Enzymes

• Catabolisme: libère de l’énergie en décomposant des molécules complexes en composés simples = respiration cellulaire
• Anabolisme: consomme de l’énergie pour construire des molécules complexes à partir de molécules simples = synthèse des protéines
• ∆H = ∆E + P∆V P = const
• Première loi de la thermodynamique: L’énergie de l’univers est constante. Elle ne peut pas être créée ni détruite mais transférée ou transformée. 
• Deuxième loi de la thermodynamique: chaque réaction augmente l'entropie de l'univers.
• Réaction favorable augmente l’entropie 
• Réaction pas favorable réduit l’entropie => apport d’énergie pour que la réaction ait lieu
• L’énergie libre de Gibbs mesure l’instabilité d’un système => sa tendance à passer à un état plus stable => spontanéité 
• ∆G = ∆H - T∆S

  (∆G°’: condition standard en biochimie pH = 7)
• ∆G < 0: spontanée =>  exergonique
• ∆G > 0: pas spontanée =>  endergonique 
• ∆G = 0: à l’équilibre
• Les réactions hautement exergoniques = grand Keq
• Les réactions hautement endergoniques = petit Keq
• La valeur ΔG peut différer de la valeur ΔG°’ en fonction des concentrations des réactifs et des produits.
• Les réactions dans un système fermé finissent par atteindre l’équilibre et ne peuvent alors plus continuer. Les cellules sont donc des systèmes ouverts => métabolisme jamais à l’équilibre.
• Une voie catabolique dans une cellule libère de l’énergie libre dans une série de réactions.
• L’ATP est une source d’énergie dans les cellules. L’énergie de la réaction exergonique de l’hydrolyse de l’ATP peut être utilisée pour déclencher une réaction endergonique.
• Une cellule effectue 3 types de travaux qui sont alimentés par l’hydrolyse de l’ATP:

  • Chimique: favoriser réactions endergoniques
  • Transport: pomper à l’inverse d’un gradient 
  • Mécanique: contraction musculaire
• La liaison d’un phosphate provenant de l’ATP hydrolysée entraîne un changement de conformation = intermédiaire phosphorylé qui permet à la réaction d’avoir lieu.
• Les enzymes sont des catalyseurs. Elles accélèrent une réaction sans être consommées. Elles n’affectent pas ∆G mais abaissent l’énergie d’activation d’une réaction. 
• S’il y a plusieurs réactions possibles, c’est la réaction catalysée qui aura lieu.
• La vitesse d’une réaction catalysée par une enzyme peut être accélérée en augmentant la concentration du substrat.
• Lorsque toutes les enzymes ont leurs sites actifs engagés, la vitesse de réaction ne peut être accélérée qu’en ajoutant des enzymes. 
• les enzymes ont une température et un pH optimaux.
• Les cellules activent ou désactivent les gènes qui codent pour des enzymes spécifiques. Les changements dans les gènes (mutations) entraînent des modifications de la séquence d’acides aminées d’une enzyme => nouvelle activité enzymatique ou une modification de la spécificité du substrat (site actif différent) => rendre une enzyme plus rapide ou plus lente
• La régulation allostérique peut soit inhiber soit stimuler l’activité enzymatique. Une molécule régulatrice se lie au site allostérique ce qui affecte la fonction de la protéine => stabilise ou déforme le site actif
• La fixation d’un substrat au site actif d’une sous-unité stabilise la forme active de toutes les autres sous-unités => coopérativité (hémoglobine)
• Rétroaction (feedback positif/négatif) = le produit final d’une réaction enzymatique influe sur sa propre production en se liant à un site allostérique => inhibition ou activation dépendante de sa concentration
• Une réaction séquentielle ordonnée a un ordre de réaction précis
• une réaction séquentielle aléatoire n’a pas d’ordre. Les substrats peuvent arriver dans n’importe quel ordre.
• les réactions de doubles déplacement (ping-pong) forment un premier complexe enzyme-substrat qui donne lieu à un intermédiaire enzymatique substitué. Cet intermédiaire forme un second complexe enzyme-substrat qui donne lieu à un produit final.
• Équation de Michaelis-Menten: Vo = Vmax x [S] / Km + [S]
• Équation de Michaelis-Menten: [S] = Km quand Vo = Vmax / 2
• l’équation de Lineweaver-Burk est une linéarisation de l’équation de Michaelis-Menten
• Équation de Lineweaver-Burk: 1/Vo = Km/Vmax x 1/[S] + 1/Vmax
• graphique Lineweaver-Burk:

  y = 1/Vo

  x = 1/ [S]
• graphique Lineweaver-Burk:

  x = 0 => -1/Km

  y = 0 => 1/Vmax
• Inhibiteur compétitif se lie directement au site actif
• inhibiteur incompétitif se lie uniquement au complexe enzyme-substrat => inhibition dépendante du substrat