Enzymes

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    ImaL BAH

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    • Substrat: molécule transformée lors d'une réaction par l'action d'une enzyme.
      Produit: molécule qui est produite lors d'une réaction catalysée par une enzyme.
    • Enzyme: une catalyseur biologique qui assure la transformation biochimique d'un substrat en un produit.
      C'est une protéine produite par l'organisme à action spécifique et régulable.
    • Structure des enzymes: Protéines
      • Holoprotéines ou Hétéroprotéines
      • Monomériques
      • Oligo ou Polymériques
      • Complexe multienzymatique
    • Les hétéroprotéines:
      • Partie protéique: Apoenzyme(porte spécificité en enzymatique, fixation du substrat, favorise l'action du coenzyme)
      • Partie non protéique: cofacteur ou coenzyme(apporté par l'alimentation, indispensable à la catalyse enzymatique)
    • Les hétéroprotéines:
      • Partie protéique: Apoenzyme(porte spécificité en enzymatique, fixation du substrat, favorise l'action du coenzyme)
      • Partie non protéique: cofacteur ou coenzyme(apporté par l'alimentation, indispensable à la catalyse enzymatique)
    • Il existe 2 types de coenzyme:
      • lié: Groupement Prosthétique régénéré sans etre libéré et fonctionne à concentration stoechiométrique
      • libre: Cosubstrat nécessite un second apoenzyme pour etre régénéré
    • Mode d'action des enzymes: pour que la réaction enzymatique se produise il faut que:
      • l'enzyme reconnaisse spécifiquement les cofacteurs dont elle besoin.
      • la formation d'un complexe enzyme-substrat.
      • un échange d'énergie libre entre le complexe et le milieu.
    • Constante d'équilibre:
      Kéq=[C][D]/[A][B]
    • Energie libre notée GA,GB,GC,GD
      La variation d'énergie libre:  ΔG=(GC+GD)-(GA+GB)
    • Variation d'énergie libre standard dans les conditions standard( 1atm, 25°C, pH7, 1mole)  ΔG°'=-RT ln(Kéq) en kjoule/moule
      c'est une caractéristique d'une réaction donnée avec
      R cste des gaz parfaits 8.31joules/mole; T:298K;
    • La variation d'énergie libre  ΔG est variable
       ΔG= ΔG°'+RT ln(Kéq)
       ΔG<0 réaction exergonique
       ΔG >0 réaction endergonique
    • La cste d'équilibre permet le calcul de ΔG°'.
      Une réaction endergonique est couplée à une autre exergonique pour avoir lieu.
      Si on connait les [] et ΔG°' on peut calculer ΔG et prédir le sens de la réaction
    • Etat de transition: un état activé de contenu énergétique plus élevé qu'un substrat doit passer par pour transformé en produit.
    • Energie d'activation: l'énergie libre moyenne qu'une molécule doit recevoir du milieu pour que la réaction se produise à une vitesse donnés. c'est la différence d'énergie entre l'état initial et de transition.
    • Action des enzymes sur l'énergie d'activation: Abaissent l'énergie d'activation.
      Action sur la vitesse de la réaction: augmentent la vitesse, l'équilibre est atteint plus rapidement et les [] ne sont pas modifiées.
    • Notion de site actif: c'est l'ensemble des acides aminés qui entrent en contact avec le substrat, il est localisé au fond d'une poche de la zone interne hydrophobe de la protéine.
    • Parmi les a.a du site actif on distingue:
      • site de fixation: reconnaissance du substrat et formation des liaisons covalentes.
      • site catalytique: participe à la transformation chimique du substrat en produit.
    • Modèle de site actif:
      • modèle de FISHER: de la clé et la serrure(complémentarité)
      • modèle de KOSHLAND ou ajustement induit: molécule enzymatique n'est pas rigide, elle adapte.
    • Mise en évidence du site actif: méthodes chimiques de marquages.
      A.A fréquents au niveau du site actif: SERINE, CYSTEINE, HISTIDINE, TYROSINE, LYSINE.
    • Spécificité de la réaction enzymatique:
      • liée à la réaction: une enzyme peut avoir plusieurs substrats mais catalyse un seul type de réaction
      • liée au substrat: une enzyme catalyse un seul type chimique(étroite 1 ou large)
      • liée à la nature de la liaison
      • de groupe
      • stérospécificité
    • Les enzymes sont distinguées en 6 classes, chaque classe contient des sous-classes (groupement fonctionnel du substrat) et des sous-sous classes (accepteur).
      1. Oxydo-réductase 17
      2. Transférase 8
      3. Hydrolase 11
      4. lyases 7
      5. isomérases 6
      6. ligase 5
    • Nomenclature:
      E.C nbre de classe. nbre de sous-classe. nbre de sous-sous-classe.
      Ex: E.C 2.7.1.1
    • Le nom de l'enzyme est formé de 2 parties:
      • le nom du ou des substrat.
      • suffixe ase et désigne le type de réaction.
    • Les coenzymes sont des cofacteurs indispensables à l'activité de certains enzymes.
      Libres( cosubstrat) Liés(groupement prosthétiaue)
      Métalliques, dérivés de vitamines hydrosolubles, héminiques
      Oxydo-réduction , transfert de groupement.
    • Les coenzymes métalliques: Cations bivalents qui se lient à l'enzyme ou au substrat Mg2+,Cu2+ et Zn2+.
    • Les coenzymes de transfert de groupement: Dérivés de vitamines hydrosolubles, S-adénosyl méthionine.
    • La thiamine pyrophosphate:
      Origine: Vitamine B1
      structure: cycle pyrimidine lié à un cycle thiazole lié à son tour à un groupe diaphosphate.
      Role: réaction de décarboxylation des acides alpha-acétoniques
    • Le phosphate de pyridoxal:
      Origine: vitamine B6 ou pyridoxine
      Structure: Noyau pyridine substitué
      Role: réaction de décarboxylation et de transamination des acides aminés(transfert du groupement amine)
    • Le coenzyme A:
      Origine: dérivé de l'acide pantothénique= vitamine B5
      Structure complexe avec SH site actif
      Role: activation des molécules contenant groupement carboxylique par formation d'une liaison thio-ester riche en énergie.
    • Radicaux Monocarbonés: groupement
      formyl -CH=O ; formimino CH=NH ; hydroxyméthyl -CH2-OH
      méthyl -CH2 ; carboxyle -COOH .
    • Acide tetrahydrofolique:
      Origine: vitamine B9
      Structure: noyaux ptéroique
      Role: 1) transport de groupements monocarbonés liés au N5 et N10 et interconversion ; coenzyme de réduction
    • La cyanocobalamine:
      Origine: vitamine B12
      Structure: complexe
      Role: réaction d'isomérisation(migration) et réduction de radical hydroxyméthyl en méthyl
    • La biotine:
      Origine: vitamine H
      Structure: noyau imidazole + noyau thiophène
      Role: groupement prosthétique des carboxylases, transport et activation du CO2.
    • La s-adenosyl methionine: donneur de CH3, cosubstrat.
    • Les coenzymes de transfert de radicaux monocarbonés:
      l'acide tetrahydrofolique
      la cyanocobalamine
      la biotine
      la s-adenosyl methionine
    • Les coenzymes d'oxydoréduction:
      les coenzymes flaviniques
      les coenzymes nicotiniques
      l'acide lipoique
      le coenzyme Q ou ubiquinone
      protéines à centre fer-soufre.
      les coenzymes héminiques
    • Les coenzymes flaviniques:
      Origine: riboflavine/ B2
      Structure: flavine mononucléotide, flavine dinucléotide
      Fonctionnement: enzyme à FMN: cytochrome c réductase et L amino-acide oxydase
      enzyme à FAD: glucose oxydase
    • Les coenzymes nicotiniques:
      Origine: nicotinamide/ vitamine PP indispensable
      Structure: NAD nicotinamide adénine dinucléotide
      NADP nicotinamide adénine dinucléotide phosphate
      Role: NAD cosubstrat de réaction d'oxydation catalysée par des déshydrogénases et réductreur dans la synthèse des acides gras
      NADP réducteur dans la synthèse des acides gras.
    • L'acide lipoique:
      Structure: AG en C8 avec pont S-S(partie active) entre C6 et C8
      Mécanisme: fixe réversiblement 2 atomes H
      Role: groupement prosthétique lié à un résidu lysine de l'apoenzyme par son groupement COOH
      décarboxylation oxydatives des acides alpha-cétonique.
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