Binding waarbij een complete transfer is van elektronen van het ene atoom naar andere
Dipool interacties
Bij moleculen met ongelijke ladingsverdeling
Van der Waalskrachten
Zwakke/zeer zwakke krachten die optreden bij intermoleculaire interacties tussen neutrale atomen, wanneer deze tot zeer dichte afstand naderen
Waterstofbruggen
Intermoleculair kracht tussen elektronenpaar op sterk elektronegatief atoom (F, O, N) en H-atoom
Zoutbruggen
Elektrostatische binding tussen 2 tegengesteld geladen atomen
Permanente dipolen
Ongelijke verdeling van de lading en zijn daarom polair (bv. water en koolstofmonoxide)
Geïnduceerde dipolen
Niet-polaire moleculen kunnen dipolair worden in aanwezigheid van een elektrisch veld
Hydrofiel
Polaire moleculen zijn oplosbaar in water
Hydrofoob
Apolaire moleculen zijn (bijna) onoplosbaar in water bv. olie
Hydrofobe effect
Eigenschap van water om zijn contact met hydrofobe moleculen te minimaliseren
Amfipathische moleculen
Moleculen die zowel een polair als apolair gedeelte hebben en ze zijn dus simultaan hydrofiel en hydrofoob
Buffers
Oplossingen die in een bepaald pH gebied, veranderingen van pH tegengaan
Polyprotische zuren
Verliezen meer dan 1 proton en ondergaan dus meer dan 1 ionisatie
Acidose
pH < 7.1
Alkalose
pH > 7.6
IEP (isoelektrisch punt)
pH-waarde waarbij de globale lading van het molecule 0 is. Dit IEP kan voor elke molecule voorspeld worden als de pKa's gekend zijn
Enantiomeren
Structuren die spiegelbeelden hebben die niet exact op elkaar gelegd kunnen worden
Post-translationele modificaties
Sommige AZ-zijketens worden na inbouw van het AZ in een eiwit nog chemisch gewijzigd
Peptidebinding
Ontstaat wanneer α-carboxylgroep van AZ 1 condenseert met α-aminogroep van AZ 2 en water afgesplitst wordt
Oligopeptide
< 20 AZ
Polypeptide
20-100 AZ
Eiwit
> 100 AZ
Residu
Elk individueel AZ in een keten
Ramachandranplot
Conformaties die sferisch niet mogelijk zijn hebben een φ en ψ waarde die de atomen dichter zal brengen dan deze van de overeenkomende Van der Waals afstanden. Deze info wordt samengevat in een Ramachandranplot. De meeste gebieden stellen verboden conformaties voor van een polypeptideketen
Antiparallele β-sheet
Waarbij de naastliggende polypeptideketens waterstofbruggen aangaan die in verschillende richting lopen
Parallelle β-sheet
Waarbij de naastliggende polypeptideketens in dezelfde richting lopen
Coil-structuren
Segmenten van een polypeptideketen waarvan de opeenvolgende residu's verschillende φ en ψ hoeken vertonen
Random coil
Ongeorganiseerde structuur van gedenatureerde eiwitten
Omega loop
16 residu's. Dit zijn compacte structuren die altijd voorkomen op de oppervlakte van eiwitten. Rol in biologische herkenning
Tertiaire structuur
Globale 3D vorm
Natief eiwit
Eiwit die voortkomt in de vorm waar het zijn biologische functie kan uitoefenen
Quaternaire structuur
Waarbij 2 of meer polypeptide sub eenheden associëren tot grotere eiwitstructuur
Hydrofobe collaps
Vorming van de hydrofobe kern van eiwitten
Misfolding
Eiwitten die niet correct gevouwen zijn, liggen aan basis van verschillende ziekten o.a. gekke koeien ziekte, alzheimer
Moleculaire chaperonnes
Essentiële eiwitten die binden aan niet gevouwen en gedeeltelijk gevouwen polypeptideketens. Ze voorkomen foute associatie van hydrofobe regio's die kunnen leiden tot foutief gebonden eiwit
Geconjugeerde eiwitten
Eiwitten die, buiten aminozuren, nog andere groepen bezitten
Proteolytische splitsing
Afsplitsing van het initiatie methionine
Ubiquitine
76 aminozuren lang polypeptide die in alle organismen voorkomt. Meest geconserveerd eiwit gekend. Eiwitten die afgebroken moeten worden, worden eerst gemerkt met ubiquitine
SUMO (Small-ubiquitine-like molecule)
4 vormen gekend. Rol in processen zoals transcriptie regulatie, celcyclus, apoptose