Makromol

• Mi a víz központi szerepe az élő rendszerekben?

  A víz központi szerepet játszik az élő rendszerekben.
• Miért jelenti a víz a legtöbb faj életterét?


  Mert az élők testének nagy része víz, és a víz édesvizekben és óceánokban található.
• Milyen kémiai és fizikai sajátságai teszik lehetővé az élet létezését a víznek?

  A víz speciális kémiai és fizikai sajátságai teszik lehetővé az élet létezését.
• Milyen sajátságai vannak a vízmolekulának, amelyek lehetővé teszik az oldódást?

  • A vízmolekula univerzális oldószer.
  • Dipólusos szerkezet.
  • Hidrofil molekulák vonzódnak a vízhez.
  • Apoláros anyagok nem oldódnak a vízben.
• Miért nevezik a vízmolekulát univerzális oldószernek?

  Mert a poláros és ionos anyagok elektrosztatikus töltéssel rendelkeznek, így vonzzák a vizet.
• Mi történik a hidrofil molekulákkal a vízben?

  A hidrofil molekulák a vízzel létesítenek kapcsolatot, így elkülönülnek egymástól és oldódnak a vízben.
• Mi a különbség a hidrofil és hidrofób molekulák között?

  A hidrofil molekulák vízkedvelők, míg a hidrofób molekulák vízgyűlölők.
• Miért van a vízmolekula szobahőmérsékleten folyékony állapotban?


  Mert a hidrogénkötések miatt folyékony halmazállapotú.
• Miért nem szolgálhat egy szilárd anyag oldószerként?

  Mert a szilárd anyag alkotóelemei túlságosan rögzítettek.
• Milyen tulajdonsága van a víznek, ami felületi feszültséget eredményez?

  A víz molekulái erősebben vonzzák egymást, mint a levegő molekuláit.
• Miért stabil a víz hőmérséklete 4 °C-on a nagy víztömegekben?

  Mert a víz 4 °C-on maximális sűrűségű, így a mélyben stabilan 4 °C-os marad.
• Hogyan nedvesít a víz?

  A poláros szilárd anyagok felszíne vonzza a vizet, ami nedvesíti azokat.
• Melyek a makromolekulák fő típusai?

  • Fehérjék
  • Szénhidrátok
  • Nukleinsavak
  • Lipidek
• Mi a fehérjék biológiai szerepe az élőlényekben?

  A fehérjék enzimek, transzportfehérjék, védőfehérjék, toxinok, hormonok és mozgó fehérjék szerepét töltik be.
• Milyen típusú enzimek találhatók a fehérjék között?

  • Tripszin (bélben)
  • Citokróm-c (elektrontranszport)
  • RNS-polimeráz (RNS-szintézis)
• Milyen transzportfehérjék léteznek?


  • Hemoglobin (oxigénszállítás)
  • Szérumalbumin (zsírsavszállítás)
• Milyen védőfehérjék találhatók az élőlényekben?

  • Ellenanyagok (immunválasz)
  • Trombin (véralvadás)
• Mi a diftériatoxin szerepe?


  A diftériatoxin egy baktérium méreg.
• Milyen hormonok találhatók a fehérjék között?

  Az inzulin (glükózanyagcsere szabályozása) és a növekedési hormon (csontok növekedése).
• Milyen mozgó fehérjék léteznek?

  • Miozin (izom)
  • Aktin (izom)
  • Dinein (csillók, ostorok)
• Milyen vázfehérjék találhatók az élőlényekben?

  • Kollagén (kötőszövetek)
  • Keratin (bőr, szőr, stb.)
  • Glikoproteinek (sejthártya és sejtfal)
• Milyen tartalékfehérjék léteznek?


  • Ovalbumin (tojás)
  • Kazein (tej)
  • Ferritin (vastárolás a lépben)
• Mi a különbség az egyszerű és összetett fehérjék között?

  • Egyszerű fehérjék: csak aminosavakból épülnek fel (pl.: albumin, miozin).
  • Összetett fehérjék: aminosavakon kívül más nem fehérje alkotórészt is tartalmaznak (pl.: kromoproteidek, glükoproteidek).

  
• Hány esszenciális aminosav létezik?

  9 esszenciális aminosav létezik.

  
• Miért fontos az aminosavak sorrendje a fehérjékben?

  Mert az aminosavak sorrendje meghatározza a fehérjék funkcióját.

  
• Milyen funkciós csoportokat tartalmaznak az aminosavak?


  Az aminosavak amino- és karboxil csoportokat tartalmaznak.

  
• Miért csoportosítják az aminosavakat oldalláncaik szerint?

  Mert az oldalláncok eltérő kémiai tulajdonságokat kölcsönöznek az aminosavaknak.

  
• Hogyan kapcsolódnak az aminosavak egymáshoz?

  Az aminosavak peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz, vízkilépés mellett.

  
• Mi a peptidkötés folyamata?


  Az egyik aminosav amino csoportja és a másik aminosav karboxil csoportja vesz részt a peptidkötés kialakításában.
• Mi a polipeptid lánc N-terminálisa és C-terminálisa?

  A polipeptid lánc N-terminálisa a szabad amino-csoport, míg a C-terminálisa a szabad karboxil-csoport.
• Milyen fehérjék szerkezeti szintjei léteznek?

  • Elsődleges szerkezet: aminosavak kapcsolódási sorrendje.
  • Másodlagos szerkezet: láncszakaszok lehetséges változatai.
  • Harmadlagos szerkezet: lánc mentén a szakaszok helyzete.
  • Negyedleges szerkezet: több lánc egymáshoz viszonyított helyzete.

  
• Mi a másodlagos szerkezet leggyakoribb típusa?

  Az α-hélix és a β-redő.
• Hogyan jönnek létre a hidrogénkötések a másodlagos szerkezetben?

  A hidrogénkötések az aminosav karbonilcsoportjának oxigénje és egy másik aminosav aminocsoportjának hidrogénje között jönnek létre.
• Mi az α-hélix szerkezete?

  Az α-hélix spirális szerkezetű, ahol az aminosav karbonilcsoportja hidrogénkötéssel kapcsolódik egy négy aminosavval távolabb lévő másik aminosav N-H-jéhez.
• Mi a β-redő szerkezete?

  A β-redő párhuzamos vagy antiparallel módon futó szálakból áll, amelyek között hidrogénkötések vannak.
• Milyen kötések alakulnak ki a harmadlagos szerkezetben?

  • Diszulfidhidak
  • Ionkötések
  • Hidrogénkötések
  • Apoláris kötések
• Milyen típusú fehérjék léteznek a térszerkezetük alapján?

  • Globuláris (gömbszerű) fehérjék (pl.: mioglobin)
  • Fibrilláris (fonalszerű) fehérjék (pl.: vázfehérjék)
• Mi a szénhidrátok kémiai szerkezete?

  A szénhidrátok polihidroxi-aldehidek és polihidroxi-ketonok.
• Milyen alcsoportjai vannak a szénhidrátoknak?

  • Monoszacharidok
  • Oligoszacharidok
  • Poliszacharidok
• Milyen kötések alakulnak ki az oldalláncok között a fehérjék térbeli elrendeződésében?

  Diszulfidhidak, ionkötések, hidrogénkötések és apoláris kötések.