Juu

• Cosa sono le proteine allosteriche?

  Proteine che cambiano conformazione con ligandi
• Qual è il ruolo del ligando nelle proteine allosteriche?

  Modifica la conformazione della proteina
• Come si chiama il sito dove si lega il ligando?

  Sito allosterico
• Cosa significa effettore allosterico omotropico?


  Effettore è lo stesso substrato della proteina
• Cosa significa effettore allosterico eterotropico?

  Effettore è diverso dal substrato della proteina
• Come si definisce un attivatore allosterico?

  Effettore che aumenta l'attività della proteina
• Come si definisce un inibitore allosterico?

  Effettore che diminuisce l'attività della proteina
• Qual è un esempio di proteina allosterica?

  Emoglobina (Hb)
• Qual è la funzione principale dell'emoglobina?

  Trasportare O2 dai polmoni ai tessuti
• Dove si lega l'O2 nell'emoglobina?

  A livello degli alveoli polmonari
• Cosa fa la mioglobina con l'O2?

  Lo cattura e lo cede ai mitocondri
• Qual è il ruolo dell'O2 nella sintesi di ATP?

  È indispensabile per la sintesi mitocondriale di ATP
• Qual è la struttura dell'emoglobina?

  Struttura quaternaria con 4 globine
• Cosa significa legame cooperativo nell'emoglobina?

  Facilita il legame di O2 alle subunità
• Cosa succede alla prima subunità dell'emoglobina quando si lega l'O2?

  Cambia da conformazione T a R
• Come si trasmette il cambiamento conformazionale nell'emoglobina?

  Si trasmette alle altre subunità
• Qual è la differenza tra deossiemoglobina e ossiemoglobina?

  Deossiemoglobina ha bassa affinità per O2
• Cosa richiede il legame della prima molecola di O2?

  Richiede una elevata quantità di energia
• Cosa succede quando la prima molecola di O2 si lega?

  Rompere legami deboli tra le globine
• Qual è la struttura del gruppo EME?

  Struttura idrofobica con atomo di ferro
• Qual è il ruolo del ferro nel gruppo EME?

  Forma legami di coordinazione con O2
• Cosa provoca il legame dell'O2 con il ferro?

  Induce il passaggio dalla forma T alla forma R
• Cosa determina la curvatura del piano dell'EME?

  Legame dell'O2 con il ferro
• Cosa succede quando l'O2 si lega all'EME?

  Si crea tensione che appiattisce l'EME
• Cosa causa lo spostamento dell'istidina prossimale?

  Legame dell'O2 con il ferro
• Cosa determina la rottura dei legami tra i dimeri αβ?

  Spostamento dell'intera catena globinica
• Cosa comporta la transizione dalla forma T alla forma R?

  Maggiore affinità per l'ossigeno
• Come si differenziano le curve di affinità per l'O2 tra mioglobina ed emoglobina?

  Mioglobina ha curva iperbolica, emoglobina sigmoidale
• Qual è l'affinità della mioglobina per l'O2 a basse pressioni parziali?

  Rilascia solo il 5-7% di O2
• Come si comporta l'emoglobina a pressioni parziali elevate di O2?

  Si carica di O2 nei polmoni
• Qual è l'effetto del legame cooperativo sull'emoglobina?

  Permette il rilascio del 66-70% di O2
• Quali ligandi possono modificare il legame dell'emoglobina con l'O2?

  2,3-bifosfoglicerato, H+ e CO2
• Quali sono le differenze tra mioglobina ed emoglobina?

  • Mioglobina: monomero, alta affinità per O2, curva iperbolica
  • Emoglobina: tetramero, affinità variabile, curva sigmoidale
• Qual è la funzione delle proteine coniugate?

  • Necessitano di un cofattore non proteico
  • Gruppo prostetico se legato covalentemente
• Come avviene il trasporto dell'O2 da parte di mioglobina ed emoglobina?

  • Mioglobina: serbatoio e trasportatore intracellulare
  • Emoglobina: trasporto di O2 dai polmoni ai tessuti
• Qual è la funzione principale della mioglobina?

  Legare l'ossigeno nei muscoli
• A quali pressioni parziali la mioglobina libera ossigeno?

  Solo a pressioni parziali minori
• Qual è la percentuale di O2 liberata dalla mioglobina a pressione parziale simile a quella dei tessuti?

  1. 7%
• Come si comporta l'emoglobina in relazione alla pressione parziale dell'ossigeno?

  Si carica a pressioni elevate e rilascia a basse
• Cosa sono i peptidi?

  Composti da 2-100 aminoacidi