fehérje

• fehérje


  alfa-aminosavak peptidkötéssel összekapcsolódó óriásmolekulajú polipeptidek
• fehérje


  jellegzetes térszerkezettel rendelkező, sajátságos működésű polimer makromolekula
• aminosav


  a fehérjék felépítő molekulái, amino-csoportot és karboxil-csoportot tartalmaznak
• alfa-aminosav


  a lánc a-szénatomjához kapcsolódik az aminocsoport
• 1. szénatom


  központi szénatom
• fehérjék elsődleges szerkezete


  az aminosavak kapcsolódási sorrendje adja meg
• másodlagos szerkezet


  a polipeptidlánc részeinek térbeli elrendeződését jelenti
• 1. hélix


  • spirális, jobbcsavarodású, H-kötések rögzítik
• 1. redő


  • polipeptidlánc-szakaszok rendeződnek egymás mellé, H kötések rögzítik a szerkezetet
• harmadlagos szerkezet


  a másodlagos szerkezeti elemek egymáshoz viszonyított elrendeződését jelenti
• ezt


  elsőrendű és másodrendű kémiai kötések rögzítik (ionos, diszulfid hidak, H kötés, Van der Waals k.)
• globuláris fehérjék


  • gömbszerű térkitöltés, a-hélix, B-lemez is
• fibrilláris fehérjék


  • azonos másodlagos szerkezetű molekulák szálas alakot vesznek fel, VAGY a-hélix VAGY B-redő
• negyedleges szerkezet


  (több) láncok egymáshoz viszonyított helyzete
• egyszerű fehérje (protein)


  csak aminosavakra hidrolizálható fehérjék (pl. kollagén, aktin, ribonukleáz, fibrinogén)
• összetett fehérjék (proteidek)


  szerves vagy szervetlen nem fehérjerészt is tartalmazó fehérjék (pl. mioglobin, mucin, kazein)
• mioglobin


  az izomban található, a hemoglobinhoz hasonló szerkezetű (de csak harmadlagos szerk.) oxigénkötő/oxigéntároló molekula
• hemoglobin


  Négy alegységből álló és négy hemet tartalmazó, negyedleges szerkezetű fehérje
• sarlósejtes vérszegénység
• denaturáció


  a fehérje normális térszerkezetének olyan megváltozása, melynek eredményeként megszűnik a biológiai aktivitás
• koaguláció


  A kolloid állapot durva diszperz rendszerré alakul (kicsapódás)
• chaperon


  stresszfehérje (ezek állítják vissza a fehérjék térszerkezetét)