren, Lipiden, Koolhydraten)
• Water


  Polair molecuul met permanent dipool
• Interacties tussen naburige watermoleculen


  1. In water kan elk molecuul maximum 4 waterstofbruggen vormen

  2. In de vloeibare fase: sterke wisselwerking (een van de gevolgen is de hoge oppervlaktespanning van water)

  3. Elk H-atoom: betrokken in een H-brug met een naburig molecuul (water als donormolecuul)

  4. Zuurstof atoom: kan 2 NGEP ter beschikking stellen aan andere buurmoleculen (water als acceptor)

  
• Waterstofbruggen


  Niet-covalente bindingen waarbij een waterstofatoom gemeenschappelijk wordt gedeeld door twee naburige atomen

  
• De overige biomoleculen zijn voor een groot deel in deze 'interne zee' van water opgelost
• De structuur van eiwitten, nucleinezuren en membranen is voor een deel te danken aan hun interactie met water

  
• Intermoleculaire krachten


  Aantrekkingskrachten tussen stabiele moleculen (identieke of verschillende)

  
• Tafelsuiker lost makkelijk op in water. Dit is gebaseerd op intermoleculaire krachten tussen de suiker- en watermoleculen
• Aminozuren


  Twintig aminozuren die voorkomen in het menselijk lichaam, verschillen in 'R'-groep (zijketen)

  
• Ioniseerbaarheid van aminozuren


  Zowel de aminogroep als de carboxylgroep van de aminozuren zijn ioniseerbaar, afhankelijk van de pH

  
• Bij fysiologische pH (pH ~7) is de carboxylgroep volledig geioniseerd tot COO-

  
• Bij neutrale pH is er 103 meer NH3+-groepen dan NH2-groepen
• Post-translationele modificatie


  Sommige aminozuurketens worden na inbouw van het aminozuur in een eiwit nog chemisch gewijzigd
• Peptidebindingen


  Hebben geen vrije draaibaarheid
• Peptiden


  • Dipeptiden (2 AZ)
  • Tripeptiden (3 AZ)
  • Tetrapeptiden (4 AZ)
  • Polypeptiden (20 - 100 AZ)
  • Proteїnen (gewoonlijk grote tot zeer grote polypeptiden die bestaan uit 1 of meerdere ketens(s) van honderden aminozuren)

  
• Eiwitten


  • Zijn organische moleculen
  • Zijn opgebouwd uit aminozuren
  • Het menselijk lichaam bevat 1000den proteïnen
  • Elke functie in de cel is afhankelijk van proteïnen
  • Proteïnen spelen een cruciale rol in bijna alle biologische processen
• Primaire structuur


  Aminozuursequentie (aminozuurvolgorde) van een eiwit

  
• De informatie voor de precieze aminozuurvolgorde van het eiwit insuline ligt vast in de basenvolgorde van het insulinegen
• Structuur van eiwitten


  • Primaire structuur (aminozuurvolgorde in de polypeptideketen)
  • Secundaire structuur (lokaal niveau) - interacties tussen nabijgelegen aminozuren
  • Tertiaire structuur (globaal niveau)
  • Quaternaire structuur
• Alfa-helix


  Rechtsdraaiende spiraal van de peptideketen, waarbij de CO-groep van aminozuur 1 een waterstofbrug vormt met de NH-groep van een aminozuur vier plaatsen meer naar het carboxyterminaal

  
• Beta-vouwblad


  Vlakke structuur, waar de polypeptide keten bijna volledig uitgerekt is, gestabiliseerd door talrijke H-bruggen tussen CO- en NH-groepen van aminozuren die ver van elkaar liggen

  
• Tertiaire structuur


  Unieke drie-dimensionale structuur van elk polypeptide, bepaald door de aminozuursequentie, gestabiliseerd door disulfidebindingen, hydrofobe interacties, waterstofbruggen en ionische interacties

  
• Polypeptideketens die langer zijn dan 200 aminozuren bestaan gewoonlijk uit twee of meer domeinen
• Polypeptide


  A chain of amino acids
• Domains


  • The fundamental functional and three-dimensional structural units of polypeptides
  • Polypeptide chains greater than 200 amino acids in length generally consist of two or more domains
• Tertiary structure


  The compact three-dimensional structure of a polypeptide
• Interactions stabilizing tertiary structure


  • Disulfide bonds
  • Hydrophobic interactions
  • Hydrogen bonds
  • Ionic interactions

  
• Disulfide bond


  A covalent linkage formed from the sulfhydryl group (–SH) of each of two cysteine residues, to produce a cystine residue

  
• Hydrophobic interactions


  Amino acids with nonpolar side chains tend to be located in the interior of the polypeptide molecule, where they associate with other hydrophobic amino acids

  
• Structural determinations have provided a wealth of information about how proteins perform their functions
• The spatial structure is responsible for the protein functions
• Protein classification based on function


  • Enzymes
  • Hormones
  • Transport proteins
  • Immunoglobulins
  • Structural proteins
• Quaternary structure


  The spatial structure of a non-covalently bound group of proteins; the members of this group are called subunits
• Hemoglobin


  • A globular protein that transports oxygen in red blood cells
  • A heterotetrameric (4 subunits) structure: α2β2
• Allosteric protein


  A protein that can exist in two states (R and T) and the binding of a ligand to one subunit affects the binding of a ligand to the other subunits
• Hemoglobin binds oxygen cooperatively, meaning that the binding of oxygen to a site in one chain increases the likelihood that the remaining chains will bind oxygen
• Hemoglobin types


  • HbF (fetal hemoglobin)
  • HbA (adult hemoglobin)
• HbF


  • Composed of α-chains and γ-chains
  • Has higher oxygen affinity than HbA
• Hemeproteins


  Specialized proteins that contain heme as a tightly bound prosthetic group