Theorie

• Verschillende soorten biomoleculen: eiwitten, suikers (sachariden), nucleïnezuren, vetten (lipiden), (water)
• Chemische elementen van levende materie

  • Primaire: C, H, O (94%)
  • Secundaire: N, P, S Cl, K, Ca, Mg (6%)
  • Microbestanddelen: Fe, Zn, I
  • Sporen: Mn, Cu, Co, F, Se
• Covalente binding


  Binding waarbij de atomen elektronen gaan delen
• Voorbeelden van covalente bindingen

  • Ether
  • Carboxyl ester
  • Fosfaat ester
  • Fosfodiester
  • Amide
  • Thioester
  • Thioether
• Niet-covalente interacties


  • Hebben een groot effect op de structuur: interacties zijn gemakkelijk te verbreken en zorgen daardoor voor de nodige flexibiliteit, welk nodig is voor het uitoefenen van de functie
  • Zijn individueel zwakke interacties, maar samengesteld zorgen ze voor de stabiliteit van de molecule
• Voorbeelden van niet-covalente interacties

  • Dipool interacties
  • Van der Waals krachten
  • Waterstofbruggen
  • Zoutbruggen
  • Hydrofobe interacties
• Eigenschappen van water


  • Centrale rol van water in biochemische processen
  • Fysische eigenschappen
  • Chemische eigenschappen
• Fotosynthese: oxidatie van water met vorming van zuurstof
• Water speelt actieve rol in chemische reacties
• Water zorgt voor transport van biomoleculen van/naar de plaats van chemische reacties
• Biomoleculen komen voor in waterige omgeving, water heeft effect op hun vorm
• Functies van eiwitten


  • Katalyse
  • Structuur
  • Beweging
  • Transport en opslag
  • Intercellulaire communicatie
  • Intracellulaire communicatie
  • Immunologische afweer
• Structuur van eiwitten


  • Primaire structuur
  • Secundaire structuur
  • Tertiaire structuur
  • Quaternaire structuur
• Primaire structuur


  Opeenvolging van aminozuren
• Indeling aminozuren volgens R-groep

  • Apolaire aminozuren
  • Ongeladen, polaire aminozuren
  • Geladen aminozuren
• Structuur


  • Primaire structuur: opeenvolging van aminozuren
  • Secundaire structuur: ruimtelijke organisatie van aangrenzende delen van eenzelfde polypeptideketen
  • Tertiaire structuur: uiteindelijke vorm van het totale eiwit
  • Quaternaire structuur: uiteindelijke structuur eiwit welke uit meer dan 1 polypeptideketen bestaat

  
• Indeling aminozuren volgens R-groep

  • Apolaire aminozuren
  • Ongeladen, polaire aminozuren
  • Geladen polaire aminozuren
• Essentiële aminozuren


  • Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Lys, Thr
  • Tyr, Pro, His, Ser, Arg, Cys
• Optische activiteit


  Vermogen om vlak van gepolariseerd licht te kunnen roteren
• Chiraliteit


  1. atoom met vier verschillende substituenten = asymmetrisch enantiomeren
• Isoelektrisch punt


  De pH waarde waarbij de globale lading van de molecule 0 is
• Ladingsgedrag aminozuren


  1. pH = 0 uiterst zuur

  2. Zure functies houden proton COOH

  3. Basische functies nemen proton op NH3+
• Chemische modificaties aminozuren


  • Hydroxilatie
  • Acetylatie
  • Carboxylatie
  • Fosforylatie
  • Glycosilatie
• Peptidebinding


  Condensatiereactie tussen de α -carboxyl aminozuur 1 en α -aminegroep aminozuur 2 met afsplitsing van H2O
• Begrippen


  • Dipeptide
  • Oligopeptide
  • Polypeptide
  • Eiwit
  • Residu
  • Ruggengraat (backbone - main chain)
  • Phi hoek Φ
  • Psi hoek Ψ

  
• Interacties aminozuren


  • H-bruggen tussen backbone groepen
  • H-bruggen tussen R groepen onderling en R-groep met backbone
  • Zoutbruggen tussen R groepen
  • Hydrofobe interacties tussen R groepen
  • Covalente zwavelbruggen tussen zijketens cysteïne
• Voorbeelden secundaire structuur


  • α-helix
  • β-sheet
  • Coiled coil (keratine)
  • Triple helix (collageen)
  • Coil structuren
  • Bochten en lussen
• Tertiaire structuur


  Posities van de zijketens
• Combinaties van helices en sheets

  • βαβ motief
  • β-haarspeld motief
  • αα motief
  • β barrels
• Quaternaire structuur

  Twee of meer subeenheden associëren tot grotere eiwitstructuur

  
• Opvouwen van eiwitten


  1. Vorming van lokale segmenten van secundaire structuren = hydrofobe collapse

  2. Vorming tertiaire structuur

  3. Complexe bewegingen, uitstoten water uit kern natieve conformatie wordt bereikt

  4. Multi-domeinen samenbrengen tot quaternaire structuur

  
• Soms treedt 'misfolding' op deze eiwitten liggen aan basis van verschillende ziekten
• Moleculaire chaperonnes


  Helpen in het vouwingsproces door te binden aan niet gevouwen en gedeeltelijke gevouwen polypeptideketens
• Denaturatie van eiwitten


  Verstoren van globale structuur: secundaire - tertiaire - quaternaire
• Condities voor denaturatie


  • Hitte
  • pH variatie
  • Detergenten
  • Chaotrope zouten
  • Mechanische elementen
• Voorbeelden post-translationele modificatie


  • Gesecreteerde en membraan-geassocieerde eiwitten
  • Prosthetische groepen
  • Proteolytische splitsing
  • Glycoproteïnen
  • Acetylatie
  • Methylatie
  • Fosforylatie
  • Sulfatie
  • Lipiden verbonden eiwitten
  • Ubiquitinatie
  • SUMOylatie
• Voorbeelden eiwitten


  • MYOGLOBINE
  • HEMOGLOBINE
  • IMMUNOGLOBULINEN
• INE


  Intracellulair eiwit in rode bloedcellen
• Universeel voorkomend in alle rijken
• Structuur


  • Tetrameer eiwit = 4 subeenheden
  • 2 α-subeenheden, 2 β-subeenheden