Aminoacizi

• Aminoacizi


  Compuși organici cu funcțiuni mixte (polifuncționali) care conțin în molecula lor grupa carboxil, –COOH cu caracter acid și grupa amino, –NH2 cu caracter bazic, ambele legate de un radical hidrocarbonat
• Formula generală a aminoacizilor

  H2N–R–COOH sau H2N–CH(R)–COOH
• Aminoacizi


  • Datorită grupelor carboxil, –COOH și amino, –NH2 care se neutralizează reciproc, aminoacidul apare ca amfion (H3N+–CH(R)–COO-)
  • În molecula unui aminoacid, poziția vecină grupei carboxil se numește poziția α
  • Aminoacizii naturali sunt în mare parte α - aminoacizi
  • În alcătuirea proteinelor intră constant aproximativ 20 de α - aminoacizi
• Denumirea aminoacizilor


  • Denumirea unui aminoacid se obține prin adăugarea prefixului amino la numele acidului
  • Se indică și poziția grupei amino în catena acidului, în cazul în care sunt aminoacizi cu mai mult de 3 atomi de carbon în moleculă
• Tipuri de aminoacizi


  • Acizi monoaminocarboxilici
  • Acizi monoaminodicarboxilici
  • Acizi diaminomonocarboxilici
  • Hidroxiaminoacizi
  • Tioaminoacizi
  • Aminoacid heterociclic
• Izomerie aminoacizi


  • Izomerie de catenă (se ramifică catena)
  • Izomerie de poziție (diferă poziția unei grupe funcționale)
  • Enantiomerie
• α-aminoacizi naturali


  • Conțin în moleculă cel puțin un atom de carbon asimetric și sunt optic activi
  • Cu excepția unui număr mic dintre aceștia, atomul de carbon asimetric din poziția α are configurație S
  • Prin convenție, acești ɑ-aminoacizi au fost încadrați în seria sterică L și enantiomerii lor în seria D
• Proprietăți fizice aminoacizi


  • Sunt substanțe cristaline care se topesc la temperaturi ridicate de peste 250°C, cu descompunere
  • Sunt solubili în apă
  • Sunt insolubili în solvenți organici
  • Numeroși aminoacizi prezintă gust dulce
  • Prezintă puncte de topire mai ridicate decât ale acizilor corespunzători, datorită atracțiilor electrostatice puternice între sarcinile de semn contrar ale amfionilor
• svg is property of GinaMed. Aceast svg este facut de GinaMed. Distribuirea necesita acordul GinaMed.
• Seriile L și D ale aminoacizilor

  Seria L: aminoacizii care în formulele de proiecție prezintă grupa amino în stânga și atomul de hidrogen în dreapta

  Seria D: aminoacizii care în formulele de proiecție prezintă grupa amino în dreapta și atomul de hidrogen în stânga
• Proprietăți fizice ale aminoacizilor


  • Sunt substanțe cristaline care se topesc la temperaturi ridicate de peste 250°C, cu descompunere

  Sunt solubili în apă

  Sunt insolubili în solvenți organici

  Numeroși aminoacizi prezintă gust dulce

  Prezintă puncte de topire mai ridicate decât ale acizilor corespunzători, justificat de atracțiile electrostatice puternice între sarcinile de semn contrar ale amfionilor
• Reacția de ionizare și caracterul amfoter

  Grupa carboxil (-COOH) cedează un proton grupei amino (-NH2) cu caracter bazic

  Grupa amino fixează protonul pe dubletul de electroni neparticipanți de la atomul de azot printr-o legătură covalent coordinativă

  Grupa carboxil devine ionul carboxilat (-COO-), iar grupa amino devine ionul amoniu substituit (-N+H3)

  Prin ionizarea intramoleculară se obține un ion cu ambele tipuri de sarcini, numit amfion sau formă dipolară
• În soluții bazice, aminoacizii sunt sub formă de anioni


  În soluții acide, aminoacizii sunt sub formă de cationi
• Forma amfionică este în exces, iar moleculele neionizate sunt în concentrație foarte mică
• Caracterul amfoter al aminoacizilor (experiment)

  Se notează 4 pahare Berzelius

  Se toarnă soluție de aminoacid în fiecare pahar

  În paharele 1 și 2 se adaugă turnesol, în paharele 3 și 4 se determină pH-ul

  În paharele 1 și 3 se adaugă HCl, în paharele 2 și 4 se adaugă NaOH

  Se observă culoarea turnesolului și se determină pH-ul

  Prin adăugare de acizi sau baze, pH-ul soluțiilor de aminoacizi rămâne practic neschimbat
• Punct izoelectric


  Valoarea pH-ului la care anionul și cationul unui aminoacid prezintă aceeași concentrație

  La punctul izoelectric predomină forma amfionică

  La electroliză, un aminoacid migrează spre catod în soluție acidă și spre anod în soluție bazică
• Valoarea punctului izoelectric pentru unii compuși

  • Glicocol: 6,1

  Lizină: 9,7

  Acid asparagic: 3,0
• Identificarea aminoacizilor (experiment)


  Se filtrează un amestec de albuș de ou și apă pentru a obține o soluție de albumină

  Peste albumină se adaugă NaOH și se încălzește la fierbere pentru hidroliză

  În eprubete se adaugă soluție de aminoacizi, CuSO4 și se observă culoarea albastru violet

  În altă eprubetă se adaugă soluție de aminoacizi, HCl, FeCl3 și se observă culoarea roșie
• Reacții de condensare și policondensare


  Schema generală de obținere a unui dipeptid din 2 aminoacizi

  Formarea legăturii peptidice: grupa hidroxil din grupa carboxil a unui aminoacid reacționează cu grupa amino a altui aminoacid, eliminând o moleculă de apă
• Reacție de hidroliză


  1. Soluție de sodiu hidroxid (roxid de sodiu) de concentrație 40% încălzită la fierbere timp de 10 minute

  2. Tulburarea inițială dispare pe măsură ce albumina hidrolizează
• Reacție de complexare


  1. Adăugare soluție de aminoacizi și soluție de CuSO4

  2. Observare culoare apărută
• Reacție de complexare


  1. Adăugare soluție de aminoacizi, soluție de HCl, soluție de FeCl3

  2. Observare culoare apărută
• Reacție cu ioni Cu2+


  Aminoacizii dau o colorație albastru violet
• Reacție cu soluție acidă de FeCl3

  Aminoacizii dau o colorație roșie
• Reacție de condensare și policondensare

  1. Formare legătură peptidică între grupele carboxil și amino ale aminoacizilor

  2. Eliminare apă

  3. Formare peptide, polipeptide, proteine
• Peptide


  Compuși cu număr mai mic de aminoacizi (<10)
• Polipeptide


  Compuși cu număr mai mare de aminoacizi (10-50)
• Proteine


  Macromolecule cu peste 50 aminoacizi, până la peste 10.000
• Tipuri de peptide


  • Peptide simple (un singur aminoacid)
  • Peptide mixte (aminoacizi diferiți)
• Haralamb Vasiliu a studiat metabolismul substanțelor proteice, structura proteinelor și a polizaharidelor
• Reacție între 2 aminoacizi diferiți

  Formare dipeptide simple și dipeptide mixte
• Aminoacid N-terminal


  Aminoacidul cu grupa amino liberă la capătul stâng al lanțului polipeptidic
• Aminoacid C-terminal


  Aminoacidul cu grupa carboxil liberă la capătul drept al lanțului polipeptidic
• Denumire peptide


  Prefix cu numele radicalilor celorlalți aminoacizi, urmat de numele aminoacidului C-terminal
• Hidroliza parțială a proteinelor

  1. Obținere peptide

  2. Utilizare pentru stabilirea structurii proteinelor
• Biosinteza proteinelor


  1. Policondensare aminoacizi

  2. Ordonare aminoacizi conform informației genetice din ADN
• Obținere peptide în laborator

  1. Proces complicat, în etape

  2. Blocare grupe funcționale
• Hidroliza proteinelor și peptidelor

  1. Proces invers condensării aminoacizilor

  2. Catalizat de enzime specifice - peptidaze
• Digestie


  1. Hidroliza proteinelor în etape succesive

  2. Obținere peptide și aminoacizi

  3. Utilizare aminoacizi pentru sinteza proteinelor organismului
• Tipuri de aminoacizi


  • Aminoacizi neesențiali (sintetizați de organism)
  • Aminoacizi esențiali (trebuie preluați din hrană)