9 клас

• Ензими


  Биологични катализатори, вещества с белтъчна природа, които ускоряват химичните реакции в живите системи
• Жизнените процеси са резултат от огромен брой химични реакции
• Повечето от тези реакции при нормална температура не протичат със забележима скорост
• Активирана енергия

  Необходимо количество микроенергия, за да встъпят веществата в реакция
• Нагряването лесно осигурява активирана енергия, но това е несъвместимо с живота
• Катализатори

  Вещества, които променят скоростта на химичните реакции
• Клетката ускорява нужните реакции чрез биологични катализатори, наречени ензими
• Ензими


  • Инвертаза
• Ензими


  • Осъществяват каталитичното си действие чрез активен център
  • Могат да бъдат едно- или двукомпонентни
• Механизъм на ензимната катализа

  1. Субстратът се свързва с активния център на ензима

  2. Образува се ензимно-субстратен комплекс

  3. В него ковалентни връзки в субстрата се разкъсват и възникват нови

  4. Образува се ензимно-продуктен комплекс

  5. Продуктът се отделя от ензима, който остава непроменен
• Концентрация на субстрата


  Влияе на скоростта на ензимната реакция
• pH


  Влияе на активността на ензимите
• Температура


  Влияе на активността на ензимите
• При ензимно катализираните реакции


  Скоростта на реакцията нараства много бързо, достига се максимална стойност (V) и тази скорост се поддържа нервно от по-нататъшното увеличаване на концентрацията на субстрата
• Причина за спиране на нарастването е, че при изчерпване на субстрат активните центрове насищат, включват се в ензимно-субстратни комплекси и работят с максимална скорост
• Когато се получи продукти

  Активният център може да свърже нова субстратна молекула
• С увеличаване на температурата

  При ензимно катализираните реакции скоростта пада поради денатурация на ензима
• Ефектори


  Вещества, които променят активността на ензимите
• Инхибитори


  Вещества, които потискат ензимната активност
• Активатори


  Вещества, които повишават активността на ензимите
• Необратими инхибитори


  Денатурират ензимите или блокират активните им центрове, като се свързват трайно с тях
• Необратими инхибитори


  • Редица токсични вещества, някои бойни отрови, пеницилинът, аспиринът
• Обратими инхибитори


  Се свързват временно с ензимната молекула
• Конкурентни инхибитори


  Структурни аналози на субстрата, конкурират се с него за активния център
• Конкурентни инхибитори


  • Сулфонамидите
• Неконкурентни инхибитори


  Се свързват с ензима на място, различно от това за субстрата, променят активния център така, че той губи сродството си към субстрата
• Неконкурентен инхибитор


  • Белтъкът дракулин, изолиран от слюнката на прилепи вампири
• Алостерични инхибитори


  Неконкурентни инхибитори, които понижават сродството на ензима към субстрата
• Алостерични активатори


  Повишават сродството на ензима към субстрата
• Повечето ензими с алостерична регулация имат четвъртична структура, като една полипептидна верига носи активния център, а друга алостеричния
• Регулацията на ензимната активност чрез алостерични инхибитори и активатори позволява съгласуваното протичане на химичните реакции и съответно на жизнените процеси
• Ензими


  Биологични катализатори, които ускоряват химични реакции в живите организми
• Ензимите с определено наименование завършват на -аза
• Ензимите регулират химичните реакции и жизнените процеси
• Наименования на ензимите


  Окончават на -аза. Например ензимите, катализиращи процеса хидролиза, общо се наричат хидролази. Всеки от тях носи името на съответния субстрат и завършека -аза: липаза (хидролизира липиди), протеаза (хидролизира белтъци), лактаза (хидролизира лактоза)
• Други ензимни имена


  Показват освен субстрата и типа на реакцията, например АТФ-синтазата катализира синтеза на АТФ вещество, важно за енергетиката на клетката
• Тривиални (присъщи във всекидневието) ензимни имена

  Например пепсин и трипсин
• Активен център на ензима


  • Може да бъде унищожен
• Влиянието на различни фактори (pH, температура и др.) е свързано с достигането на оптимални стойности за конкретната реакция
• Хипотеза за индуцираното съответствие

  Активният център на ензима променя формата си, за да се свърже със субстрата