Biologie

• Das Wort "Protein" stammt von der Annahme, dass alle Eiweiße eine gemeinsame "Grundsubstanz" haben, obwohl alle Proteine aus den gleichen Bausteinen, den Aminosäuren, bestehen, von denen es 20 verschiedene gibt.
• 1. Die Aminogruppe (-NH2) ist eine funktionellen Gruppen und besteht aus einem Stickstoffatom (N) und zwei Wasserstoffatomen (H). Diese Gruppe befindet sich auf der linken Seite der Strukturformel.
  2. Die Carboxylgruppe (-COOH) ist die zweite funktionelle Gruppe und besteht aus einem Kohlenstoffatom (C), das an eine Carbonylgruppe (C=O) und eine Hydroxylgruppe (OH) gebunden ist. Diese Gruppe befindet sich auf der rechten Seite der Strukturformel.
• Die hohe Anzahl an verschiedenen Proteinmoleküle im Organismus ergibt sich aus der Kombinatorik der Aminosäuren. Da es 20 verschiedene proteinorgene Aminosäuren gibt und diese in unterschiedlicher Reihenfolge verknüpft werden können, entstehen unzählige verschiedene Kombinationen von Aminosäuresequenzen. Selbst kleine Proteine können aus Hunderten oder Tausenden von Aminosäuren bestehen und jede Anordung führt zu einem einzigartigen Proteinmolekül mit spezifischen Eigenschaften und Funktionen.
• Die Anzahl der möglichen Kombinationen von Proteinmolekülen lässt sich durch die Formel für die Kombinatorik berechnen. Für n verschiedene Bausteine (Aminosäure) und eine Proteinkette der Länge k ergibt sich die Anzahl der möglichen Kombinationen als n^k.

  Für 10 Bausteine (Aminosäuren) ergibt sich:

  20^10

  Für 20 Bausteine (Aminosäuren) ergibt sich:

  20^20

  Für 50 Bausteine (Aminosäuren) ergibt sich:

  20^50
• Hämoglobin:

  Globuläres Protein. Aufbau aus vier Polypeptidketten, von denen je zwei identisch gebaut sind; an jede Kette ist eine Nichtproteingruppe mit einem zentralen Eisenion gebunden. Weite Bereich der Ketten zeigen eine alpha - Helix - Struktur Transportprotein; transportiert Sauerstoff im Blut von Wirbeltieren und in der Körperflüssigkeit einiger Weichtiere und Insekten.
• Insulin:

  Vergleichsweise kleines Protein, das aus zwei kurzen Peptidketten mit 21 bzw. 30 Aminosäuren besteht; beide Ketten enthalten beta - Faltblattbereiche und alpha - Helixbereiche. Peptidhormon, das in den Langerhans'schen Inseln der Bauspeicheldrüse synthetisiert wird; dient der Senkung des Blutzuckerspiegels.
• alpha - Keratin (Ausschnitt eines Einzelmoleküls):

  Wasserunlösliches Faserprotein, besteht aus langen Aminosäureketten, die überwiegend alpha - Helix - Struktur aufweisen. Je zwei dieser Ketten bilden eine >> Superhelix <<, je zwei dieser Schrauben bilden eine Protofibrille, mehrere Protofibrillen eine Fibrille; Quervernetzung der einzelnen Ketten durch Disulfidbrücken Hauptbestandteil der Hornsubstanz von Wirbeltieren, bildet z. B. Haare, Fingernägel, Hufe, Hörner sowie Vogelschnäbel und die Körperschuppen der Reptilien.
• Pepsin:

  Großes globuläres Protein aus einer Polypeptidkette, die aus 327 Aminosäuren zusammengesetzt ist. Proteinspaltendes Enzym (Peptidase), das im Magen von Wirbeltieren gebildet wird; dient als Verdauungsenzym für mit der Nahrung aufgenommene Eiweiße.
• Enzyme als Biokatalysatoren:

  Beim Stoffwechsel werden chemische Bindungen gelöst und geknüpft. Neben wenigen schnell und spontan ablaufenden Reaktionen gibt es eine Vielzahl zu langsamer oder unfreiwilliger Reaktionen Enzyme können diese beschleunigen/ermöglichen. So kann Urease Harnstoff bereits bei ca. 30 Grad spalten, obwohl hierfür eigentlich deutlich höhere Temperaturen notwendig sind.

  Harnstoff + Wasser -> Ammoniak + Kohlenstoffdioxid

  Ammoniak + Wasser -> Ammonium (aq) + Hyproxid (aq)
• Chemische Reaktionen benötigen eine Aktivierungsenergie, um zu starten, auch wenn die Produkte energieärmer sind als die Ausgangsstoffe. Diese Energiezufuhr kann in Form von Wärme erfolgen, wodurch die Edukte in einen energiereicheren Übergangszustand übergehen, bevor sie spontan zum Produkt reagieren und dabei Energie freisetzen.
• Katalysatoren senken die Aktivierungsenergie chemischer Reaktionen, indem sie einen anderen Reaktionsweg mit einem energieärmeren Übergangszustand ermöglichen. Dadurch erhöhen sie die Reaktionsgeschwindigkeit, sind jedoch spezifisch für bestimmte Reaktionen und werden unverändert freigesetzt, nachdem sie die Produkte gebildet haben.
• Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Aktivierungsenergie für spezifische Stoffwechselreaktionen in Zellen senken und so diese Reaktionen bei Körpertemperaturen beschleunigen. Im Vergleich zu technischen Katalysatoren wie Platin erhöhen Enzyme die Reaktionsgeschwindigkeit um ein Vielfaches, wie z. B. das Enzym Katalase, das die Zersetzung von Wasserstoffperoxid um das Zehnmillionfache beschleunigen kann.
• Das Modell A repräsentiert ein Enzym, während das Modell B einen technischen Katalysator darstellt. Bei einer chemischen Reaktion ohne Katalysator benötigen die Eduktmoleküle eine höhere Aktivierungsenergie, um in den Übergangszustand zu gelangen, wo die Bindungen zwischen den Atomen teilweise gebrochen sind. Dadurch verläuft die Reaktion langsamer. Mit einem Katalysator wird die Aktivierungsenergie gesenkt, wodurch die Eduktmoleküle schneller in den Übergangszustand gelangen und die Reaktion beschleunigt wird.
• Ein Katalysator kann die Aktivierungsenergie senken, indem er eine alternative Reaktionsroute mit einem energetisch günstigeren Übergangszustand ermöglicht. Dies ermöglicht den Eduktmolekülen, schneller in den Übergangszustand zu gelangen und die Reaktion schneller ablaufen zu lassen. Jedoch ändert ein Katalysator nichts an den Energieänderungen, die bei der Reaktion insgesamt auftreten. Die freigesetzte oder benötigte Energie bleibt unverändert, da der Katalysator lediglich die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflusst, nicht jedoch die thermodynamischen Eigenschaften der Reaktion.
• Enzyme sind durch ihre räumliche Struktur und ihr aktives Zentrum spezifisch für bestimmte Substrate. Diese Substratspezifität ermöglicht es Enzymen, nur mit spezifischen Molekülen zu interagieren und bestimmte chemische Reaktionen zu katalysieren. Die Substratspezifität ist vergleichbar mit einem Schloss, zu dem nur ein bestimmter Schlüssel passt. Säuglinge produzieren viel Laktase, um Laktose in Glucose und Galaktose umzuwandeln, aber bei manchen Menschen nimmt die Produktion von Laktase mit dem Alter ab, was zu Laktoseintolerzan führen kann.
• Enzyme können mehrere Substrate umsetzen, solang sie einen gemeinsamen Teilbereich haben, der in das aktive Zentrum des Enzyms passt. Diese Eigenschaft wird als Gruppenspezifität bezeichnet. Ein Beispiel dafür ist die Alkohol - Dehydrogenase, die verschiedene Alkohole umsetzen kann.
• Die Lebesmittelindustrie deckt den steigenden Bedarf an verschiedenen Zuckern durch die Verwendung von Enzymen zur Umwandlung von Stärke in Glucose, Fructose oder Maltose. Enzyme sind wirkungsspezifisch und können nur eine spezifische chemische Reaktion katalysieren, was es ermöglicht, verschiedene Zuckerarten gezielt herzustellen.
• Bei der Enzymreaktion bildet das Substrat - Molekül mit dem Enzym - Molekül einem Komplex im aktiven Zentrum. Dabei entsteht das Produkt - Molekül und das Enzym - Molekül wird freigesetzt, um weitere Substrate umzusetzen.
• Enzyme werden nach dem Namen des Substrats, ihrer Wirkungsspezifität und der Endung "-ase" benannt, wobei einige Enzyme noch Trivialnamen wie Pepsin und Trypsin haben.
• Substratspezifität bezieht sich auf die Fähigkeit eines Enzyms, nur mit einem spezifischen Substrat oder einer bestimmten Gruppe von Substraten zu interagieren und chemische Reaktionen zu katalysieren. Enzyme erkennen und binden ihre Substrat aufgrund ihrer räumlichen Struktur und chemische Eigenschaft, was zu einer selektiven Reaktion führt.
• Substratspezifität beschreibt das Phänomen, dass Enzym in ihrem aktiven Zentrum nur bestimmte Substrate binden können (-> Schlüssel - Schloss - Prinzip). Die Endung "-ase" ist spezifisch für die enzymatische Namensgebung
• Wirkungsspezifität beschreibt das Phänomen, dass ein Enzym an seinem Substrat nur eine ganz bestimmte Veränderung vornehmen kann. So spaltet die Saccharase ihr Substrat Saccharose in Glucose und Fructose.
• Die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen hängt nicht linear von der Substratkonzentration ab, sondern erreicht bei hohen Substratkonzentrationen eine Maximalgeschwindigkeit (vmax), bei der die Reaktionsgeschwindigkeit nicht weiter zunimmt.
• Die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen wird maßgeblich durch die Bildung des Enzym - Substrat - Komplexes bestimmt. Bei niedrigen Substratkonzentrationen ist die Reaktionsgeschwindigkeit begrenzt, da die Wahrscheinlichkeit für das Zusammentreffen von Enzym- und Substrat - Molekülen gering ist. Mit steigender Substratkonzentration nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit zu, erreicht jedoch beim Erreichen einer Sättigungskonzentration ein Maximun (vmax), da alle Enzym - Moleküle im Enzym - Substrat - Komplex vorliegen.
• Die Michaelis - Menten - Konstante (KM) charakterisiert die Affinität eines Enzyms zum Substrat. Ein kleiner KM - Wert zeigt eine hohe Affinität und schnelle Bildung von Enzym - Substrat - Komplexen an, während ein großer KM - Wert eine geringe Affinität bedeutet. Der KM - Wert entspricht der Substratkonzentration, bei der die Reaktion mit halbmaximaler Geschwindigkeit verläuft.
• Die Wechselzahl (Kcat) eines Enzyms gibt an, wie viele Substrat - Moleküle pro Sekunde ein Enzym - Molekül in Produkt - Molekül umsetzen kann. Enzyme können unterschiedliche Wechselzahlen haben, was die Geschwindigkeit der Reaktion beeinflusst. Je höher die Wechselzahl, desto schneller ist die Reaktion bei Sättigungskonzentration des Enzyms.
• Das Diagramm zeigt die Reaktionsgeschwindigkeit (y - Achse) in Abhängigkeit von der Substratkonzentration (x - Achse). Typischerweise steigt die Reaktionsgeschwindigkeit mit zunehmender Substratkonzentration an und nähert sich einem Maximalwert (vmax) an. Bei niedrigen Substratkonzentration ist die Reaktionsgeschwindigkeit proportional zur Substratkonzentration. Ab einem bestimmten Punkt erreicht die Reaktion jedoch die Sättigung, wo die Reaktionsgeschwindigkeit nicht mehr weiter zunimmt, selbst wenn die Substratkonzentration weiter erhöht wird.
• Vmax wird erreicht, weil alle Enzymmoleküle mit dem Substratmolekülen gesättigt sind und das Enzym somit mit maximaler Geschwindigkeit arbeitet. Ab einem bestimmten Punkt sind alle Enzym - Substrat - Bindungsstellen besetzt und selbst wenn mehr Substrat hinzugefügt wird, kann die Reaktionsgeschwindigkeit nicht weiter zunehmen. Das Enzym arbeitet dann bereits mit maximaler Effizienz und weitere Zugabe von Substrat führt nicht zu einer Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit.
• KM wird zur Charakterisierung eines Enzyms genutzt, weil es die Affinität zwischen Enzym und Substrat beschreibt. Ein niedriger KM - Wert bedeutet, dass das Enzym bereits bei geringer Substratkonzentration eine hohe Reaktionsgeschwindigkeit erreicht, was auf eine hohe Affinität zwischen Enzym und Substrat hin, was bedeutet, dass höhere Substratkonzentration benötigt werden, um eine verlgeichbare Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen. KM ermöglicht somit Rückbeschlüsse auf die Effizienz und Spezifität eines Enzyme bei der Umsetzung seines Substrats.
• Enzymkatalysierte Reaktion können durch Hemmstoffe oder Inhibitoren verlangsamt werden, indem sie an Enzym - Moleküle binden und deren Aktivität senken.
• Bei kompetitiver Hemmung blockiert ein Inhibitor - Molekül das aktive Zentrum eines Enzyms, indem es mit dem Substrat um Bindung konkurriert. Die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt ab, aber bei hoher Substratkonzentration kann die maximale Geschwindigkeit erreicht werden.
• Bei nichtkompetitiver Hemmung bindet der Inhibitor nicht am aktiven Zentrum, sondern an einer anderen Stelle des Enzyms, was eine Veränderung der Raumstruktur verursacht. Dadurch kann das Enzym kein Substrat mehr binden, was zu einer insgesamt verringerten Anzahl aktiver Enzyme führt und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit nicht erreicht werden kann, selbst bei hoher Substratkonzentration.
• Irreversible Hemmung tritt auf, wenn Inhibitoren dauerhaft an Enzym binden, entweder kompetitiv oder nichtkompetitiv. Diese Hemmung führt zur bleibenden Veränderung der Raumstruktur des Enzyms, wodurch es nicht mehr in der Lage ist, Substrate zu binden und umzusetzen. Ein Beispiel ist die irreversible Bindung von Schwermetallen an Enzyme, was zu deren funktionsloser Zustand führt.
• Wie kann Allopurinol die Ablagerung von Harnsäure - Kristallen unterbinden?

  Harnsäureproduktion wird eingeschränkt.
• kompetitiv:

  Struktur des Inhibitors im Verlgeich zum Substrat: substratähnlich

  Bindung des Inhibitors an Enzym:

  am aktiven Zentrum

  Funktionsweise der Hemmung:

  Konkurrenz um das aktive Zentrum, Blockade durch Hemmstoff

  Graphische Darstellung:

  
• allasterisch:

  Struktur des Inhibitors im Vergleich zum Substrat:

  nicht substratähnlich

  Bindung des Inhibitors an Enzym:

  Außerhalb des aktiven Zentrums

  Funktionsweise der Hemmung:

  Veränderung der Struktur das aktiven Zentrums

  Graphische Darstellung:

  
• Primärstruktur:

  Die Sequenz der Aminosäuren in der Proteinstruktur.
• Tertiärstruktur:

  Die dreidimensionale Faltung der gesamten Proteinstruktur aufgrund von Wechselwirkungen zwischen den Aminosäureresten, einschließlich Disulfidbrücken, ionischen Bindungen, London-Kräften und hydrophoben Wechselwirkungen. 
• Quartärstruktur:

  Die Anordnung und Interaktion mehrerer Polypeptidketten (Subeinheiten) in einem Proteinmolekül, wenn das Protein aus mehreren Untereinheiten besteht.