Enzymes

• Enzymes


  Permettent de synthétiser, dégrader ou modifier les glucides
• Propriétés de catalyseurs biologique des enzymes

  • Accélèrent réactions thermodynamique en multipliant la vitesse de transformation des réactifs
  • Agissent à très faible concentration et sans être modifiées ou consommées
  • Leur vitesse de catalyse repose sur des interactions moléculaires avec d'autres molécules appelés susbtrats et effecteurs enzymatiques
  • Les substrats donnent les produits par réaction catalysée
  • Les substrats se lient dans une région définie de l'enzyme (site actif) où ils sont transformés en produits
• Site actif


  Poche précisément structurée pour lier un ou plusieurs substrats spécifiques induisant + ou - l'ajustement de la structure 3D de la molécule
• Vitesse réactionnelle d'une catalyse enzymatique

  4 vitesses et 3 phases :

  • Phase 1 : Substrat en large excès, vitesse importante et constant car enzyme fonctionne (V constante = V initiale)
  • Phase 2 : V fonctionnement diminue car S se raréfie, [S] et [P] entre en compet pour trouver un équilibre
  • Phase 3 : Etat final de la réaction, [S] et [P] ne varient plus, soit car
  • Plus de [S] disponible, entièrement consommé
  • Réaction à l'équilibre
  • Enzyme s'est dénaturée au cours du temps
  • P a un effet inhibiteur sur l'enzyme
• Paramètres cinétiques

  • Vmax : obtenu que pour des [S] élevés
  • Kcat : nb max de vitesses catalysées par unité de temps, proportionnelle à Vmax de l'enzyme
  • Kcat = Vmax/[enzyme]
  • Km : [S] correspondante à une constante intrinsèque de l'enzyme
  • Km = abscisse correspondant à l'ordonnée Vmax/2
  • Efficacité catalytique : enzyme efficace si Kcat élevé (Vmax = important) et Km faible (= forte affinité pour le substrat)
  • = Kcat/Km
  • Ki reflète l'inverse de l'affinité entre l'enzyme et l'inhibiteur
• Catalysation pour les enzymes glycolysées

  Glycoprotéines ont leur structure 3D du site actif modifiée par une glycolysation -> gène le positionnement du substrat sur le site actif de l'enzyme -> liaison et catalyse affectés :

  • Km augmente
  • Kcat diminue
  • Affinité enzymatique diminue
• Les α-amylases


  • Possèdent un site caatalytique en forme de sillon
  • Domaine A : domaine catalytique
  • Domaine B : important dans la liaison au substrat
  • Domaine C : améliore liaison au substrat